生物化学与分子生物学第八版蛋白质的结构与功能解析.docx
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生物化学与分子生物学第八版蛋白质的结构与功能解析
名词解释
1.蛋白质的等电点(PI):
在某一pH溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH,称为氨基酸的等电点(PI)。
2.肽:
是氨基酸通过肽键连接的化合物。
3.肽单元:
参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,此同一平面上的6个原子构成肽单元。
4.蛋白质的一级结构:
蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序,并包括二硫键的位置。
5.蛋白质的二级结构:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基的构象。
6.蛋白质的超二级机构:
两个或两个以上具有二级结构的肽链在空间上相互接近,形成一个有规则的二级结构组合,称为超二级结构,目前已知的组合形式有αα、βαβ、ββ三种。
7.模体:
是蛋白质分子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊的功能。
8.蛋白质的三级结构:
是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
9.结构域:
分子量较大的蛋白质常可以折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10.蛋白质的四级结构:
是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
11.分子病:
由蛋白质一级结构发生变异而引起的疾病称为分子病,其病变是基因突变。
12.协同效应:
蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。
13.蛋白质变性:
在一些理化因素作用下,蛋白质的特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性降低。
14.盐析:
在蛋白质溶液中加入大量中性盐(硫酸铵、硫酸铵、氯化钠等),会破坏蛋白质的胶体稳定性而使其沉淀,称为盐析。
简答题
1.蛋白质的基本组成单位是什么?
其结构有什么特征?
答:
蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
氨基酸的结构特点:
皆为L-α-氨基酸,Cα同时连有1个羧基、1个氨基、1个氢原子、1个可变的侧链基团R。
甘氨酸例外。
甘氨酸不含手性碳原子,不是手性原子,无D/L构型。
氨基酸的结构差异在于侧链R基团。
2.体内组成蛋白质的氨基酸只有20种,但为什么蛋白质的组成却极其繁多?
答:
组成生物蛋白质的氨基酸只有20种,是指这20种氨基酸都是编码氨基酸,即在生物细胞内合成蛋白质时直接应用的氨基酸。
因为在模版mRNA链上都有各自的密码,在蛋白质合成过程中或合成结束后,可在原来的某些氨基酸分子上进行化学修饰,生成另外的某些氨基酸。
所以,成熟的生物蛋白质分子所含的氨基酸不仅这20种。
另外,在以氨基酸为基本单位进行排列组合时,可以形成无数种多肽链。
正因为氨基酸的种类、数目、比例、排列顺序及组成方式的不同,所以可构成种类繁多、结构与功能各异的蛋白质。
3.简述蛋白质α-螺旋结构的要点。
答:
肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋。
其结构特点:
①多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升,螺旋的走向为顺时针方向,即右手螺旋。
②每3.6个氨基酸旋转一周,螺距0.54nm,螺旋的直径0.5nm。
③侧链R伸向螺旋外侧。
④氢键是稳定α螺旋结构的主要作用力。
α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基形成氢键。
氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
4.简述蛋白质β-折叠结构的要点。
答:
多肽链局部肽段的主链呈锯齿状伸展状态,称为β-折叠。
结构特点:
多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点折叠成锯齿状;肽段可以同向平行或反向平行;R侧链交替地位于锯齿状结构的上下方;相邻β-折叠肽段之间形成的氢键是稳定β-折叠的主要作用力。
5.简述蛋白质的超二级结构。
答:
两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个有规则的二级结构组合,称为超二级结构,目前已知的组合形式有αα、βαβ、ββ三种。
主要由非极性氨基酸残基参与此类相互作用。
6.以血红蛋白为例,说明蛋白质的变构效应。
答:
效应剂通过改变蛋白质的空间构象从而导致蛋白质生物学活性随之变化,即别构效应(或变构效应)。
如血红蛋白的亚基与O2(效应剂)结合后可引起另一亚基空间构象改变,使之与O2的亲和力增加、更易和O2结合,因此血红蛋白的氧解离曲线呈“S”形。
7.简述蛋白质变性和沉淀的关系。
答:
蛋白质变性后疏水侧链暴露,肽链可相互缠绕而聚集,溶解度降低,易沉淀,但不一定沉淀。
即变性的蛋白质有时可表现为沉淀,亦可表现为溶解状态。
如加热可使蛋白质变性沉淀。
但加热使蛋白质变性沉淀与溶液的pH有关,在等电点时最易沉淀,而偏酸或偏碱时,蛋白质虽加热变性也不沉淀。
蛋白质沉淀有时可以是变性,亦可不是变性,这取决于沉淀的方法对蛋白质的空间构象有无破坏,如盐析沉淀的蛋白质不变性;用生物碱试剂或重金属盐沉淀的蛋白质,常会发生变性。
8.何谓蛋白质的两性解离?
利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些?
答:
蛋白质分子带有可解离的氨基和羧基,这些基团在不同的pH值溶液中可解离成正离子或负离子,因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷,因此蛋白质分子既可带有正电荷又可带有负电荷,这种性质称为蛋白质的两性解离。
根据蛋白质的两性解离性质,可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
论述题
1.为什么蛋白质是生命的物质基础?
