生物化学考试必看的生物化学知识点归纳文档格式.docx
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蛋白质在溶液中的荷电状态会受溶液的pH影响。
溶液的H+浓度高时,由于羧基等酸性基团的解离受到抑制,使蛋白质分子带正电荷;
溶液中的H+浓度低时,由于碱性基团的解离受抑制,使蛋白质分子带负电荷。
当溶液的pH达到某一值时,蛋白质分子成为所带正、负电荷相等的兼性离子。
此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点,以pI表示。
2、蛋白质二级结构有哪些形式?
试述α-螺旋的结构特点。
蛋白质二级结构的主要形式:
α-螺旋(α-helix)、β-折叠(β-pleatedsheet)、β-转角(β-turn)、无规卷曲(randomcoil)。
α-螺旋的结构特点:
主链围中心轴呈有规律的螺旋式上升,形成右手α-螺旋,每旋转一圈为3.6个氨基酸残基,螺矩为0.54nm;
其结构靠第一个肽键平面上的NH和第四个肽键平面上的CO形成氢键;
第二个肽键的NH和第五个肽键的CO形成氢键,按此类推,使α-螺旋结构趋于稳定。
3、维持蛋白质亲水胶体溶液稳定的条件有哪些?
蛋白质分子表面水化膜和亲水基团解离产生的电荷是维持蛋白质亲水胶体溶液稳定的条件。
4、蛋白质一级结构与其功能有何关系?
①一级结构是空间构象的基础:
蛋白质一级结构决定空间构象,即一级结构是高级结构形成的基础。
②一级结构是功能的基础:
一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间构象和功能也相似。
③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化:
蛋白质一定的结构执行一定的功能,功能不同的蛋白质总是有不同的序列。
④蛋白质的一级结构与分子病:
蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病,人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。
这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸异常。
即所为的分子病。
5、何谓分子伴侣?
分子伴侣有何作用?
分子伴侣是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
作用:
(1)可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。
(2)可与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠。
(3)在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。
6、什么是蛋白质变性?
在医学上有何应用?
是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。
在医学上的应用:
在临床医学上,高热灭菌、乙醇消毒就是使细菌等病原体蛋白质变性而失活来达到消毒、抗感染的目的。
免疫球蛋白或生物制剂需保存在4℃才能防止蛋白质变性从而保持生物制剂的活性。
酶
酶:
一类是由活细胞产生、能在体内或体外对特异的底物发挥高效催化作用的蛋白质。
核酶:
具有自我催化的能力RNA分子自身可以进行分子的剪接,这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
单纯酶:
只由蛋白质组成,不包含辅因子的酶,称作单纯酶。
结合酶:
结合酶包括两部分:
蛋白质部分,称酶蛋白,决定反应的特异性;
非蛋白质部分,多为小分子有机化合物或金属离子,决定反应的种类与性质。
酶的活性中心:
必需基团在空间上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。
变构酶:
一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。
酶的共价修饰:
酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。
Km:
Km值:
是当反应速度等于最大速度一半时的底物浓度。
单位:
mmol/L。
同工酶:
指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。
1、B族维生素与辅酶有何关系?
答:
B族维生素及参与构成的辅酶或辅基形式。
大部分B族维生素在体内能起到辅酶的作用。
但辅酶不仅仅包括B族维生素,在生物化学上重要的还有辅酶Q、谷胱苷肽、尿苷二磷酸葡糖(UDPG)、维生素K族等。
2、何谓酶原与酶原的激活?
有些酶在细胞内合成和初分泌时,并不表现有催化活性,这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。
酶原在一定条件下,受某种因素的作用,酶原分子的部分肽键被水解,使分子结构发生改变,形成酶的活性中心,无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。
3、酶作用的特点。
酶促反应的特点:
(1)具有极高的催化效率,比一般催化剂更有效的降低化学反应所需活化能。
催化效率比非催化反应高108~1020,比一般催化剂高107~1013。
(2)高度的特异性,根据酶对底物结构严格选择程度的不同,又分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。
(3)高度不稳定性,酶是蛋白质易受多种因素影响而不稳定发生变性。
(4)酶促反应的可调节性,为适应不断变化的内环境和生命活动的需要,酶促反应受多种因素的调控,如酶的区域化分布、多酶体系、多功能酶、酶活性调节及酶含量调节等。
4、温度、pH值对酶促反应速度有何影响?
