东北农业大学食品生物化学考博真题1318年.docx
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东北农业大学食品生物化学考博真题1318年
东北农业大学2018年攻读博士学位研究生入学考试试题
考试科目:
食品生物化学考试时间:
月日
(注:
特别提醒所有答案一律写在答题纸上,直接写在试题或草稿纸上的无效!
)
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一、名词解释
1.超二级结构
2.酶的活性中心
3.同工酶
4.核酸杂交
5.呼吸链
二、简答题
1.简述蛋白质的结构层次。
2.糖异生作用是EMP的逆反应吗?
为什么?
3.影响核酸热变性与复性的因素有哪些?
4.软脂酸的合成与β氧化有那些差别?
5.区别于普通催化剂,酶催化有哪些特点?
6.体内糖原代谢如何调节的?
答案
一、名词解释
1.超二级结构:
蛋白质高级结构中经常出现的二级结构单元组合。
2.酶的活性中心:
酶分子与底物分子特异结合并起催化作用的表面位点。
3.同工酶:
来源、组成及理化性质不同,催化同种反应的酶分子。
4.核酸杂交:
变性核酸在逐渐去除变性因素后,异源DNA之间或DNA-RNA之间,具有互补序列的单链可以按碱基互补原则重新缔合成双链,形成杂和分子。
5.呼吸链:
线粒体内膜上存在的,可以将有机物氧化脱下的高能电子和质子传递给氧的传递体组合轨道。
二、简答题
1.蛋白质结构包括一级结构和高级空间结构(1分),在高级结构中包含二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构等层次。
(2分)一级结构:
多肽链氨基酸的组成顺序和种类;二级结构:
多肽链一些规则的盘绕或折叠等;三级结构:
二级结构基础上进一步折叠形成实体;四级结构:
不同多肽链间彼此的进一步缔合。
(2分)
2.糖异生作用不完全是EMP的逆反应。
(1分)EMP有三个不可逆反应,分别由:
己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化。
(3分)糖异生通过特有的酶系统催化完成上述酶催化的逆反应。
(1分)
3.热变性因素:
GC含量多,Tm高;DNA均一性高,变性范围狭窄;介质离子强度高,Tm高。
(2分)
复性因素:
温度下降慢,容易复性;链越长,复性速度越慢;浓度大,核酸复性快;重复序列多,复性快。
(3分)
4.脂肪酸合成脂肪酸氧化
代谢场所细胞质线粒体
酰基载体ACPCoA
二碳片段转移形式丙二酸单酰CoA乙酰CoA
电子供体/受体NADPHFAD,NAD+
对CO2和柠檬酸的需求需要不需要
酶系7种酶构成多酶复合体4种酶
能量变化消耗7ATP,14个NADPH产生129ATP
原料转运柠檬酸穿梭肉毒碱穿梭
羟脂酰基中间物立体异构DL
(最答对5项即可满5分)
5.高效性;高度专一性;容易失活;常温常压下作用;活性受调控;催化活力与辅助因子有关。
(5条即满分)
6.体内糖原代谢调节包括分解与合成两个方面。
糖原分解代谢中的糖原磷酸化酶和糖原合成中的糖原合酶,是两条代谢途径的调节酶。
(2分)
1、糖原磷酸化酶的调节
糖原磷酸化酶有磷酸化的a型(有活性)和无活性的去磷酸化的b型两种存在形式。
(1分)
2、糖原合酶的调节
调节两种形式酶的转换也是通过蛋白激酶A和磷蛋白磷酸酶。
在糖原磷酸化酶激活的同时,抑制糖原合酶(磷酸化为b),既促进糖原分解又减少糖原合成;相反,通过去磷酸化方式减少降解,促进糖原合成。
(2分)
东北农业大学2017年攻读博士学位研究生入学考试试题
考试科目:
食品生物化学考试时间:
月日
(注:
特别提醒所有答案一律写在答题纸上,直接写在试题或草稿纸上的无效!
