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生化问答题
生化问答题
维生素
1.
请总结B族维生素和辅酶的关系。
2.指出下列症状分别是由于哪种(些)维生素缺乏引起的?
(1)脚气病——VitB1
(2)坏血症——Vitc
(3)佝偻病或骨软化症——VitD
(4)干眼病——VitA
(5)癞皮病——VitPP
(6)新生儿出血——VitK
(7)巨幼红细胞贫血——VitB12和叶酸
3.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法?
人体内胆固醇课转变成7-脱氢胆固醇,并储存于皮下。
通过太阳光中紫外线的作用,7-脱氢胆固醇可转变为维生素D3,麦角固醇可转变为维生素D2,这是体内维生素D的重要来源。
4.简述维生素C的主要生化作用
(1)参与体内羟化反应(促进胶原蛋白合成;促进胆固醇转化为胆汁酸,促进单胺类神经递质的合成)
(2)参与体内氧化还原反应(保护巯基,促进抗体生成,促进造血,清除自由基)
(3)抗病毒、抗肿瘤、防治动脉粥样硬化
5.简述维生素A的主要生化作用
(1)构成视紫红质
(2)维持上皮组织结构的完整性
(3)促进生长发育
(4)有一定的防癌、抗癌作用
6.为什么肝、肾疾病时,儿童易患佝偻病、成年人易患骨软化症?
维生素D本身无活性,必须是在肝和肾组织内羟化为1,25-(OH)2-VitD形式,才具有调节钙、磷代谢作用。
当肝、肾疾病时,维生素D的羟化作用受阻,不能活化为1,25-(OH)2-VitD形式,对钙、磷代谢调节发生障碍。
进而使儿童发生佝偻病,成年人易发生骨软化症。
酶
1.简述酶原激活的机制和生理意义。
酶原激活的机制:
酶原分子在一定条件下水解掉大部分肽段,剩余肽链构象发生改变,从而形成酶的活性中心而使酶激活。
酶原激活的生理意义:
避免活性蛋白酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢的正常进行。
此外,酶原还可以视为酶的贮存形式。
2.酶与一般催化剂相比有哪些特点。
(1)高度不稳定性:
酶的化学本质是蛋白质,对导致蛋白质变性的因素(例如温度、pH等)都非常敏感,极易受到这些因素的影响而变性失活。
(2)高度催化效率:
酶的催化反应比非催化反应速度高108~1020倍,比其他非酶催化反应速度高107~1013倍。
(3)高度特异性:
酶对其所催化的底物具有严格的选择性。
分绝对特异性,相对特异性和立体异构特异性.
(4)酶活力的可调性:
酶是出于动态变化的蛋白质,其活性又可收到神经-内分泌的调控。
3.简述Km的意义
(1)Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一般时的底物浓度
(2)Km可近似的反映酶与底物的亲和力。
Km值愈小,酶与底物的亲和力就愈大。
这表示不需要很高的底物浓度就能达到最大反应速度。
反之,Km愈大,说明酶与第五区的亲和力愈小。
如果一种酶有几种底物,就有几个Km值,期中Km值最小者是对酶亲和力最大的底物,一般称为天然底物或最适底物。
(3)Km是酶的特征性常数,可以反映酶的种类。
(4)计算底物浓度和相对速度
(5)反映酶活剂或抑制剂的存在
4.竞争性抑制作用有哪些特点
(1)抑制剂与底物的结构相似
(2)抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合
(3)抑制程度取决于[I]/[S]相对比例
(4)增加底物浓度,可以减少或解除抑制作用
(5)Km值增大,Vm值不变
5.非竞争性抑制有哪些特点
(1)底物和抑制剂可同时与酶的不同部位相结合
(2)抑制程度只取决于[I]
(3)增加[S]不能去除抑制作用
(4)Km值不变,Vmax值降低
6.举例说明竞争性抑制作用的Km值和Vmax值的变化
磺胺类药物是典型的竞争性抑制药物。
细菌在生长繁殖时不能利用环境中的也算,而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的催化下,由对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸合成FH2,FH2再进一步还原成FH4,FH4是细菌合成核苷酸不可缺少的辅酶。
磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸很相似,是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,抑制FH2的合成,进而减少FH4的生成,使核酸合成受阻而影响细菌的生长繁殖。
人类能直接利用食物中现成的叶酸,所以人类核酸合成不受磺胺类药物的干扰。
许多抗代谢物和抗癌药物,如氨甲喋呤、氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等均为竞争性抑制剂,它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及飘零核苷酸的合成,以抑制肿瘤的生长。
7.什么叫同工酶?
