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《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》药学本科各专业课程教学大纲
一、课程基本信息
课程编号:
课程名称:
生物化学
英文名称:
Biochemistry
课程性质:
医学基础课
总学时:
72学时(理论学时:
54学时,实验学时:
18学时)
学 分:
4学分
适用专业:
四年制药学、生物制药、药物制剂本科及五年制临床药学本科专业
预修课程(编号):
建议教材:
查锡良主编,人民卫生出版社出版《生物化学》第七版(卫生部规划教材,普通高等教育“十一五”国家级规划教材)。
实验教材为林德馨主编,科学出版社2009年出版《生物化学与分子生物学实验》第一版。
课程简介:
一.课程性质和内容
生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学,从分子水平上研究生命现象的本质。
生物化学是医学各专业的基础医学课程,其教学内容主要包括:
生物大分子的结构与功能关系、物质代谢过程及其调节、遗传信息传递和细胞信号传递等基本理论和基本技术。
其目的是从分子水平了解生命现象的本质,为学习其它基础医学和临床医学课程,为从分子水平探讨疾病发生、发展机制,进行疾病诊断、预防和治疗奠定基础。
二.教学方法与要求
1.课堂教学的要求:
根据生物化学课程在医学科学中的作用和地位,对生物化学要讲授的内容规定了三个不同程度的要求,即“掌握、熟悉和了解”,“掌握”的内容,在授课时需要重点讲解,要求学生能全面理解,重点记忆并能融会贯通;“熟悉”的内容,要求学生能理解和记住概念与特点,“掌握和熟悉”的内容是本课程课堂教学的主要内容,“了解”的内容只扼要介绍有关知识概念或通过学生自学来认识和理解。
2.实验教学的要求:
掌握“生物化学实验”的基本理论,基本技术和基本方法,并了解其在医学中的应用,培养学生独立实验,独立分析问题,解决问题的能力及科学思维方法。
主要实验技术包括:
生物化学基本技术,蛋白质定量分析、酶动力学分析及电泳技术等。
3.学时安排:
理论课:
54学时 实验课:
18学时
三.使用说明
本教学大纲供四年制药学、生物制药、药物制剂本科及五年制临床药学本科专业学习生物化学课程使用,与大纲配套的教材为查锡良主编,人民卫生出版社出版《生物化学》第七版(卫生部规划教材)。
实验教材为林德馨主编,科学出版社2009年出版《生物化学与分子生物学实验》第一版。
本大纲理论课教学21章,主要包含四部分内容:
⑴生物大分子的结构和功能;⑵物质代谢及其调节;⑶基因信息的传递;⑷专题篇;实验课教学4个部分。
本大纲教学内容中,有下划线的部分为重点掌握的内容,没有下划线的部分为熟悉或了解的内容。
∙绪论
一、教学目的与要求
熟悉:
生物化学的性质和含义;当代生物化学研究的主要内容。
了解:
生物化学发展简史;生物化学与医学关系。
二、计划学时数:
1学时
三、教学内容
1.关键词:
生物化学、分子生物学、医学
2.主要教学内容:
(一)生物化学的含义、分子生物学的含义、生物大分子的含义。
(二)生物化学发展简史
叙述生物化学阶段,动态生物化学阶段,分子生物学时期,我国科学家对生物化学发展的贡献。
(三)当代生物化学研究的主要内容
(四)生物化学与医学
生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言,生物化学为推动医学各学科发展作出了重要的贡献。
第一篇 生物大分子的结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
一、教学目的与要求:
掌握:
氨基酸侧链的结构、理化性质特点和分类;蛋白质一级结构和空间分子结构概念和特点,蛋白质的理化性质。
熟悉:
氨基酸共同或特异的理化性质,蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系。
了解:
蛋白质的分类,蛋白质组学,蛋白质的分离、纯化技术。
二、计划学时数:
3学时
三、教学内容:
1.关键词:
氨基酸、蛋白质的一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽平面、模体、结构域、分子伴侣、蛋白质变性、蛋白质的理化性质
2.主要教学内容:
(一)蛋白质的分子组成
组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L—α—氨基酸,氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类,20种氨基酸具有共同或特异的理化性质,蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链。
(二)蛋白质的分子结构
氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构,多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构,在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构,含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构,蛋白质的分类,蛋白质组学
(三)蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础,蛋白质的功能依赖特定空间结构。
(四)蛋白质的理化性质
蛋白质具有两性电离性质,蛋白质具有胶体性质,蛋白质空间结构破坏而引起变性,蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰,应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量。
