分子生物学原理复习题及答案 版.docx
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分子生物学原理复习题及答案版
Chapter6Signaltransduction
复习题
(一)
1、Gprotein:
在细胞内信号传导途径中起着重要作用的GTP结合蛋白,由α、β、γ三个不同亚基组成,激素或其他信号分子结合于七螺旋受体(GPCR),诱导GTP与结合与G蛋白上的GDP进行交换,G蛋白被激活,进而激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶(AC)。
G蛋白将细胞外的第一信使肾上腺素等激素和细胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使cAMP联系起来。
G蛋白具有内源GTP酶活性。
2、Adenylatecyclase:
腺苷酸环化酶,腺苷酸环化酶是膜整合蛋白,共有12个跨膜的α螺旋。
它催化APT裂解去除焦磷酸,形成环腺甘酸(cAMP),激活下游的蛋白激酶A(PKA),是信号转导的重要组成部分。
3、Guanylatecyclase:
鸟苷酸环化酶,GC催化GPT裂解去除焦磷酸,形成环腺甘酸(cGMP),激活下游的蛋白激酶C(PKC),是信号转导的重要组成部分。
可溶性鸟苷酸环化酶(sGC)是迄今所知的一氧化氮(NO)的唯一受体,它启动NO信号传导通路,是NO-cGMP通路的关键酶,参与细胞信号调节。
4、Calmodulin:
钙调蛋白,重要的钙结合蛋白,广泛存在于动植物细胞质中,哑铃结构,单一多肽链中有4个EF手模体。
进化上高度保守,没有种属或组织特异性,可感受钙浓度,把信号传递至对钙敏感的酶、离子通道和其他蛋白。
5.EFhand:
EF手,钙调蛋白中的结构,呈螺旋--环--螺旋结构,由E和F螺旋及其它们中间的环组成,EF手提供一个维持钙配基的支架用于结合和释放钙,通过结合钙来调节细胞功能的变换。
6、Nuclearreceptor:
核受体,提供信号分子和转录系统间的联系。
它们使用有不同功能的几个结构域。
A/B域接受顺势激活作用。
保守的C域与DNA结合(通常在二聚化后)。
D域为一克弯曲的铰链区。
E域与配体(激素,微生物等)结合、二聚体化和控制转录。
1、信号分子、信号受体的种类及特点
信号分子有膜内信号及膜外信号两种,膜外信号直接作用于信号受体、不能到达细胞内,包括肽类、类固醇、类视黄醇、脂肪酸衍生物及气体分子(如NO、CO);细胞内信号一般为第二信使,第二信使有cAMP、cGMP、DAG、Ca2+及IP3等。
信号受体包括胞内受体及细胞表面受体。
胞内受体位于胞液或胞核,结合信号分子后,受体表现为反式作用因子,可结合DNA顺式作用元件,活化基因转录及表达。
包括类固醇激素受体、甲状腺激素受体等。
胞内受体是单链蛋白,有4个结构区:
1)高度可变区;2)DNA结合区;3)激素结合区;4)铰链区。
细胞表面受体分为三大类:
离子通道偶联受体、G蛋白偶联受体和酶偶联受体。
这些受体蛋白具有信号转换器的作用,它们以很高的亲和力与配体信号分子相结合,并将这些配体所携带的细胞外信号转换成一种或多种细胞内信号,从而改变靶细胞的行为。
2、试述细胞信号传导系统的共同特征。
细胞表面受体收到信号后,通常利用精密而复杂的细胞内信号蛋白中继网系统,将信号传递到核内,影响特异的基因表达,最终改变细胞的行为。
细胞内信号蛋白主要分为两大类:
一类在蛋白激酶的作用下磷酸化,共价结合ATP所提供的磷酸基团;另一类则在信号作用下结合GTP,通常以GTP取代GDP。
这两类胞内信号蛋白的共同特征是:
在信号到达时通过获得一个或几个分子(主要是磷酸基团)被激活,在信号减弱时去除这些基团,从而失去活性。
在信号中继网中,某个信号蛋白磷酸化通常导致信号下游的蛋白依次发生磷酸化,形成磷酸化级联反应。
介导胞内信号蛋白磷酸化级联反应的蛋白激酶主要有两大类:
①Ser/Thr蛋白激酶,将信号蛋白特定位点的Ser/Thr残基磷酸化;②Tyr蛋白激酶,将信号蛋白的某些Tyr残基磷酸化。
3、试述G蛋白耦联受体信号通路的特点、种类和主要步骤及其介导的多种代谢效应(包括cAMP信号通路、肌醇磷脂信号通路、视觉信号通路)
G蛋白传导通路分为两大类:
酶(cAMP信号通路、肌醇磷酸信号通路)、离子通道。
其功能被细胞严密调控,GTPase将其失活。
cAMP信号通路:
信号分子与GPCR结合产生构象变化,使其产生RasGEF的功能使得G蛋白α亚基的GDP被GTP置换而被激活。
激活的G蛋白α亚基进一步激活AC,而后其本身被内部的GAP使其失活而重新组装成失活的三聚体G蛋白。
AC激活后产生大量cAMP,使PKA激活,PKA催化将ATP末端磷酸基团转移到靶蛋白特异位点的Ser/'Thr残基上,从而调节靶蛋白的活性.