以LDH同工酶为例,简述其临床意义
同工酶是指能催化相同化学反应,但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶。
同工酶在不同组织器官中的比例是不同的。
例如LDH1在心肌含量最高而LDH5在肝脏中含量最高。
在临床检验方面,通过分析病人血清中LDH同工酶的电泳图谱,可以帮助诊断某些器官组织是否发生病变。
例如,心肌梗死时病人血清LDH1含量明显上升,肝病患者血清LDH5含量高于正常。
8.简述别构调节的机制
别构酶是由多亚基构成的寡聚酶。
有催化亚基和调节亚基(或称催化部位和调节部位),别构剂以非共价键与酶的调节亚基结合或分离,引起酶的构象改变,即亚基的解聚和聚合疏松与紧密的变化,从而引起酶活性的改变。
别构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节。
常见的为负反馈调节。
9.简述酶促化学修饰调节的特点及生理意义
(1)绝大多数酶属于这类调节方式的酶都具有两种形式,即无活性(或低活性)和有活性(或高活性)两种。
它们的互变由不同的酶所催化的,这些酶又受激素等调节因素的调控。
(2)是体内经济有效的快递调节方式。
磷酸化修饰虽是以ATP供给磷酸基团,但其耗能远小于合成酶蛋白所消耗的ATP。
(3)有共价键的变化。
(4)整个化学修饰过程是一个级联反应,故有快递、放大效应。
化学修饰调节是快速调节酶活性的又一重要方式。
糖代谢
1.简述糖酵解的四个阶段
糖酵解全过程包括11步化学反应,四个阶段。
第一阶段:
葡萄糖或糖原转变为果糖-1,6-二磷酸
第二阶段:
果糖-1,6-二磷酸裂解为二羟丙酮磷酸和甘油醛-3-磷酸
第三阶段:
甘油醛-3-磷酸转变为丙酮酸
第四阶段:
丙酮酸还原成乳酸
2.简述糖酵解的生理意义
(1)糖酵解是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式。
如激烈运动或长时间运动时,能量需求增加,肌肉处于相对缺氧状态。
此时可以通过糖酵解提供急需的能量
(2)某些组织在有氧时也通过糖酵解功能。
如成熟红细胞无限立体,主要依靠糖酵解维持其能量的需要。
3.糖的有氧氧化包括哪几个阶段?
糖有氧氧化可分为三个阶段:
第一阶段:
在胞质中由葡萄糖氧化分解为丙酮酸
第二阶段,丙酮酸进入线粒体氧化脱羧为乙酰辅酶A
第三阶段,乙酰辅酶A经过三羧酸循环彻底氧化分解,产生能量
4.简述糖有氧氧化的生理意义
主要有三个方面。
(1)糖的有氧氧化是机体获得能量的主要方式
(2)三羧酸循环是体内糖、脂肪、蛋白质三大营养物质分解代谢的最终代谢通路
(3)三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢互相联系的枢纽
5.试述磷酸戊糖途径的生理意义
(1)提供磷酸核糖,作为体内合成核酸的原料
(2)提供NADPH+H+。
NADPH的功用有
是脂肪酸及胆固醇等物质生物合成的供氢体
作为谷胱甘肽还原酶的辅酶,以维持细胞内还原型谷胱甘肽(GSH)的正常含量,这对维持细胞特别是红细胞的完整性有重要作用
参加肝内生物转化反应
6.试述糖异生作用的生理意义
(1)维持饥饿时的血糖浓度
(2)剧烈运动产生大量乳酸,可通过异生作用转变为葡萄糖,以防止酸中毒,并节约能源
(3)有利于氨基酸的分解
7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP?