(五)蛋白质的分离、纯化与结构分析
透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物,丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法,利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离,应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离,利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离,应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列,应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定。
第二章核酸的结构与功能
∙教学目的与要求:
掌握:
核酸的化学组成及一级结构;DNA双螺旋结构模型的要点;信使RNA及转运RNA的结构与功能;DNA的变性、复性与分子杂交。
熟悉:
DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装;DNA的功能;核糖体RNA的结构与功能;核酸的一般理化性质;核酸酶。
了解:
DNA双螺旋结构的研究背景、DNA结构的多样性、其他小分子RNA及RNA组学。
二、计划学时数:
3学时
三、教学内容:
1.关键词:
核酸、核酸的一级结构、DNA双螺旋结构、信使RNA、转运RNA、DNA的变性、复性、增色效应、减色效应、融解温度、分子杂交、限制性核酸内切酶
2.主要教学内容:
(一)核酸的化学组成及一级结构
核苷酸是构成核酸的基本组成单位,DNA是脱氧核苷酸通过3′,5′—磷酸二酯键连接形成的大分子,RNA也是具有3′,5′—磷酸二酯键的线性大分子,核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序。
(二)DNA的空间结构与功能
DNA的二级结构是双螺旋结构,DNAA的高级结构是超螺旋结构,DNA是遗传信息的物质基础。
(三)RNA的结构与功能
mRNA是蛋白质合成的模板,tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体,以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所,snmRNA参与了基因表达的调控,核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特性。
(四)核酸的理化性质
核酸分子具有强烈的紫外吸收,DNA变性是双链解离为单链的过程,变性的核酸可以复性或形成杂交双链。
(五)核酸酶
第三章 酶
一、教学目的与要求:
掌握:
酶的概念与本质;酶的分子组成与活性中心;酶反应的特点;底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂对酶促反应速度的影响;酶活性的调节:
酶原激活、变构酶、共价修饰、同工酶。
熟悉:
酶促反应的机制;酶活性测定与酶活性单位;酶含量调节。
了解:
酶的分类与命名;酶与医学的关系。
二、计划学时数:
5学时
三、教学内容:
1.关键词:
酶、核酶、酶促反应速度、酶活性、酶活性中心、结合基团、催化基团、酶特异性、结合酶、辅基、辅酶、多酶体系、酶原激活、同工酶、变构酶、共价修饰、酶的不可逆抑制、酶的竞争性抑制
2.主要教学内容:
(一)酶的分子结构与功能
酶的分子组成中常含有辅助因子,酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位,同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶。
(二)酶的工作原理
酶反应特点,酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率。
(三)酶促反应动力学
底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线,底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系,温度对反应速率的影响具有双重性,pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率,抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率,激活剂可加快酶促反应速率。
(四)酶的调节
调节酶实现对酶促反应速率的快速调节,酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节。
(五)酶的分类与命名
酶可根据其催化的反应类型予以分类,每一种酶均有其系统名称和推荐名称。
(六)酶与医学的关系
酶和疾病密切相关,酶在医学上的应用领域广泛。
第二篇 物质代谢及其调节
第四章 糖代谢
一、教学目的与要求:
掌握:
糖酵解主要反应过程及生理意义;糖有氧氧化的反应过程、生理意义以及生成ATP的计算;磷酸戊糖途径的生理意义;肝糖原合成和分解的过程及调节机制;血糖的来源和去路。
熟悉:
糖代谢概况、巴斯德反应;糖异生途径及生理意义;乳酸循环;血糖水平调节。
了解:
糖的生理功能、消化吸收;磷酸戊糖途径的基本过程;糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径以及糖异生途径的调节;肌糖原合成和分解的调节;糖原累积症,血糖水平异常。
二、计划学时数:
6学时
三、教学内容:
1.关键词:
糖酵解、糖有氧氧化、磷酸戊糖途径、肝糖原、血糖、乳酸循环;
2.主要教学内容:
