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生化知识点解答
绪论
一、什么是生物化学?
生命的化学
是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学,生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。
二、生物化学研究的主要内容
1.生物分子的结构与功能2.物质的代谢及其调节3.基因信息传递及其调控
第1章蛋白质的结构与功能
一.蛋白质的分子组成
1.蛋白质的元素组成:
主要元素:
碳、氢、氧、氮
其他元素:
磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘,等等
2.蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近,平均值为16%。
3.氨基酸的分类
非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸
4.等电点
在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5.测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法
6.肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键化学本质是一个酰胺键。
7.氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽
8.肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基
二、蛋白质的分子结构
1.蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
(稳定力:
肽键)
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
2.蛋白质的二级结构:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。
(稳定力:
氢键)
a-螺旋的结构特点
多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm
稳定力:
氢键
氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧,并影响到a-螺旋的稳定性
b-折叠的结构特点
呈折纸状,即以每个肽单元的Ca为旋转点,依次折叠成锯齿状
两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列,走向可以相同,也可相反
稳定力:
氢键
氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方,并影响到折叠的稳定性
-转角一般由四个氨基酸残基组成,并使肽链局部形成一个1800的回折。
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
3.肽单元:
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面,C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
4.模体:
二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成的一个具有特殊功能的空间构象,称为模体。
5.蛋白质的三级结构:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置(稳定力:
次级键,即疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等)
6.结构域:
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域
7.分子伴侣是与蛋白质空间构象正确形成相关的一类蛋白质,其通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
三、蛋白质的理化性质
1.蛋白质具有两性电离的性质
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
2.蛋白质具有胶体性质
蛋白质溶液具有胶体溶液性质,如丁达尔现象、布朗运动、电泳现象、不能通过半透膜等。
稳定蛋白质胶体溶液的因素:
颗粒表面电荷,水化膜
3.蛋白质的变性:
在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性)。
变性的本质:
破坏非共价键和二硫键,但不改变蛋白质的一级结构。
造成变性的因素:
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
4.复性:
若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为蛋白质的复性。
5.变性与凝固
变性的蛋白容易沉淀,沉淀的蛋白质不一定是变性蛋白质,凝固的蛋白质肯定是变性的蛋白质
6.蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰
第2章核酸的结构与功能
一、核酸的化学组成及一级结构
1.基本组成单位:
核苷酸
核苷酸的链接方式——3',5'-磷酸二酯键,核酸链的方向是5→3,交替的磷酸基团和戊糖构成核酸链的骨架,碱基顺序可以代表核苷酸的排列顺序
2.核酸的一级结构是核酸中核苷酸的排列顺序(碱基序列)
二、DNA的空间结构与功能
1.DNA的二级结构:
DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构(反向平行,右手螺旋;亲水性的骨架位于双链的外侧,疏水性的碱基位于双链的内侧;大沟,小沟)稳定力:
疏水作用力和氢键
2.DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。
它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。
3.基因从结构上定义,是指DNA分子中的特定区段,其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
4.一个生物体的基因组是它的全部遗传信息,即DNA的全部核苷酸序列。
三、RNA的结构与功能
1.mRNA是蛋白质合成的模板。
大部分真核细胞mRNA的5'末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷为起始结构(帽子结构m7GpppN);在真核生物mRNA的3'末端有多聚腺苷酸结构(多聚A尾polyA)
mRNA的功能:
mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成
从mRNA分子5'末端起的第一个AUG(起始密码子)每3个核苷酸为一组称为密码子,每一个密码子编码了一种氨基酸,决定肽链终止的密码子则称为终止密码子
2.tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体
tRNA在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给mRNA