30
8.试述葡糖-6-磷酸的代谢去向
葡糖-6-磷酸的代谢去向共有6条
(1)糖酵解途径生成乳酸
(2)糖异生途径生成葡萄糖
(3)糖有氧氧化途径生成水、二氧化碳和ATP
(4)糖原合成途径生成糖原
(5)戊糖磷酸途径生成核糖-5-磷酸和NADPH+H+
9.试述典型糖尿病三多一少的机制和主要并发症
机制:
糖的氧化发生障碍,机体所需能量不足,感到饥饿多食;多食进一步使血糖升高,血糖升高超过肾糖阈时出现尿糖,糖的大量排出必然带走大量水分引起多尿;多尿失水过多,血液浓缩引起口渴,因而多饮;由于糖氧化发生障碍,大量动员体内脂肪及蛋白质氧化功能,严重时因消耗过多,身体逐渐消瘦,体重减轻。
并发症:
严重时因脂肪动员过多,生成大量乙酰辅酶A,后者可生成酮体和胆固醇,而出现酮血症、酮尿症、酸中毒和高胆固醇血症等。
10.试述丙酮酸脱氢酶系的组成
丙酮酸脱氢酶系是糖有氧氧化的关键酶系,是糖有氧氧化过程中的重要调节点。
该酶系是由3个酶和5个辅酶构成的多酶复合体系,包括丙酮酸脱氢酶(辅酶是TPP,还VitB1)、硫辛酸乙酰转移酶(辅酶是硫辛酸和CoASH,含泛酸)、二氢硫辛酸脱氢酶(辅基是FAD,含VitB2),并需线粒体基质中的NAD+(含VitPP),作为受氢体。
11.概述B族维生素在糖代谢中的重要作用
B族维生素以辅酶形式参与糖代谢的酶促反应过程,当其缺乏时会导致糖代谢障碍。
(1)糖酵解途径:
甘油醛-3-磷酸脱氢生成甘油酸-1,3-二磷酸,需要维生素PP构成的辅酶NAD+参与
(2)糖有氧氧化:
丙酮酸及α-酮戊二酸氧化脱羧需要维生素B1(辅酶TPP)、B2(辅基FAD)、PP(辅酶NAD+)、泛酸(辅酶HSCoA)和硫辛酸参与。
异柠檬酸氧化脱氢及苹果酸脱氢需要维生素PP;琥珀酸脱氢需要维生素B2(辅基:
FAD)
(3)磷酸戊糖途径:
葡糖-6-磷酸及6-磷酸葡萄糖酸脱氢需要维生素PP(辅酶:
NADP+)参与
(4)糖异生途径中也需要维生素PP和生物素参与
12.
试比较糖酵解与糖有氧氧化的不同点
无氧酵解有氧氧化
13.试述正常人体内血糖的来源和去路
正常人血糖主要有三条来源与三条去路。
三条来源有:
食物中的糖(主要是淀粉)消化成葡萄糖,吸收入血为血糖的主要来源
肝糖原分解
甘油、乳酸、氨基酸等非糖物质在肝中异生为葡萄糖
三条去路有:
在各组织内氧化分解成水、二氧化碳和ATP
在肝和肌肉中合成糖原
转变为其他物质
14.肝脏是怎样调节血糖的?