(一)概述
糖的主要生理功能是氧化供能,糖的消化吸收主要是在小肠进行,糖代谢的概况。
(二)糖的无氧氧化
糖无氧氧化反应过程分为糖酵解途径和乳酸生成两个阶段,糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节,糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能。
(三)糖的有氧氧化
糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化,三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统,糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式,糖有氧氧化的调节是基于能量的需求,巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象。
(四)葡萄糖的其他代谢途径
磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖,糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸,多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等。
(五)糖原的合成与分解
糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行,肝糖原分解产物——葡萄糖可补充血糖,糖原的合成与分解受到彼此相反的调节,糖原累积症是由先天性酶缺陷所致。
(六)糖异生
糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应,糖异生的调节是通过对两个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调,糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定,肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环。
(七)其他单糖的代谢
果糖被磷酸化后进入糖酵解途径,半乳糖可转变为1—磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢产物,甘露糖可转变为6—磷酸果糖进入糖酵解途径。
(八)血糖及其调节
血糖的来源和去路是相对平衡的,血糖水平的平衡主要是受到激素调节,血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱。
第五章 脂类代谢
一、教学目的与要求
掌握:
脂肪动员;脂酸的β-氧化;酮体的生成及利用;甘油磷脂的组成、分类及降解;胆固醇的转化;血脂、血浆脂蛋白的分类、组成及功能
熟悉:
脂类的消化和吸收,甘油三酯的合成代谢,脂肪酸的合成代谢,甘油磷脂的合成,胆固醇的合成;载脂蛋白及血浆脂蛋白的代谢
了解:
不饱和脂酸的命名及分类、脂酸的其他氧化方式,脂酸、酮体及胆固醇合成的调节,脂酸碳链的加长,不饱和脂酸的合成,多不饱和脂酸的重要衍生物,鞘磷脂的代谢,血浆脂蛋白代谢异常
二、计划学时数:
6学时
三、教学内容:
1.关键词:
脂肪动员、脂酸的β-氧化、酮体、甘油磷脂、胆固醇、血脂、血浆脂蛋白
2.主要教学内容:
(一)不饱和脂酸的命名及分类
脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则,脂酸主要根据其碳链长度和饱和度分类。
(二)脂类的消化与吸收
脂类的消化发生在脂—水界面,且需胆汁酸盐参与,饮食脂肪在小肠被吸收。
(三)甘油三酯代谢
甘油三酯是甘油的脂酸酯,甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化,脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成,甘油和脂酸合成甘油三酯,几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能。
(四)磷脂代谢
含磷酸的脂类被称为磷脂,磷脂在体内具有重要的生理功能,甘油磷脂的合成与降解,鞘磷脂的代谢。
(五)胆固醇代谢
胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH,转化成胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路。
(六)血浆脂蛋白代谢
血脂是血浆所含脂类的统称,不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同,血浆脂蛋白是血脂的运输形式,但代谢和功能各异,血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症。
第六章 生物氧化
一、教学目的与要求:
掌握:
呼吸链的组成、排列顺序;氧化磷酸化偶联部位;
熟悉:
氧化磷酸化偶联机制;影响氧化磷酸化的因素;ATP;胞液中NADH的氧化
了解:
腺苷酸转运蛋白;线粒体蛋白质的跨膜转运;其他氧化体系。
二、计划学时数:
3学时
三、教学内容:
1.关键词:
呼吸链、氧化磷酸化、P/O比值、底物水平磷酸化
2.主要教学内容:
(一)生成ATP的氧化磷酸化体系
氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分,氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联,氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响,ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用,线粒体内膜对各种物质进行选择性转运。