)
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一、名词解释
1.结构域
2.酶原激活
3.诱导酶
4.PCR
5氧化磷酸化
二、简答题
1.蛋白质变性与变构效应的区别。
2.生物氧化有哪些特点?
3.简述DNA双螺旋结构模型。
4.温度对酶促反应速度有什么影响?
5.糖异生作用是EMP的逆反应吗?
为什么?
6.论述蛋白质结构与功能的关系。
答案
一、名词解释
1.结构域:
蛋白质三结构中存在着若干独立的可辨识的实体结构区域。
一个结构域往往与一定功能相对应。
2.酶原激活:
某些酶合成后为无活性的前体形式-酶原,其肽链必须经过一定的切割,水解掉部分肽段后才成为具生物活性的酶,此过程为酶原激活。
3.诱导酶:
细胞因诱导物刺激而合成的非结构酶。
4.PCR:
聚合酶链式反应,是经过循环式温度变化而实现体外循环扩增DNA片段的技术。
5氧化磷酸化:
呼吸链上电子传递导致的ADP磷酸化为ATP的过程。
二、简答题
1.蛋白质变性指因高温、辐射、强酸碱、有机溶剂重金属离子等理化因素作用下,蛋白质天然构象瓦解,理化性质改变,生物活性丧失或部分丧失,是极端环境作用于蛋白质的结果;(3分)变构效应则是因变构剂与蛋白质变构中心发生特异性结合,导致空间构象变化而被激活或被抑制的现象,是细胞内调节蛋白活性的一种重要方式。
(2分)
2.细胞内系列酶促反应;条件温和,在生命允许范围发生;伴随生物还原反应发生;碳氧化往往伴随脱氢,二氧化碳释放由脱羧产生;能量释放、转化分解为多步骤发生;整个过程受严格调控;中间经历了多种能量转化形式。
(对5个即满分)
3.两条反向平行的多核苷酸围绕同一中心轴相互盘绕,呈右手螺旋;(2分)碱基位于螺旋内部,磷酸与糖在外侧,核苷酸间以磷酸二酯键相连,形成DNA分子骨架;(2分)分子表面有两条螺旋凹槽,根据宽窄深浅分称大沟和小沟。
(1分)
4.总体影响呈现钟形曲线(1分):
引起最大酶反应速度的温度称最适温度,在最适温度以下,增加温度,反应速度随之增加,主要原因:
增加了分子动能;(2分)超过最适温度,随温度增加,反应速度下降,主要原因:
高温逐渐导致蛋白质变性失活。
(2分)
5.糖异生作用是EMP的逆反应吗?
为什么?
糖异生作用不完全是EMP的逆反应。
(1分)EMP有三个不可逆反应,分别由:
己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化。
(3分)糖异生通过特有的酶系统催化完成上述酶催化的逆反应。
(1分)
6.蛋白质的结构决定功能。
一级结构决定高级结构的形成,高级结构则与蛋白质的功能直接对应。
(1分)
①一级结构与高级结构及功能的关系:
氨基酸在多肽链上的排列顺序及种类构成蛋白质的一级结构,决定着高级结构的形成。
很多蛋白质在合成后经过复杂加工而形成天然高级结构和构象,就其本质来讲,高级结构的加工形成是以一及结构为依据和基础的。
(2分)
②高级结构与功能的关系:
任何空间结构的变化都会直接影响蛋白质的生物功能。
一个蛋白质的各种生物功能都可以在其分子表面或内部找到相对应的空间位点。
(2分)
东北农业大学2016年攻读博士学位研究生入学考试试题
考试科目:
食品生物化学考试时间:
月日
(注:
特别提醒所有答案一律写在答题纸上,直接写在试题或草稿纸上的无效!