肝脏主要通过三方面作用来调节血糖浓度的相对恒定
(1)餐后,通过肝糖原的合成,是血糖水平不致过度升高
(2)空腹时,通过肝糖原分解,向血液提供葡萄糖
(3)饥饿或禁食情况下,通过糖异生作用,将非糖物质转变为葡萄糖,向血液持续提供血糖
生物氧化
1.试述呼吸链中四大复合体的组成及其作用
呼吸链各组成成分中,除了泛醌以游离形式存在、细胞色素c与线粒体内膜外表面疏松结合外,其余各成分则组装成四大复合体形式而存在于线粒体内膜:
其中呼吸链复合体
除了含有Fe-S外,还含有NADH脱氢交给其辅基FMN生成FMNH2,后者将2H+传递给泛醌,2e由铁硫蛋白传递给泛醌,生成QH2;
复合体
除含有Fe-S、Cytb560之外,还含有以FAD为辅基的黄素蛋白成为琥珀酸脱氢酶。
它催化琥珀酸脱氢,生成FADH2,后者将2H+传递给泛醌,2e由铁硫蛋白传递给泛醌,生成QH2;
复合体
含有Cytb562、Cytb566作为递电子体。
复合体
中含有Cytaa3,CuACuB,将电子从CytC直接传递给氧生成H2O
2.试述CO和氰化物中毒的机制
氰化物、一氧化碳可抑制细胞色素氧化酶,使电子不能传递给氧,引起细胞内所有呼吸链中断。
此时即使氧供应充足,细胞也不能利用,造成组织呼吸停顿,能源断绝,危及生命。
3.试述呼吸链的主要成分及其作用
(1)烟酰胺脱氢酶类及其辅酶(NAD+与NADP+)
作用:
烟酰胺脱氢酶是催化底物分解脱氢的一类酶,其辅酶可进行可逆的脱氢和加氢。
当代谢物脱下的2H交给NAD+生成NADH+H+后,通常进入NADH呼吸链将2H传递给后续成分黄素蛋白的辅基FMN。
而NADPH+H+一般不直接与呼吸链偶联,而是作为递氢体参与某些物质的还原性合成,如脂肪酸、胆固醇等。
(2)黄素蛋白酶类及其辅基(FMN和FAD)
作用:
黄素蛋白酶类也是催化底物分解脱氢的一类酶。
其辅基可进行可逆的脱氢和加氢。
在呼吸链中NADH脱氢酶属于黄素蛋白酶I(FP1),它可催化NADH+H+将2H转移给辅基FMN,使FMN还原为FMNH2。
而以FAD为辅基的黄素蛋白酶
(FP2)是呼吸链中另一类黄素蛋白,它可催化琥珀酸等底物脱氢,将2H转移给辅基FAD生成FADH2。
(3)铁硫蛋白类
作用:
是一类电子传递体。
铁硫蛋白中的铁能可逆的进行氧化还原反应,每次只传递一个电子,属于单电子传递体,在呼吸链中,铁硫蛋白常与其他递氢体或递电子体结合成复合物而存在,如FMN、FAD等,以参与递电子作用。
(4)泛醌
作用:
在呼吸链中是一类递氢体,泛醌接受黄素蛋白与铁硫蛋白传递来得2H(2H++2e)后,将2个质子(2H+)释入线粒体基质中,2个电子则传递给后续的细胞色素类蛋白。
(5)细胞色素类
作用:
细胞色素类的卟啉环中的铁离子可被可逆的氧化和还原,参与传递电子,属于单电子传递体。
4.试述体内两条重要的呼吸链的排列顺序,并分别各列举两种代谢物氧化脱氢
NADH氧化呼吸链:
顺序:
NDH→FMN/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3
如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢,生成的NADH+H+均分别进入NADH氧化呼吸链进一步氧化,生成3分子ATP
琥珀酸氧化呼吸链:
FADH2/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3
如琥珀酸、脂酰CoA等物质氧化脱氢,生成的FADH2均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化,生成2分子ATP
5.影响氧化磷酸化的因素有哪些?