(1)温度对酶促反应速度的影响:
化学反应的速度随温度增高而加快,但酶是蛋白质,可随温度的升高而变性。
在温度较低时,前一影响较大,反应速度随温度升高而加快。
但温度超过一定范围后,酶受热变性的因素占优势,反应速度反而随温度上升而减慢。
(2)pH值对酶促反应速度的影响:
pH对酶促反应速度的影响酶反应介质的pH可影响酶分子,特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态,也可影响底物和辅酶的解离程度,从而影响酶与底物的结合。
只有在特定的pH条件下,酶、底物和辅酶的解离情况,最适宜于它们互相结合,并发生催化作用,使酶促反应速度达最大值,这种pH值称为酶的最适pH。
5、试举例说明不可逆性抑制作用。
不可逆性抑制作用:
不可逆性抑制作用的抑制剂,通常以共价键方式与酶的必需基团进行不可逆结合而使酶丧失活性。
如有机磷杀虫剂抑制昆虫的乙酰胆碱酯酶就是这种方式。
有机磷杀虫剂能专一作用于胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基,使其磷酰化而不可逆抑制酶的活性。
当胆碱酯酶被有机磷杀虫剂抑制后,乙酰胆碱不能及时分解成乙酸和胆碱,引起乙酰胆碱的积累,使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统处于过度兴奋状态,引起神经中毒症状。
6、何谓竞争性、非竞争性、反竞争性抑制作用?
抑制剂只与未配位的酶分子结合,即与底物竞争同一个部位,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
抑制剂并没有与底物竞相结合同一个部位,而是结合在底物结合部位以外的部位,这样的抑制作用称为非竞争性抑制作用。
反竞争性抑制剂只与ES结合,而不与游离酶结合,这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。
糖代谢
糖酵解:
在缺氧情况下,葡萄糖分解为乳酸,产生少量ATP的过程称为糖酵解。
糖的有氧氧化:
台阶葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程。
糖原合成:
单糖加到糖原“引物”上,使糖原分子变大的过程称为糖原合成。
糖异生:
由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
乳酸循环:
肌收缩通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低,所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖解入血液后又可被肌摄取,这就构成了一个循环,此循环称为乳酸循环。
血糖:
血液中的糖称为血糖,绝大多数情况下都是葡萄糖。
低血糖与高血糖:
空腹血糖浓度高于7.22mmol/L(130mg%)称为高血糖。
空腹血糖浓度低于3.89mmol/L(70mg%)称为低血糖。
1、糖的生理功能有哪些?
(一)氧化分解,供应能量:
生命活动需要能量,糖是最主要的能源物质。
(二)
储存能量,维持血糖:
糖在体内可以糖原的形式进行储存,这是机体储存能源的重要方式。
当机体需要时,糖原分解,释放入血,可有效地维持正常血糖浓度,保证重要生命器官地能量供应。
(三)
提供原料,合成其他物质:
糖分解代谢的中间产物可为体内其他含碳化合物的合成提供原料。
如糖在体内可转变为脂肪酸和甘油,进而合成脂肪;
可转变为某些氨基酸以供机体合成蛋白质所需;
可转变为葡萄糖醛酸,参与机体的生物转化反应等;
因而糖是人体重要的碳源。
(四)
参与构造组织细胞:
糖是体内重要的结构组织。
(五)
其他功能:
糖能参与构成体内一些具有生理功能的物质。
2、糖酵解、糖异生有何生理意义?
糖酵解生理意义:
(1)迅速供能。
(2)某些组织细胞依赖糖酵解供能,如成熟红细胞等。
糖异生生理意义:
(l)空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖,以维持血糖水平恒定。
(2)糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径。
3、何谓三羧酸循环?
糖有氧氧化的生理意义?
由乙酸CoA与草酸乙酸缩合成柠檬酸开始,经反复脱氢、脱羧再生成草酸乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。
糖有氧氧化的生理意义
(一)有氧氧化是体内供能的主要途径。
(二)三羧酸循环是体内三大营养物质彻底氧化的共同途径。
(三)三羧酸循环是三大营养物质代谢联系的枢纽。
4、磷酸戊糖途径的生理意义。
(1)提供5-磷酸核糖,是合成核苷酸的原料。
(2)提供NADPH;
后者参与合成代谢(作为供氢体)、生物转化反应以及维持谷眈甘肽的还原性。
5、怎样检测糖耐量?
糖耐量曲线可以说明什么?