tRNA的二级结构——三叶草形(tRNA的反密码子环上有一个由三个核苷酸构成的反密码子,tRNA的3'-末端都是以CCA结尾)
tRNA的三级结构——倒L形
3.rRNA与核蛋白体蛋白结合组成核蛋白体,为蛋白质的合成提供场所(rRNA含有大量茎环结构(发夹结构)
四、核酸的理化性质
1.核酸在波长260nm处有强烈的吸收,是由碱基的共轭双键所决定的
2.DNA的变性:
在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程,称为DNA的变性(本质是双链间氢键的断裂)
3.DNA的复性:
当变性条件缓慢地除去后,两条解离的互补链可重新配对,恢复原来的双螺旋结构,这一现象称为DNA复性
4.分子杂交:
不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中,只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系,在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双链
5.减色效应:
DNA复性时,A260nm降低;增色效应:
DNA变性时,A260增大。
第3章酶
一、酶的分子结构与功能
1.酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质,是生物催化剂中的一种类型。
单纯酶是指仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶由蛋白质部分(酶蛋白)和非蛋白质(辅助因子:
金属离子或小分子有机化合物)部分组成。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。
蛋白质部分:
酶蛋白辅酶(与蛋白质结合较松散)全酶小分子有机化合物
非蛋白质部分:
辅助因子辅基(与蛋白质结合较紧密)金属离子
酶蛋白决定反应的特异性,辅助因子决定反应的种类,性质
2.酶的活性中心:
指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。
必需基团:
酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。
(结合基团:
结合底物与辅酶;催化基团:
催化底物转变成产物)
3.活性中心外的必需基团:
位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所必需。
4.同工酶:
指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
二、酶促反应的特点与机制
1.酶催化反应的特点:
酶具有催化剂的特点;酶具有蛋白质的特点;高效性(降低活化能);特异性(一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性);可调节性。
2.酶促反应的机制:
能显著降低反应活化能。
三、酶促反应动力学
1.底物浓度对反应速率影响,在其他因素不变的情况下,底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。
当底物浓度较低时:
反应速率与底物浓度成正比,反应为一级反应。
随着底物浓度的增高:
反应速率不再成正比例加速,反应为混合级反应。
当底物浓度高达一定程度:
反应速率不再增加,达最大速率;反应为零级反应。
米氏方程式:
V=Vmax[S]/Km+[S][S]底物浓度v不同[S]时的反应速率Vmax最大反应速率Km米氏常数
Km的意义:
Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度,其单位为mol/L。
Km是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、底物和反应环境,与酶的浓度无关;Km越小,酶对底物的亲和力越大;同一酶对于不同底物有不同的Km值。
Vmax的意义:
Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率,与酶浓度成正比,而与底物浓度无关。
2.酶浓度对反应速度的影响——正相关
当[S](底物浓度)>>[E](酶浓度),酶可被底物饱和的情况下,反应速率与酶浓度成正比。
3.温度对反应速度的影响——双重性
反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度;最适温度不是酶的特征常数;低温使酶活性下降但不破坏酶,温度回升酶会恢复活性。
4.酸碱度对反应速度的影响
酸碱度通过改变酶和底物分子解离状态而影响反应速率;酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH;最适pH不是酶的特征性常数。
5.抑制剂对反应速度的影响
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
1).不可逆抑制作用:
抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活。
2).可逆抑制作用(竞争性抑制作用,)抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丧失;
a.竞争性抑制作用:
有些抑制剂与底物的结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶-底物复合物的形成。
(抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度,Vmax不变,表观Km增大。
例子:
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用,磺胺类药物的作用机制)
b.非竞争性抑制作用:
有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合,不影响酶与底物的结合,酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。
底物和抑制剂之间无竞争关系。
(抑制程度取决于抑制剂的浓度;Vmax降低,表观Km不变)
c.反竞争性抑制作用:
抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合,使中间产物ES的量下降。
这样,既减少从中间产物转化为产物的量,也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
(抑制剂只与酶-底物复合物结合;抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度;Vmax降低,表观Km降低)
6.激活剂对反应速度的影响:
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活剂。
(必需激活剂,非必需激活剂)
四、酶活性的调节
1.酶的变构调节:
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节。
2.变构酶:
可以通过变构改变活性的酶称为变构酶
3.酶的化学修饰调节:
在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性。
4.酶原:
有
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