(二)其他不生成ATP的氧化体系
抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能,微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化。
第七章氨基酸代谢
(一)目的要求:
掌握:
氨基酸代谢概况;氨基酸脱氨基作用;体内氨的来源、转运;一碳单位与四氢叶酸及一碳单位的生理功能
熟悉:
蛋白质的营养作用;必需氨基酸的概念、种类;蛋白质的腐败作用;α-酮酸代谢;尿素的生成;氨基酸的脱羧基作用;一碳单位的来源及转变;含硫氨基酸的代谢;芳香族氨基酸的代谢
了解:
蛋白质的消化、氨基酸的吸收;体内蛋白质的的转换更新;尿素合成的调节;高血氨、氨中毒;支链氨基酸的代谢
(二)学时安排:
理论课:
4学时
(三)教学内容:
1、关键词:
氮的总平衡;营养必需氨基酸;蛋白质的腐败作用;氨基酸代谢库;
联合脱氨基;转氨基作用;一碳单位;痛风症;丙氨酸-葡萄糖循环
2、主要教学内容:
(一)蛋白质的营养作用
体内蛋白质具有多方面的重要功能,体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述,营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值。
(二)蛋白质的消化、吸收与腐败
外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收,蛋白质在肠道发生腐败作用
(三)氨基酸的一般代谢
体内蛋白质分解生成氨基酸,外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库,联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径,氨基酸碳链骨架可进行转换或分解。
(四)氨的代谢
体内有毒性的氨有三个重要来源,氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运,氨在肝合成尿素是氨的主要去路。
(五)个别氨基酸的代谢
氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物,某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位,含硫氨基酸的代谢是相互联系的(甲硫氨酸循环),芳香族氨基酸代谢可产生神经递质,支链氨基酸的分解有相似的代谢过程。
第八章 核苷酸代谢
(一)目的要求:
掌握:
嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成及补救合成的概念;嘌呤核苷酸的相互转变;脱氧(核糖)核苷酸的生成。
熟悉:
核苷酸的生物学功用;嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成及补救合成的原料、部位及主要反应过程;嘌呤、嘧啶核苷酸的抗代谢物。
了解:
核酸的消化;嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的调节;嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢。
(二)学时安排:
理论课:
2学时
(三)教学内容:
1、关键词:
核苷酸的从头合成途径;核苷酸的补救合成途径
2、主要教学内容:
(一)嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
嘌呤核苷酸的合成存在从头合成和补救合成两种途径,嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸。
(二)嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
嘧啶核苷酸的合成同样有从头合成与补救合成两条途径,嘧啶核苷酸的分解代谢。
第九章 物质代谢的调节
(一)目的要求:
掌握:
细胞水平的代谢调节
熟悉:
糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系;激素水平的代谢调节;整体调节
了解:
物质代谢的特点;物质代谢和能量代谢的相互联系;组织、器官的代谢特点及联系。
(二)学时安排:
理论课:
自学
(三)教学内容:
(一)物质代谢的特点
(二)物质代谢的相互联系
(三)体内重要组织、器官的代谢特点及联系
(四)代谢调节方式
细胞水平的代谢调节主要调节关键酶活性,激素通过作用特异受体调节代谢过程,机体通过神经系统及神经—体液途径整体调节体内物质代谢,代谢组学是对低分子量代谢物集合的整体水平研究。
第三篇 基因信息的传递
第十章 DNA的生物合成
(一)目的要求:
掌握:
复制的基本规律;DNA复制的酶学和拓扑学变化;逆转录酶和逆转录过程;引起突变的分子改变类型。
熟悉:
DNA生物合成过程;DNA损伤(突变)与修复;
了解:
逆转录研究的意义;滚环复制和D环复制;
(二)学时安排:
理论课:
4学时
(三)教学内容:
1、关键词:
半保留复制;双向复制;领头链;随从链;.冈崎片段;逆转录;端粒 DNA突变;点突变;框移突变
2、主要教学内容:
(一)复制的基本规律
半保留复制是DNA复制的基本特征,DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制,DNA一股子链复制的方向与解链方向相反导致半不连续复制。
(二)DNA复制的酶学和拓扑学变化
核苷酸和核苷酸之间生成磷酸二酯键是复制的基本化学反应,DNA聚合酶催化核苷酸之间聚合,核酸外切酶的校读活性和碱基选择功能是复制保真性的酶学依据,复制中的解链伴有DNA分子拓扑学变化,DNA连接酶连接DNA双链中的单链缺口。