分别简述其影响机制
影响氧化磷酸化的因素主要有抑制剂(呼吸链抑制剂和解偶联剂)、ADP、甲状腺激素和线粒体DNA的突变等。
(1)呼吸链抑制剂:
此类抑制剂能阻断呼吸链中某些部位氢与电子的传递。
如麻醉药阿米妥、杀虫药鱼藤酮等于复合体I中的铁硫蛋白结合,从而阻断电子传递。
(2)解偶联剂:
解偶联剂能使氧化与磷酸化之间的偶联过程脱离。
如最常见的解偶联剂是2,4二硝基苯酚(DNP),其基本作用机制是把H+从线粒体内膜胞质侧运至内膜基质侧,降低或消除了内膜两侧H+的跨膜梯度,从而抑制ADP磷酸化生成ATP。
但细胞呼吸作用不被抑制,耗氧量继续增加。
(3)正常机体内氧化磷酸化的速率主要受ADP的调节。
当机体利用ATP增加,ADP浓度升高,转运进入线粒体后氧化磷酸化速度加快。
反之ADP不足,使氧化磷酸化速度减慢。
(4)甲状腺激素能诱导胞膜Na+-K+-ATP酶的生成,使ATP加速分解为ADP和Pi,由于ADP的增多促进氧化磷酸化,从而使物质氧化分解,结果使细胞耗氧量和产热量均增加。
(5)线粒体DNA的突变,其突变可影响呼吸链复合体中13条多肽链的表达,进而强烈影响氧化磷酸化功能,使ATP生成减少而致病。
6.甲状腺功能亢进患者一般表现为基础代谢率增高,请运用生化知识说明
甲状激素能诱导细胞膜NA+-K+-ATP酶生成,使ATP分解加快,释放的能量增加。
大量ADP生成后进入线粒体,导致氧化磷酸化作用加强,促进物质氧化,使细胞耗氧量也增加。
结果耗氧量和产热量均增加,故患者呈现基础代谢率升高。
脂类代谢
1.什么是血浆脂蛋白?
按照密度法可将其分为哪几类?
简述它们的主要作用
血浆脂蛋白是指血脂在血浆中与载脂蛋白按不同比例结合而形成的复合物,是脂类在血浆中的存在及运输形式。
按照密度法可将其分为CM、VLDL、LDL和HDL四大类。
主要作用:
CM:
从小肠转运外源性三酰甘油至体内各组织;VLDL:
从肝转运内源性三酰甘油至肝外组织;LDL:
从肝转运胆固醇至体内各组织;HDL:
将胆固醇从肝外逆向转运至肝内。
2.
简述各类血浆脂蛋白的主要成分和功能。
3.简述甘油氧化分解的过程
首先甘油在甘油激酶的催化下磷酸化生成甘油-3-磷酸,甘油-3-磷酸经甘油-3-磷酸脱氢酶催化脱氢转变成二羟丙酮磷酸,后者在丙糖磷酸异构酶催化下转变成甘油醛-3-磷酸,继续循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O和CO2并释放能量
4.试述酮体生成和利用的过程(包括主要部位、原料、反应过程及相关酶)
(1)酮体生成过程:
2分子乙酰CoA在硫解酶催化下生成乙酰乙酰CoA,再与另一分子乙酰CoA作用生成HMG-CoA裂解催化生成乙酰乙酸,进一步还原成β-羟丁酸,还可以脱羧生成丙酮。
(2)酮体利用部位:
肝外组织——心、脑和肾等组织。
酮体利用过程:
乙酰乙酸经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶作用生成乙酰乙酰CoA,后者经硫解作用生成乙酰CoA,进一步经三羧酸循环彻底氧化分解产能。
5.胆固醇能转变为哪些物质?
胆汁酸、类固醇激素、维生素D3等。
6.1分子18碳的饱和脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时,需经多少次β-氧化?
净生成多少分子ATP(要求写出主要反应过程和相关酶)
8次。
120分子ATP。
7.机体能否利用葡萄糖作为原料合成脂肪?
试述其合成过程。
首先葡萄糖经过有氧氧化生成的中间产物乙酰CoA可用来合成脂肪酸。
糖分解代谢中产生的二羟丙酮磷酸可还原成甘油-3-磷酸。
糖可分解产生ATP、NADPH+H+。
然后由ATP供能,NADPH+H+供氢,在甘油-3-磷酸基础上逐步结合3分子脂肪酸,合成三酰甘油。
蛋白质的代谢分解
1.人体必需氨基酸有哪些?