)
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一、名词解释
1.别构效应(allostericeffect)
2.盐析(saltingout)
3.蛋白质的复性(renaturation)
4.增色效应(hyperchromiceffect)
5.竞争性抑制作用(competitiveinhibition)
二、简答题
1.蛋白质变性与变构效应的区别。
2.温度对酶促反应速度有什么影响?
3.核苷酸有哪些功能?
4.生物氧化有哪些特点?
5.什么是糖酵解?
其生理意义是什么?
6.糖异生作用是EMP的逆反应吗?
为什么?
答案
一、名词解释
1.别构效应:
别构效应又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
2.盐析:
在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
3.蛋白质的复性:
指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
4.增色效应:
当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫“增色效应”。
5.竞争性抑制作用:
指的是有些抑制剂和酶底物结构相似,可与底物竞争酶活性中心,从而抑制酶和底物结合成中间产物。
二、简答题
1.蛋白质变性与变构效应的区别。
答:
蛋白质变性指因高温、辐射、强酸碱、有机溶剂重金属离子等理化因素作用下,蛋白质天然构象瓦解,理化性质改变,生物活性丧失或部分丧失,是极端环境作用于蛋白质的结果;(3分)变构效应则是因变构剂与蛋白质变构中心发生特异性结合,导致空间构象变化而被激活或被抑制的现象,是细胞内调节蛋白活性的一种重要方式。
(2分)
2.温度对酶促反应速度有什么影响?
答:
总体影响呈现钟形曲线(1分):
引起最大酶反应速度的温度称最适温度,在最适温度以下,增加温度,反应速度随之增加,主要原因:
增加了分子动能;(2分)超过最适温度,随温度增加,反应速度下降,主要原因:
高温逐渐导致蛋白质变性失活。
(2分)
3.核苷酸有哪些功能?
答:
核酸组分;能量代谢;辅酶组分;胞内信使;代谢调节物(各1分)
4.生物氧化有哪些特点?
答:
生物氧化特点:
常温常压下、生物允许的温和环境下发生
(1);系列酶催化反应
(1);可调节(0.5);能量释放不改变环境温度(0.5);能量转移至ATP而不是以热的形式释放
(2)
5.什么是糖酵解?
其生理意义是什么?
答:
葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸,称为糖酵解(2分)。
糖酵解是糖类有氧氧化和无氧氧化的共同起始途径,是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;中间产物可作为其它物质的合成原料。
(3分)
6.糖异生作用是EMP的逆反应吗?
为什么?
答:
糖异生作用不完全是EMP的逆反应。
(1分)EMP有三个不可逆反应,分别由:
己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化。
(3分)糖异生通过特有的酶系统催化完成上述酶催化的逆反应。
(1分)
东北农业大学2015年攻读博士学位研究生入学考试试题
考试科目:
食品生物化学考试时间:
月日
(注:
特别提醒所有答案一律写在答题纸上,直接写在试题或草稿纸上的无效!
)
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一、名词解释
1.蛋白质的沉淀作用(precipitation)
2.分子杂交(molecularhybridization)
3.酶的底物专一性(substratespecificity)
4.糖异生(glycogenolysis)
5.联合脱氨作用(transdeamination)
二、简答题
1.什么是蛋白质变性?
哪些因素可引起蛋白质变性?
2.pH对酶促反应速度有什么影响?
3.核苷酸有哪些功能?
4.什么是生物氧化,生物氧化有哪些方式?
5.软脂酸的合成与β氧化有那些差别?
6.三羧酸循环的生理意义是什么?
答案
一、名词解释
1.蛋白质的沉淀作用:
在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
2.分子杂交:
不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3.酶的底物专一性:
是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。
通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应,不同的酶具有不同程度的专一性,酶的专一性可分为三种类型:
绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
4.糖异生:
非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。
5.联合脱氨作用:
是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,是氨基酸分解代谢的主要途径。
二、简答题
1.什么是蛋白质变性?
哪些因素可引起蛋
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