肌醇磷脂信号通路(Ca2+通道):
信号分子与GPCR结合产生构象变化,使其产生RasGEF的功能使得Gq蛋白α亚基的GDP被GTP置换而被激活而解离。
激活的Gq蛋白α亚基进一步激活PLCβ(磷脂酶C)。
PLCβ催化分解PIP2为DAG(继续留在细胞膜上)和IP3(游离于细胞液)。
IP3扩散至内质网与受体(受体门控通道)结合,而后Ca2+从内质网中释放,细胞内Ca2+浓度增加。
Ca2+再与PKC结合后被募集到细胞膜上与DAG结合,PKC被完全激活,而后进一步磷酸化下一步的效应蛋白而发挥作用。
视觉信号通路:
视紫红质接受光子后发生光解作用构型变化,最终产生偏视紫红质II。
偏视紫红质II激活Gt蛋白,而其本身被迅速降解。
激活的Gt蛋白的Gα解离PDE(磷酸二酯酶)的抑制亚基γ从而被激活。
激活的PDE将cGMP解离为5,-GMP,使第二信使功能终止。
cGMP浓度下降Na+通道关闭,使细胞发生超极化,神经冲动不能进一步传递。
名词解释:
复习题
(二)
简答题:
1、试述TGFβ受体的类型和特征,及其介导的信号传导途径
配体为TGFβ(转化生长因子-β)其实质为抑制增殖的因子。
TGFβ受体,分为RI、RII、RIII。
RIII为细胞表面蛋白聚糖,可以直接与TGFβ相结合,并将TGFβ传递给RII。
RII有S/T激酶的活性,当其结合TGFβ后募集RI(其不与TGFβ直接连接)并使之磷酸化被激活。
RI继续磷酸化Smad3(R-Smad),暴露NLS后,2个Smad3和1个Smad4形成3聚体后进入细胞核,,行使其转录因子的功能。
2、试述细胞因子受体的结构特点,及其介导的信号传导途径。
细胞因子受体的结构特点:
跨膜区为单个的a螺旋,在胞外由7个保守的β折叠组成,胞内与JAK激酶相互作用。
首先2个受体与1个配体结合,2个受体在空间上接近。
而后2个受体偶联的Janus激酶(JAK)发生交互磷酸化。
JAK又可以激活多种信号通路,其中之一JAK进一步使受体上的酪氨酸磷酸化。
磷酸化的酪氨酸可以作为SH2结构域的锚定位点,STAT上的SH2与之结合被募集到细胞膜上,同时JAK使之磷酸化。
2个磷酸化的STAT形成二聚体后进入细胞核行使转录因子作用。
3、试述受体酪氨酸激酶介导的信号传导途径。
(1)Ras-MAPK信号传导通路:
受体(EGF表皮生长因子)与配体(每个受体结合1个配体)结合后形成二聚体,受体酪氨酸激酶发生自我磷酸化,形成下一步蛋白结构的锚定位点。
GRB2上的SH2结合到磷酸化酪氨酸锚定位上,其SH3结构域与Sos结合,Sos与RasGEF结合并使其中的GDP被GTP替换而被激活成为RasGAP,而后继续激活下一步传导通路最终导致细胞增殖。
RTK-Ras-MAPK信号传导通路:
EGF→EGFR(RTK)→Adapter(GRB2)→GEF→Ras→Raf(S/T)→MEK(Y/T)→促分裂原活化蛋白MAPK(S/T)→Targetproteins(TF/PK)→Cellresponse
(2)IP3/DAG信号通路:
同肌醇磷脂信号通路(Ca2+通道)
(3)PI-3信号通路:
胰岛素受体介导的信号通路。
4、试述胰岛素受体介导的信号传导途径。
胰岛素与受体结合,受体胞内自我磷酸化,形成磷酸化酪氨酸。
IRS-1上的PTB与胰岛素受体胞内磷酸化酪氨酸结合,并且本身被磷酸化形成下一步蛋白的锚定位点。
PI-3K与IRS-1结合后固定在膜上继续磷酸化底物PI4,成为PI3,4,募集PKB与质膜上并使之磷酸化激活,激活的PKB释放后,通过GLUT4促进葡萄糖的利用,通过GSK3促进糖原合成,从而使血糖下降。
5、举例说明与蛋白水解相关的信号通路。
NF-κB信号通路(磷酸化抑制性蛋白使之降解,从而激活NF-κB在细胞内的转录因子活性);Notch/Delta信号通路(该通路的信号受体Notch受体的胞外结构域与跨膜及胞内结构域形成非共价连接,通过水解受体跨膜结构域,使受体的胞内结构域释放,从而达到协助核内转录因子的作用);Hedgehog(Hh)信号通路(通过抑制Ci蛋白水解来促进转录);Wnt信号通路(通过组装成蛋白聚合物抑制β-catenin的水解来促进转录)。