如何判断蛋白质的营养价值?
必需氨基酸包括:
异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和赖氨酸8中。
判断失误蛋白质营养价值的高低,主要取决于其所含必需氨基酸的种类、数量和比例是否与人体蛋白质接近。
越接近,人体对其利用率约稿,蛋白质的营养价值就越高。
2.简述体内氨基酸脱氨基作用的方式及其特点。
方式:
氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用以及其他脱氨基作用。
特点:
(1)氧化脱氨基作用:
先进行脱氢氧化,然后水解脱氨。
因谷氨酸脱氢酶分布广,活性高,主要由谷氨酸进行氧化脱氨基作用。
(2)转氨基作用:
只发生氨基的转移,无游离氨产生
(3)联合脱氨基作用:
将转氨基作用和谷氨酸的氨基脱氨基作用联合起来进行,使体内大多数氨基酸脱掉氨基,生成游离氨和α-酮酸
(4)其他脱氨基作用:
是个别氨基酸特殊的脱氨基方式。
3.简述血氨的来源和去路。
来源:
氨基酸脱氨基作用产氨;胺类物质氧化产氨;肠道内腐败作用及肠菌脲酶对尿素的分解产氨;肾小管细胞内谷氨酰胺分解产氨,在碱性条件下尿条件下易被吸收入血。
去路:
大部分被转运到肝脏合成尿素而解毒;部分用于合成非必需氨基酸和嘌呤、嘧啶碱等其他含氮物;合成谷氨酰胺;在肾脏,以NH4+形式排出体外
4.试述鸟氨酸循环全过程、总结果及其意义。
鸟氨酸循环是在肝脏中进行的,整个过程包括以下四个步骤:
首先由NH3与CO2以及2分子ATP缩合生成氨基甲酰磷酸;后者提供氨基甲酰与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸;瓜氨酸在消耗1分子ATP分解为AMP何PPi的条件下,与天冬氨酸缩合生成精氨酸;最后精氨酸水解生成1分子尿素。
一次鸟氨酸循环总结果:
消耗2分子NH3,1分子CO2,3分子ATP(包括4个高能磷酸键),产生1分子尿素随尿排出。
2NH3+CO2+3ATP+3H2O,尿素+2ADP+AMP+4Pi
意义:
解除氨毒。
5.简述氨中毒引起肝昏迷的可能机制。
氨进入脑组织,可与脑中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸;氨也可与脑中谷氨酸进一步合成谷氨酰胺,此过程需要消耗大量的NADH+H+和ATP能源物质。
另一方面,脑中氨的增加,经上述过程使脑细胞内α-酮戊二酸减少,导致三羧酸循环减弱甚至受阻,从而使脑组织中ATP生成减少,引起大脑功能障碍,严重时可发生昏迷。
6.试述谷氨酸是如何氧化分解的。
其碳架生成多少分子ATP?
其分解生成的最终产物是什么?
(1)谷氨酸脱氢酶催化:
谷氨酸+NAD→α-酮戊二酸+NADH+H++NH3
(2)α-酮戊二酸进入三羧酸循环:
α-酮戊二酸→琥珀酰CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸
(3)草酰乙酸→丙酮酸
(4)丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA,后者进入三羧酸循环彻底氧化
(5)脱下的氢经氧化磷酸化生成H2O和ATP。
其碳架(α-酮戊二酸)彻底氧化生成20分子ATP
(6)生成最终产物为CO2,H2O,ATP;NH3在肝脏合成尿素
7.α-酮酸的代谢途径有哪几条?
氨基酸经脱氨基作用后生成的α-酮戊二酸:
(1)合成非必需氨基酸
(2)转变成糖或脂类(3)氧化功能等
8.何为一碳单位代谢?
主要有哪些形式?
其生理意义是什么?
