第5章蛋白质的三维结构文档格式.docx
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如上图所示,光程差等于2dsinθ,上述规律可总结为Bragg方程:
2dsinθ=nλ(n=±
1,±
2,±
3⋯)。
二、研究溶液中蛋白质构像的光谱学方法
(一)紫外差光谱
芳香族氨基酸在极性环境下吸收峰向短波长移动,称作篮移,反之会红移。
(二)荧光和荧光偏振
变性和非变性蛋白质荧光峰和荧光偏振的位置会有特定的变化。
(三)圆二色性
圆偏振光可看成是相位相差90°
的两个平面偏振光叠加而成,若左、右圆偏振光因被测物的吸收而振幅不同,二者叠加会形成椭圆偏振光。
椭圆率θ=短轴/长轴=tanθ≈33cl_å
(适合于小的θ,_å
=εR−εL,c为摩尔浓度,l为光程,ε为摩尔吸光系数)摩尔椭圆率[θ]λ=θ/cl×
100=3300_å
。
(四)核磁共振(NMR)
第二节稳定蛋白质三维结构的作用力
一、氢键
二、范德华力
定向效应
诱导效应
分散效应
三、疏水作用(熵效应)
四、盐键
五、二硫键
第三节多肽主链折叠的空间限制
一、酰胺平面与α-碳原子的二面角(φ和ψ)
规定键两侧基团为顺式排列时为0o,从C沿键轴方向观察,顺时针旋转的角度为正值。
二、可允许的φ和ψ:
拉氏构像图
三、可允许的φ和ψ值:
第四节二级结构:
多肽链折叠的规则方式
一、α螺旋
(一)α螺旋的结构
多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一周,沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基;
两个氨基酸之间的距离为0.15nm。
肽链内形成氢键,氢键的取向几乎与轴平行,每一个氨基酸残基的酰胺基团的-NH基与其后第四个氨基酸残基酰胺基团的-CO基形成氢键。
蛋白质分子为右手a-螺旋。
(二)α螺旋的偶极矩和帽化
(三)α螺旋的手性
(四)影响α螺旋形成的因素
R基太小使键角自由度过大,带同种电荷的R基相互靠近,β碳原子上有分支均不利于形成α螺旋,含脯氨酸的肽段不能形成α螺旋。
(五)其他类型的螺旋
b-折叠有两种类型。
一种为平行式,即所有肽链的N-端都在同一边。
另一种为反平行式,即相邻两条肽链的方向相反。
二、β折叠片
b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列,通过链间的氢键交联而形成的。
肽链的主链呈锯齿桩折叠构像。
两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm;
b-折叠结构可以由两条肽链之间形成,也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
几乎所有肽键都参与链内氢键的交联,氢键与链的长轴接近垂直。
反平行式较稳定。
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- 关 键 词:
- 蛋白质 三维 结构