(三)DNA生物合成过程
原核生物的DNA生物合成,真核生物的DNA生物合成。
(四)逆转录和其他复制方式
逆转录病毒的基因组是RNA,其复制方式是逆转录,逆转录的发现发展了中心法则,噬菌体DNA按滚环方式复制和线粒体DNA按D环方式复制。
(五)DNA损伤(突变)与修复
突变在生物界普遍存在,多种化学或物理因素可诱发突变,引起突变的分子改变类型有多种,DNA损伤的修复有多种类型。
第十一章 RNA的生物合成
(一)目的要求:
掌握:
RNA聚合酶和转录模板在转录中的作用及酶和模板的辩认结合;
转录的过程;真核生物mRNA转录后加工。
熟悉:
转录的概念;转录和复制的异同点;真核生物tRNA转录后的加工;核酶的概念。
了解:
内含子的分类及功能;真核生物rRNA转录后加工。
(二)学时安排:
理论课:
4学时
(三)教学内容:
1、关键词:
转录;不对称转录;模板链;编码链;外显子;内含子;断裂基因
结构基因;启动子;转录空泡;转录终止修饰点;mRNA编辑;转录因子
2、主要教学内容:
(一)原核生物转录的模板和酶
原核生物转录的模板,RNA合成由RNA聚合酶催化,RNA聚合酶结合到DNA的启动子上启动转录。
(二)原核生物的转录过程
转录起始需要RNA聚合酶全酶,原核生物的转录延长时蛋白质的翻译也同时进行,原核生物转录终止分为依赖ρ(Rho)因子与非依赖ρ因子两大类。
(三)真核生物RNA的生物合成
真核生物有三种DNA依赖性RNA聚合酶,转录起始需要启动子、RNA聚合酶和转录因子的参与,真核生物转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象,真核生物的转录终止和加尾修饰同时进行。
(四)真核生物RNA的加工
真核生物mRNA的加工包括首、尾修饰和剪接,真核前体rRNA的加工,真核生物前体tRNA的加工包括把核苷酸的碱基修饰为稀有碱基,RNA催化一些真核和原核基因内含子的自剪接。
第十二章蛋白质的生物合成(翻译)
(一)目的要求:
掌握:
参与蛋白质生物合成的物质及其结构特点和作用。
熟悉:
肽链的生物合成过程。
了解:
翻译后加工;蛋白质生物合成的干扰和抑制。
(二)学时安排:
理论课:
3学时
(三)教学内容:
1、关键词:
翻译;核糖体循环;S-D序列;注册;转位;翻译后加工;信号肽
蛋白质靶向输送;遗传密码的简并性;遗传密码的摆动性
2、主要教学内容:
(一)蛋白质生物合成体系
mRNA是蛋白质生物合成的直接模板,核糖体是蛋白质生物合成的场所,tRNA是氨基酸的运载工具及蛋白质生物合成的适配器,蛋白质生物合成需要酶类、蛋白质因子等。
(二)氨基酸的活化
氨基酸活化形成氨基酰—tRNA,真核生物起始氨基酰—tRNA是Met—tRNAiMet。
(三)肽链的生物合成过程
原核生物的肽链合成过程,真核生物的肽链合成过程。
(四)蛋白质翻译后修饰和靶向输送
多肽链折叠为天然构象的蛋白质,蛋白质一级结构修饰主要是肽键水解和化学修饰,蛋白质空间结构修饰包括亚基聚合和辅基连接,合成后蛋白质可被靶向输送至细胞特定部位。
(五)蛋白质生物合成的干扰和抑制
许多抗生素通过抑制蛋白质生物合成发挥作用,其他干扰蛋白质生物合成的物质。
第十三章基因表达调控
(一)目的要求:
掌握:
基因表达的概念;基因表达的方式;原核生物转录起始调节特点、操纵子调节模式;顺式作用元件和反式作用因子的概念、分类及结构特点。
熟悉:
基因表达调控的基本原理;原核基因转录调节特点;真核基因组结构特点;真核生物mRNA转录激活及其调节。
了解:
基因表达的特异性;基因表达调控的生物学意义;原核生物转录终止和翻译水平调节;真核基因表达调控特点;真核生物RNApolⅠ和polⅠⅢ的转录调节;RNApolⅡ转录终止的调节;真核生物转录后水平及翻译水平的调节。
(二)学时安排:
2学时
(三)教学内容:
(一)基因表达调控的基本概念
基因表达是指基因转录及翻译的过程,基因表达具有时间特异性和空间特异性,基因表达的方式及调节存在很大差异,基因表达调控为生物体生长、发育所必需。
顺式作用原件,反式作用因子;管家基因;诱导表达;阻遏表达;
(二)基因表达调控的基本原理
基因表达调控呈现多层次和复杂性,基因转录激活受到转录调节蛋白与启动子相互作用的调节。
(三)原核基因表达调节
原核基因转录调节特点,操纵子调控模式在原核基因转录起始的调节中具有普遍性,原核生物具有不同的转录终止调节机制,原核生物在翻译水平同样受到多个环节的调节。
(四)真核基因表达调节
真核基因组具有独特的结构特点,真核基因表达调控更为复杂,RNApolⅠ和RNApolⅢ转录体系的调节相对简单,RNApolⅡ转录起始的调节非常复杂,RNAPo1Ⅱ转录终止的调节机制尚不清楚,转录后水平的调节也是基因表达调控的重要环节,基因表达在翻译水平以及翻译后阶段仍然可以受到调节。
第十四章 基因重组与基因工程
(一)目的要求:
掌握:
重组DNA技术相关概念,基本原理
熟悉:
细菌的基因转移与重组。
了解:
同源重组、特异位点重组和转座重组等DNA的重组类型;重组DNA技术的操作步骤;重组DNA技术与医学的关系。
(二)学时安排:
2学时
(三)教学内容:
(一)自然界DNA重组和基因转移是经常发生的
同源重组是最基本的DNA重组方式,细菌的基因转移与重组有四种方式,特异位点重组,即特异位点间发生的整合,转座重组。
(二)重组DNA技术,又称DNA克隆或分子克隆
重组DNA技术相关概念,重组DNA技术基本原理及操作步骤。
(三)重组DNA技术与医学的关系非常密切并前景远大
疾病基因的发现与克隆,生物制药,基因诊断与治疗,遗传病的预防。
第四篇 专题篇
第十五章细胞信号转导
(一)目的要求:
掌握:
受体的种类、一般结构及功能,受体作用的特点;cAMP-蛋白激酶途径
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