《生物化学》教案.docx
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《生物化学》教案
《生物化学》教案
课程名称:
生物化学
授课教师
张宁
所在单位
生命科学学院
课程类型
考前视频答疑
授课时间
2010.02.28
教学内容
生物化学
授课对象
生物学专升本学员
教学内容提要
时间分配及备注
一.考试题型及分值分配
1.填空(每空1分,共10分)
2.判断(每空1分,共10分)
3.名词解释(每题2分,共10分)
4.简答题和计算题(每题10分,共70分)
二.知识点分布
1.糖类、脂类、蛋白质的结构与功能以及研究方法
2.酶通论及酶促催化生物反应
3.生物体新陈代谢
三.课程重难点、要点
(一)糖类
1.糖类的概念及功能。
2.重要的单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质
3.糖的鉴定原理
重点:
1.重要单糖、多糖的概况
2.比较淀粉和纤维素结构和功能的异同
难点:
1.细菌杂多糖的组成结构
2.蛋白聚糖、糖胺聚糖
3.糖类研究方法
例题:
1.比较淀粉和纤维素结构和功能的异同
(二)脂类
1.脂质的分类、功能
2.油脂和甘油磷脂的结构与性质
重点:
1.脂类的定义、分类、作用
2.三酰甘油和蜡的作用
3.重要脂肪酸的功能结构
4.脂蛋白的结构和功能
5分钟
5分钟
60分钟
难点:
1.脂类研究方法
2.脂质过氧化机制、抗氧化机制
例题:
1.简要叙述各类血浆脂蛋白的主要生物学作用。
(三)氨基酸、蛋白质
1.氨基酸、肽的分类
2.氨基酸的两性解离和等电点。
3.氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
4.蛋白质一级结构的测定方法
5.蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基
6.肽的概念及几种生物活性肽
7.蛋白质的变性作用
8.蛋白质结构与功能的关系
9.蛋白质的分离纯化
重点:
1.氨基酸结构、分类
2.氨基酸、蛋白质的等电点、酸碱性质、PKa常数
3.肽的结构特点和性质
4.蛋白质高级结构的维系作用力
5.蛋白质二级结构的特点和数据
6.蛋白质三级结构的意义
7.蛋白质四级结构的特点和意义
8.蛋白质结构与功能的关系
9.几种蛋白质分子量的测定方法
10.蛋白质的分离、纯化的方法
11.蛋白质的胶体和沉淀性质、原理
12.蛋白质的变形复性
难点:
1.蛋白质一级结构的测定方法
2.免疫系统和免疫球蛋白
3.蛋白质的人工合成
例题:
1.蛋白质在酸性溶液中带净电荷。
2.蛋白质中的α螺旋主要是手螺旋,每圈螺旋含个氨基酸残基。
3.判断a.当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时,该基团一半被解离。
b.原子之间的距离越小,范德华引力越强。
4.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。
(10分)
5.简要说明用SDS-PAGE法和凝胶层析法测定蛋白质相对分子质量的原理。
(10分)
6.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。
碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。
(四)酶通论及酶促催化生物反应
1.酶的概念及酶的特点
2.酶的分类及命名
3.酶活性调节的因素和酶的作用机制
4.酶的分离提纯基本方法
5.酶促反应动力学以及酶活力的测定
6.其他酶如抗体酶、核酶,固定化酶基本概念和应用
重点:
1.酶的化学本质、催化特点
2.米-曼氏方程
3.PH值、温度对酶催化反应的作用
4.酶的活性部位
5.酶原的激活
6.影响酶促化学反应的因素
难点:
1.多底物反应动力学的特点
例题
1.阐述酶活性部位的概念。
可使用哪些主要方法研究酶的活性中心?
2.假定某酶的v-[S]曲线服从米-曼氏方程,当[S]等于4Km时,v分Vmax的。
3.判断:
酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间愈长,则最适温度愈高
4.简述影响酶促化学反应的因素
(五)维生素
1.水溶性维生素的生理功能和缺乏病
2.脂溶性维生素的主要生理功能
3.激素的类型、特点和功能
重点:
1.维生素的生理功能和缺乏病
例题:
1.缺乏维生素易患佝偻病,维生素C和维生素是天然抗氧化剂。
(六)新陈代谢和生物能学
1.新陈代谢的概念及特点。
2.高能化合物的概念、ATP的作用、其它三磷酸核苷酸及肌酸磷酸与供能。
3.生物氧化的概念、本质、发生部位及特点。
4.呼吸链的概念、两条呼吸链的主要组成成分及排列顺序。
5.氧化磷酸化及底物水平磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位。
6.氧化磷酸化作用机制的几种学说、化学渗透学说的基本要点及ATP合成酶。
重点:
1.能量代谢、分解代谢、合成代谢的关系
2.高能磷酸化合物
3.呼吸链的概念、两条呼吸链的主要组成成分及排列顺序
4.解偶联剂
难点:
1.新陈代谢的调节
2.新陈代谢的研究方法
例题:
1.动物体内高能磷酸化合物的生成方式有磷酸化和水平磷酸化两种
2.呼吸链有哪些组分组成?