葡萄糖糖耐量是指机体对血糖浓度的调节能力。
口服一定量葡萄糖后,每间隔一定时间测定血糖,利用这一试验可了解胰岛β细胞功能和机体对糖的调节能力。
糖耐量曲线可以说明机体糖负荷的能力。
脂类代谢
脂肪动员:
储存在脂肪细胞中的脂肪在脂肪酶的作用下,逐步水解,释放出游离脂肪酸和甘油供其它组织细胞氧化利用的过程叫脂肪动员。
HSL:
激素敏感性脂肪酶即脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶,它对多种激素敏感,活性受多种激素的调节,胰岛素能抑制其活性,胰高血糖素、肾上腺素等能增强其活性。
是脂肪动员的关键酶。
酮体:
酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟基丁酸和丙酮。
酮体经血液运输至肝外组织氧化利用,是肝脏向肝外输出能量的一种方式。
柠檬酸-丙酮酸循环:
就是线粒体内乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合柠檬酸然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中,在柠檬酸裂解酶催化下需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰辅酶A,后者可利用脂肪酸合成,而草酰乙酸经还原后在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果酸,苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸,丙酮酸经内膜载体运回线粒体,在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。
血脂:
是血浆中的中性脂肪(甘油三酯和胆固醇)和类脂(磷脂、糖脂、固醇、类固醇)的总称,广泛存在于人体中。
LDL受体途径:
LDL或其他含ApoB100、E的脂蛋白如VLDL、β-VLDL均可与LDL受体结合,内吞入细胞使其获得脂类,主要是胆固醇,这种代谢过程称为LDL受体途径。
LCAT:
卵磷脂胆固醇脂酰转移酶,由肝合成释放入血液,以游离或与脂蛋白结合的形式存在,是一种在血浆中起催化作用的酶,其作用是将HDL的卵磷脂的C2位不饱和脂肪酸转移给游离胆固醇,生成溶血卵磷脂和胆固醇酯。
高脂血症:
是指血脂水平过高,可直接引起一些严重危害人体健康的疾病,如动脉粥样硬化、冠心病、胰腺炎等。
1、脂类有何生理功能?
(1)组成生物膜的成分。
(2)类脂可转变成其他具有重要生物学功能的物质。
2、试述脂肪酸β-氧化的过程。
脂肪酸氧化有多种途径,最重要的是β-氧化。
①脂肪酸由位于线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶催化活化成脂酰CoA②脂酰CoA以肉碱为载体进入线粒体,需要肉碱酰基转移酶I,肉碱酰基转移酶II催化③脂酰CoA接下来的氧化过程包括脱氢,加水,再脱氢,和硫解四步反应,最终降解为乙酰CoA,有脂酰CoA脱氢酶,α,β-稀脂酰CoA水解酶,β-羟脂酰CoA脱氢酶,β-酮脂酰CoA硫解酶催化。
3、酮体是如何产生和利用的?
肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料,先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA),接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。
乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸,乙酰乙酸脱羧生成丙酮。
HMG-COA合成酶是酮体生成的关键酶。
肝脏没有利用酮体的酶类,酮体不能在肝内被氧化。
酮体在肝内生成后,通过血液运往肝外组织,作为能源物质被氧化利用。
丙酮量很少,又具有挥发性,主要通过肺呼出和肾排出。
乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A,最终通过三羧酸循环彻底氧化。
4、甘油磷脂合成的原料及合成的基本过程。
合成甘油磷脂的原料为磷脂酸与取代基团。
合成全过程可分为三个阶段,即原料来源、活化和甘油磷脂生成。
5、试述人体胆固醇的合成及其在体内的代谢转变。
成人除脑组织及成熟红细胞外,几乎全身各组织均可合成胆固醇,每天可合成1g左右。
肝脏是合成胆固醇的主要场所。
体内胆固醇75%~80%由肝合成,10%由小肠合成。
在体内的代谢转变:
(一)转变为胆汁酸胆固醇在肝内转化为胆汁酸是其主要代谢去路。
(二)转变为类固醇激素胆固醇是合成类固醇激素的前体。
(三)转变为维生素D3人体皮肤细胞内的胆固醇经脱氢氧化生成7-脱氢胆固醇,7-脱氢胆固醇经紫外光照射后转变成维生素D3。
6、什么是载脂蛋白?
其主要作用是什么?