并举例说明蛋白质的重要生物学功能
答:
蛋白质是构成生物体的基本成分:
蛋白质在生物界的存在具有普遍性,并且含量丰富,如人体内蛋白质含量约占人体总固体含量的45%。
蛋白质的种类繁多。
蛋白质具有多样性的生物学功能:
①催化:
酶。
②调节:
许多蛋白质能调节其他蛋白质执行其生理功能,如胰岛素。
③转运:
转运蛋白。
如血红蛋白、葡萄糖转运蛋白。
④储存:
如在肝形成铁蛋白贮存铁。
⑤运动:
肌组织、细胞分裂期的纺锤体、鞭毛、纤毛等都涉及微管蛋白。
⑥结构成分:
结构蛋白如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白等。
⑦免疫保护:
如抗体。
⑧血液凝固:
凝血酶原、纤维蛋白原。
⑨控制生长和分化:
在基因的复制、转录、翻译过程中,受蛋白质因子的控制。
2.试述蛋白质的主要理化性质。
答:
①两性电离:
蛋白质是两性电解质,具有两性解离的性质。
在某一pH值溶液中,其解离成正、负离子的趋势相等,此时溶液的pH值即为等电点。
②蛋白质的胶体性质:
蛋白质颗粒表面形成水化膜及带电荷,使蛋白质在溶液中稳定存在。
③蛋白质变性、沉淀和凝固:
某些理化因素可以破坏蛋白质的空间构象,使其变性,变性后的蛋白质容易发生沉淀,将变性后的蛋白质加热,使其不再溶于强酸、强碱中,此即为蛋白质的凝固作用。
④蛋白质的紫外吸收:
蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm处有特征吸收光峰,据此性质可作为蛋白质定量测定。
⑤蛋白质的呈色反应:
q.茚三酮反应:
是蛋白质、氨基酸共有的呈色反应。
凡具有氨基、能释放出氨的化合物几乎都有此反应。
可作为氨基酸、蛋白质的定量分析方法。
b.双缩脲反应:
肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热(注意不是蛋白质与双缩脲反应),呈现紫红色,这是蛋白质分子中肽键的反应。
肽键越多,颜色越深。
氨基酸无此反应。
可用于蛋白质定性、定量,测定蛋白质的水解程度。
水解越完全则颜色越浅。
3.什么是蛋白质的变性?
常见的导致蛋白质变性的因素有哪些?
举例说明在实践中应用和避免蛋白质变性的例子。
答:
蛋白质的变性是指在一些理化因素作用下,蛋白质的特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
导致蛋白质变性的因素:
物理因素——高温、高压、紫外线、超声波、剧烈震荡等。
化学因素——强酸、强碱、有机溶剂、生物碱、尿素、去污剂、重金属等。
利用变性:
高温、高压、紫外线灭菌消毒,提倡食用熟食,因为食物中的蛋白质加热变性后更易被消化道的蛋白酶水解,有利于消化吸收。
避免变性:
蛋白质药物、疫苗、诊断试剂等在生产、运输、储存等过程中都要避免变性。
因为变性的蛋白质生物活性丧失,失效。
4.常用的蛋白质分离纯化方法有哪些?
其原理是什么?
答:
利用蛋白质特殊的理化性质,采取透析、盐析、电泳、层析及超速离心等不损伤蛋白质空间构象的物理方法来分离、纯化蛋白质。
①透析、超滤:
蛋白质是大分子,不能透过半透膜。
透析是利用透析袋把大分子蛋白质和小分子化合物分开的方法。
超滤则是利用压力或离心力,强行使水和其他小分子溶质通过滤膜,而蛋白质被截留在膜上(透析袋和滤膜都是半透膜)。
②沉淀:
有机溶剂沉淀:
向蛋白质溶液中加入极性有机溶剂(能与水互溶,如甲醇、乙醇、丙酮),能使蛋白质在水中的溶解度降低。
低温下进行可减少蛋白质变性。
盐析:
在蛋白质溶中加入大量中性盐(硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等),会破坏胶体的稳定性而使其沉淀,称为盐析。
高浓度中性盐破坏蛋白质胶体稳定性的两个因素:
破坏水化膜、中和电荷层。
免疫沉淀:
利用特异性抗体识别相应的抗原蛋白,并形成抗原抗体复合物的性质,可从蛋白质混合溶液中沉淀分离获得抗原蛋白。
③电泳:
当溶液的pH≠pI时蛋白质带电荷,在电场中向电性相反的方向移动。
常用的有SDS-PAGE电泳、等电聚焦电泳和双向电泳。
④层析:
层析同样是利用各种蛋白质的颗粒大小、带电荷情况和亲和力不同来分离纯化蛋白质。
如凝胶过滤层析是根据蛋白质分子颗粒大小不同、离子交换层析主要是依据蛋白质带电荷情况各异从而将蛋白质进行分离提纯。
⑤沉降:
超速离心利用蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
古今名言
敏而好学,不耻下问——孔子
业精于勤,荒于嬉;行成于思,毁于随——韩愈
兴于《诗》,立于礼,成于乐——孔子
己所不欲,勿施于人——孔子
读书破万卷,下笔如有神——杜甫
读书有三到,谓心到,眼到,口到——朱熹
立身以立学为先,立学以读书为本——欧阳修
读万卷书,行万里路——刘彝
黑发不知勤学早,白首方悔读书迟——颜真卿
书卷多情似故人,晨昏忧乐每相亲——于谦
书犹药也,善读之可以医愚——刘向
莫等闲,白了少年头,空悲切——岳飞
发奋识遍天下字,立志读尽人间书——苏轼
鸟欲高飞先振翅,人求上进先读书——李苦禅
立志宜思真品格,读书须尽苦功夫——阮元
非淡泊无以明志,非宁静无以致远——诸葛亮
熟读唐诗三百首,不会作诗也会吟——孙洙《唐诗三百首序》
书到用时方恨少,事非经过不知难——陆游
问渠那得清如许,为有源头活水来——朱熹
旧书不厌百回读,熟读精思子自知——苏轼
书痴者文必工,艺痴者技必良——蒲松龄
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- 生物化学 分子生物学 第八 蛋白质 结构 功能 解析