哪些方法可用来确定呼吸链的电子传递顺序?
(七)糖代谢
1.糖代谢的概念及多糖、低聚糖的酶促降解。
2.糖酵解的概念、部位、过程、限速酶、ATP生成及生理意义。
3.糖的有氧分解及ATP生成。
酵解途径:
丙酮酸氧化脱羧:
部位、总反应、丙酮酸脱氢酶复合体的组成特点。
三羧酸循环:
部位、过程、特点、ATP生成、限速酶及生理意义。
4.磷酸戊糖途径的概念、特点、总反应式及生理意义。
5.蔗糖和淀粉的合成。
6.糖原合成、糖原异生作用的概念、限速酶及ATP消耗。
重点:
1.糖酵解的概念、部位、过程、限速酶、ATP生成及生理意义糖酵解能量计算
2.丙酮酸去路及能量计算
3.乙醛酸循环
4.磷酸戊糖途径的意义
5.糖原合成、糖原异生作用的概念
难点:
1.糖代谢的调控
2.柠檬酸反应的机制
例题
1.判断:
a肝脏果糖磷酸激酶(PFK)受F-2,6-BP的抑制。
b乙醛酸循环作为三羧酸循环的补充,广泛存在于动物、植物和微生物体内。
c柠檬酸循环是分解与合成的两用途径
2.为什么说摄入糖量过多容易长胖?
3.糖酵解在细胞的中进行,该途径中三个限速酶分别为,和。
(八)脂类代谢
1.脂类的酶促水解。
2.脂肪的分解代谢。
甘油的氧化。
脂肪酸β-氧化、α-氧化、ω-氧化的概念。
脂肪酸β-氧化的反应过程、脂酰CoA进入线粒体、载体及能量转变。
不饱和脂肪酸和奇数碳链脂肪酸氧化的特点。
酮体的概念、合成原料、酮体生成和利用的部位、生理意义。
3.脂肪的合成代谢。
脂肪酸合成的原料、部位和过程及与β-氧化的比较。
脂粉合成酶的特点。
甘油三酯的合成。
4.磷脂的代谢。
5.胆固醇的代谢。
重点:
1.饱和脂肪酸的氧化
2.脂肪酸β-氧化、α-氧化、ω-氧化的概念
3.酮体生成及意义
难点:
1.脂类代谢的调节
例题:
1.试比较1分子软脂肪酸和8分子丙酮酸彻底氧化生成ATP的数量,并说明为什么ATP生成数量会有这样的差异。
(10分)
2.脂肪酸的ß-氧化过程是在细胞的中进行;脂肪酸的合成是在细胞的中进行。
(九)氨基酸代谢
1.蛋白质的酶促降解、氨基酸的吸收及必需氨基酸的概念。
2.氨基酸的一般代谢:
脱氨基作用及脱羧基作用。
3.氨基酸的几种脱氨基的作用方式。
4.谷氨酸氧化脱氨作用。
5.转氨基作用:
概念、酶及辅酶。
6.联合脱氨基作用:
概念、过程及嘌呤核苷酸循环。
7.氨基酸的脱羧基作用。
8.氨的来源与去路。
9.尿素合成的部位、鸟氨酸循环的基本步骤、尿素分子中2个氮原子的来源及鸟氨酸循环的意义。
10.α–酮酸的代谢及谷氨酸彻底氧化中产生的ATP。
11.氨基酸合成途径的6种类型。
12.一碳单位的概念、来源、运载体及生理意义。
重点:
1.氨基酸的分解代谢
2.脱氨基作用及脱羧基作用。
3.尿素合成
4.氨的来源与去路
难点:
1.氨基酸代谢的调节
例题:
1.氨在人体内的主要去路是在肝脏合成(9),由(10)排出体外
2.判断:
氨是有毒物质,在人体内主要是以谷氨酰胺形式运输的
3.简述体内氨的来源、去路。
(十)核酸的代谢
1.嘌呤和嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。
2.核苷酸合成的两条途径(从头合成及补救途径)的概念及合成部位。
3.从头合成中嘌呤核及嘧啶核各原子的来源及合成的基本过程。
4.脱氧核苷酸的生成。
5.核苷酸的补救途径。
6.核苷酸从头合成的抗代谢物。
重点:
1.分解代谢产物
2.抗癌药与代谢关系
(十一)细胞代谢调节
重点:
1.细胞结构对代谢的影响
2.酶活性的调节特点
四.学生提问
五.总结学生提问重要知识点
40分钟
10分钟
教学目的
及要求
教学目的:
串讲生物化学的核心知识点,考前答疑辅导
教学要求:
掌握生物化学的基本概念和原理
教学重点
与难点
1.糖类、脂类、蛋白质的结构与功能以及研究方法
2.酶通论及酶促催化生物反应
3.生物体新陈代谢
教学手段
讲授、视频、自由提问解答
参考资料
《生物化学与分子生物学》王镜岩
课后小结
- 配套讲稿:
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- 特殊限制:
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- 关 键 词:
- 生物化学 教案