是脂蛋白中的蛋白质部分,按发现的先后分为A、B、C、E等。
其主要作用有:
①在血浆中起运载脂质的作用。
②能识别脂蛋白受体,如apoE能识别apoE受体,apoB100能识别LDL受体,apoAI能识别HDL受体。
③调节血浆脂蛋白代谢酶的活性,如apoCⅡ能激活LPL,apoAI能激活LCAT。
7、试述血浆脂蛋白的分类。
各种血浆脂蛋白的生理功能。
血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成的球形复合体,是血浆脂质的运输和代谢形式,主要包括CM、VIDL、LDL和HDL4大类。
CM由小肠粘膜细胞合成,功能是运输外源性甘油三酯和胆固醇。
VLDL由肝细胞合成和分泌,功能是运输内源性甘油三酯和胆固醇。
LDL由VLDL在血浆中转化而来,功能是转运内源性胆固醇。
HDL主要由肝细胞合成和分泌,功能是逆向转运胆固醇。
生物氧化
生物氧化:
物质在生物体内进行的氧化分解作用,统称为生物氧化。
这里主要指营养物质在氧化分解时逐步释放能量、最终生成CO2和H2O的过程。
呼吸链:
在生物氧化过程中,代谢物脱下的2H,经过多种酶和辅酶催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水。
由于该过程与细胞呼吸联系紧密,故称此传递链为呼吸链。
ATP合酶:
是一类能将三磷酸腺苷(ATP)催化水解为二磷酸腺苷(ADP)和磷酸根离子的酶。
氧化磷酸化:
代谢物脱下的2H在呼吸链传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP的过程,称氧化磷酸化。
是体内产生ATP的主要方式。
底物水平磷酸化:
物质在生物氧化过程中,常生成一些含有高能键的化合物,而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成,这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
加单氧酶:
又称加单氧酶,羟化酶,羟氧酶,混合功能氧化酶。
一类催化有机物分子直接加氧的酶。
SOD:
即超氧化物歧化酶,是一种源于生命体的活性物质,能消除生物体在新陈代谢过程中产生的有害物质。
1、物质在体内氧化和体外氧化有何异同?
例如糖和脂肪在体内外氧化。
相同点:
终产物CO2和H2O;
总能量变化不变;
耗氧量相同。
不同之处在于:
体内条件温和,在体温情况下进行、pH近中性、有水参加、逐步释放能量;
体外则是在高温下进行,甚至出现火焰。
体内有部分能量形成ATP储存,体外全以光和热的形式释放。
体内以有机酸脱羧方式生成CO2,体外则碳与氧直接化合生成CO2。
体内以呼吸链氧化为主使氢与氧结合成水,体外是氢与氧直接结合生成H2O。
2、人体生成ATP的方式有几种?
请详述具体生成过程。
人体内ATP生成有两种方式。
(一)底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation) 底物分子中的能量直接以高能键形式转移给ADP生成ATP,这个过程称为底物水平磷酸化,这一磷酸化过程在胞浆和线粒体中进行。
(二)氧化磷酸化(oxidativephosphorylation) 氧化和磷酸化是两个不同的概念。
氧化是底物脱氢或失电子的过程,而磷酸化是指ADP与Pi合成ATP的过程。
在结构完整的线粒体中氧化与磷酸化这两个过程是紧密地偶联在一起的,即氧化释放的能量用于ATP合成,这个过程就是氧化磷酸化,氧化是磷酸化的基础,而磷酸化是氧化的结果。
3、叙述两条呼吸链的排列,这样排列的依据是什么?
机体氧化呼吸链有两条,分别为NADH氧化呼吸链与琥珀酸氧化呼吸链,其组成与排列顺序如图:
NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ。
琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→Cyt
c→复合体Ⅳ。
这两条呼吸链的排列顺序是由一系列的实验及其结果确定的:
①根据呼吸链各组分的标准氧化还原电位,由低到高的顺序排列;
②在体外将呼吸链拆开和重组,鉴定四种复合体的组成与排列;
③利用呼吸链特异的抑制剂阻断某一组分的电子传递,在阻断部位以前的组分处于还原状态,后面则处于氧化状态;
④根据吸收光谱的改变进行检测;
以离体线粒体无氧时处于还原状态作为对照,缓慢给氧,观察各组分被氧化的顺序。
当然,有些组分的具体位置还有待进一步研究确定。
4、胞浆中的NADH怎样进入线粒体?