某些氨基酸在体内分解代谢产生的含一个碳原子的活性基团,这些活性基团称为一碳单位。
主要有:
甲酰基、甲炔基、亚氨甲基、甲烯基和甲基等。
生理意义:
一碳单位必须与FH4结合才能发挥其生理功能。
(1)参与嘌呤和嘧啶碱的合成。
(2)参与甲硫氨酸循环。
例如:
甘氨酸分解产生=CH2,与FH4结合形成N5,N10-CH2-FH4,后者参与脱氧胸苷酸的合成。
在甲硫氨酸循环过程中,N5-CH3-FH4在甲基转移酶(以B12为辅酶)催化下,提供甲基给同型半胱氨酸,生成甲硫氨酸。
9.试述鸟氨酸循环、丙氨酸-葡萄糖循环、甲硫氨酸循环的生理作用。
鸟氨酸循环:
不断将体内有毒的氨转变为无毒的尿素,达到解除氨毒的作用。
丙氨酸-葡萄糖循环:
将肌肉中代谢产生的氨以丙氨酸形成转运到肝脏,分解出氨合成尿素而解除氨毒。
同时生成的丙酮酸又为肝脏提供糖异生原料。
甲硫氨酸循环:
为体内重要甲基化合物的合成提供活性甲基。
10.试述叶酸、维生素B12缺乏产生巨幼红细胞贫血的生化机制。
叶酸在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位的转运,若缺乏叶酸必然导致嘌呤核苷酸或脱氧胸苷酸合成障碍,进而影响核酸与蛋白质的生物合成以及细胞的正常分裂、增值,导致巨幼红细胞贫血。
维生素B12是甲硫氨酸合成酶的辅酶,若体内缺乏维生素B12,会导致N5-CH3-FH4上的甲基不能转移,减少FH4再生,亦影响细胞分裂,故同样可产生巨幼红细胞贫血。
核苷酸代谢
1.嘌呤核苷酸合成的基本原料有哪些?
简述嘌呤核苷酸合成的主要过程。
原料:
核糖-5-磷酸,CO2,一碳单位,谷氨酰胺,天冬氨酸,甘氨酸
主要过程:
(1)核糖-5-磷酸发生焦磷酸化生成PRPP
(2)由PRPP提供R-5-P,逐步加上各种小分子原料,经过大约10步化学反应生成IMP
(3)由IMP接受Asp提供的-NH2生成AMP,由IMP氧化为XMP,再接受Gln提供的-NH2生成GMP
2.嘧啶核苷酸合成的基本原料有哪些?
简述嘧啶核苷酸合成的主要过程。
原料:
核糖-5-磷酸,CO2,谷氨酰胺,天冬氨酸。
首先合成UMP。
主要过程:
首先由各种原料(CO2,谷氨酰胺,天冬氨酸)合成嘧啶环,然后由PRPP提供R-5-P合成UMP,再转变为CTP和dTMP,其中胸腺嘧啶的甲基是由N5,N10-CH2-FH4提供的
3.试从原料、合成过程方面,比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的特点。
嘌呤与嘧啶的成环原料除3种相同外,嘌呤环还需要甘氨酸与一碳单位。
嘌呤核苷酸合成是利用PRPP提供R-5-P,再逐步与成环原料缩合成IMP,然后演变为AMP和GMP。
而嘧啶核苷酸合成则是先由原料(CO2,谷氨酰胺,天冬氨酸)合成嘧啶环,而后再与PRPP提供的R-5-P反应合成UMP,再演变为CTP和dTMP。
前者为后成环,后者为先成环。
核酸的生物合成
1.试述参与复制的酶有哪些?
它们在复制过程中分别起何种作用?
(1)解旋、解链酶类:
拓扑异构酶——松弛超螺旋结构;解链酶——解开DNA双链碱基对之间的氢键形成两股单链;单链DNA结合蛋白——附着在解开的单链上,维持模板DNA处于单链状态
(2)引物酶——催化合成一小段RNA作为DNA合成的引物
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- 关 键 词:
- 生化 问答题
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