是通过电子传递系啦酵解产生的丙酮酸进入线粒体,在线粒体内加入到三羧酸循环(柠檬酸循环、TCA循环)和电子传递链,被彻底氧化成水和二氧化碳。
其中NADPH需要能量有载体,是主动运输。
丙酮酸应该不需要载体但需要能量。
5、影响氧化磷酸化的因素有哪些?
(一)ADP的调节作用:
正常机体氧化磷酸化的速率主要受ADP水平的调节。
(二)抑制剂:
(1)呼吸抑制剂:
此类抑制剂能阻断呼吸链的电子传递。
(2)解偶联剂:
能使氧化与磷酸化偶联过程脱离,阻止ATP的合成。
(3)氧化磷酸化抑制剂:
此类抑制剂对电子传递和ATP合成均有抑制作用。
(三)甲状腺激素。
(四)线粒体DNA。
6、线粒体DNA有何特点?
何谓线粒体病?
线粒体DNA为裸露的双链环状DNA,内环为轻链,外环为重链。
含线粒体蛋白质合成必需的22种tRNA和2种rRNA的基因,所编码的13种蛋白质全都参与构成呼吸链复合体蛋白,与氧化磷酸化密切相关。
线粒体病是遗传缺损引起线粒体代谢酶缺陷,致使ATP合成障碍、能量来源不足导致的一组异质性病变。
线粒体脑肌病的不同类型发病年龄不同。
氨基酸代谢
氮平衡:
摄入食物的含氮量(摄入氮)与经粪、尿排出氮量(排出量)之间的对比关系称为氮平衡。
必需氨基酸:
人体不可缺少、但体内又不能自行合成而必须由食物提供的氨基酸,称为营养必需氨基酸。
食物蛋白质互补作用:
两种或两种以上食物蛋白质混和食用,其中所含有的必需氨基酸取长补短,相互补充,达到较好的比例,从而提高蛋白质利用率的作用,称为蛋白质互补作用。
蛋白质:
是化学结构复杂的一类有机化合物,基本单位是氨基酸,是人体的必须营养素。
腐败作用:
肠道细菌对少量未被消化的蛋白质(约占食物蛋白质5%)及未被吸收的氨基酸,小肽等消化产物的分解与转化作用[1],称为蛋白质的腐败作用。
转氨基作用:
指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
联合脱氨基作用:
联合脱氨基作用即转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式。
一碳单位:
指某些氨基酸分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团。
1.概述体内氨基酸的来源和代谢去路。
来源:
(1)食物蛋白质消化吸收入血;
(2)组织蛋白质分解;
(3)体内合成非必需氨基酸。
去路:
(1)分解代谢(主要是脱氨基作用,其次为脱羧基作用);
(2)合成蛋白质;
(3)转变成其他含氮化合物。
如嘌呤、嘧啶等。
2.讨论丙氨酸-葡萄糖循环、嘌呤核苷酸循环、鸟氨酸循环、蛋氨酸循环的基本过程与生理意义。
丙氨酸-葡萄糖循环:
肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基,放出的氨用于合成尿素;
生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸,丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。
丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运,故将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。
生理意义:
是肌肉与肝之间氨的转运形式。
使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运送至肝,同时肝也为肌肉提供了生成丙酮酸的葡萄糖。
嘌呤核苷酸循环:
指骨骼肌中存在的一种氨基酸脱氨基作用方式.转氨基作用中生成的天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸(IMP)作用生成腺苷酸代琥珀酸,后者在裂解酶作用下生成延胡索酸和腺嘌呤核苷酸,腺嘌呤核苷酸在腺苷酸脱氨酶作用下脱掉氨基又生成IMP的过程.原因是骨骼肌中L-谷氨酸脱氢酶活性低的缘故.
鸟氨酸循环:
指氨与二氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。
最重要的意义是将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素,从而排出体外。
蛋氨酸循环:
在蛋氨酸腺苷转移酶的催化下,蛋氨酸与ATP作用,生成S腺苷蛋氨酸(SAM)。
蛋氨酸分子中甲基可间接通过N5桟H3桭H4由其它非必需氨基酸提供,以防蛋氨酸的大量消耗。
3.说明高氨血症导致昏迷的生化基础。
高氨血症时,脑中的反应为:
①氨+α-酮戊二酸→谷氨酸;
②氨+谷氨酸
→谷氨酰胺;
脑内α-酮戊二酸减少导致了三羧酸循环减慢,从而使ATP生成减少,脑组织供能缺乏表现为昏迷。
4.为什么对高氨血症患
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