名词解释:
1、TGFβsuperfamily:
TGFβ超家族,为一种细胞外信号分子普遍存在于脊椎或无脊椎动物中起重要而广泛的调节发育的作用。
2、TGFβreceptors:
TGFβ受体,分为RI、RII、RIII。
RIII为细胞表面蛋白聚糖,可以直接与TGFβ相结合,并将TGFβ传递给RII。
RII有S/T激酶的活性,当其结合TGFβ后募集RI并使之磷酸化激活。
3、Cytokines:
细胞因子,一组较小的分泌蛋白(一般含有160个氨基酸),其控制多种特异细胞的生长或分化。
4、Cytokinereceptors:
细胞因子受体,一般为两个受体与一个配体相结合,跨膜区为单个的a螺旋,在胞外由7个保守的β折叠组成,胞内与JAK激酶相互作用。
5、Receptortyrosinekinases:
受体酪氨酸激酶,多为单次跨膜蛋白,其细胞内部分本身有酪氨酸激酶活性,通过形成二聚体而传递信号。
RAS:
Ras蛋白,人类第一个发现的人癌基因,为一个GTP结合蛋白大家族,其作用是帮助细胞信号由表面专递到核内,其与异源三聚体G蛋白的结构不同,是一个小的单体GTPase蛋白家族(20~35kD)。
MembraneTransport
1、Channel/transporterproteins通道蛋白/转运蛋白
输送离子或亲水小分子穿过磷脂双层,与酶蛋白的区别在于仅促进转运,不催化反应。
其基因缺陷将产生遗传性疾病。
2、Passive/Activetransport被动转运是指物质或离子顺着浓度梯度或电位梯度通过细胞膜的扩散过程,其特点是不需要细胞提供能量。
主动转运是指物质或离子逆浓度差或逆电位差的跨膜转运,需要细胞提供能量。
3、Ligand/Voltage-gatedchannels的开关配体门控通道的开关:
通过配体与通道的结合控制通道的开关;电压门控通道的开关:
通过细胞膜内外的电位差来控制通道的开关。
4、AchR的开关:
AchR是Na+和K+的双向通道。
AchR由5个同源亚基——2个α、β、γ、δ组成的对称结构,跨膜部分每个亚基有4个α-螺旋M1-M4,由4个M2构成通道,M2是一个两性基团,其亲水、疏水残基分别集中于螺旋两侧。
当M2上的Leu、IIe等大的疏水性氨基酸位于通道上时,通道处于关闭状态,当γ与2个Ach结合后引起M2分子发生旋转,使Gly、Ser、Thr等小的亲水性氨基酸位于通道上,通道打开。
AchR有关闭、开放、失活三种状态。
5、Na+通道的失活:
可用“球链模型”解释,Na通道由4个同源亚基组成,每个亚基有6个α螺旋S1-S6,其中S6构成通道,S4构成电压传感器,N端由20-30个氨基酸构成球,此即通道失活片段。
去极化使S4向上移动产生电流,导致S6通道开放。
随后S4回到初始状态,球封闭通道口,使通道进入失活状态。
复极化后,球移动离开通道口,通道关闭。
6、K+通道选择性的产生:
K通道由4个同源亚基组成,在孔隙最狭窄处,每一亚基拿出一个坚硬的环组成选择性过滤器。
阳离子都不能以水合离于的形式通过K+通道,否则其半径将超过限制。
决定K+通道离子选择性的一个因素是,水合Na+脱水所消耗的自由能比水合K+脱水耗能要高得多。
再者,这些能量绝大部分是由环形排列于K十通道蛋白的羰基氧原子和通过的阳离子之间的补偿性相互作用提供的。
K+和Na+的离于半径不同,因此它们和K+通道氧原子相互作用时形成的键长也不同。
K+能与氧原子发生充分的静电作用,释放能量高,可用来补偿脱水耗能。
而Na+不能与氧原子充分作用,释放能量小,不足以补偿脱水耗能,因而无法通过。
7、体内水分子的跨膜转运:
水通道蛋白是一四聚体分子,每一亚基有3对同源反向跨膜的α螺旋、2个短的未跨膜疏水螺旋和保守的Asn残基。
水分子通过水通道蛋白时,与Asn形成氢键,与主链上的Cys的羰基形成氢键。
因此氢键的形成和仅为0.28nm宽的孔隙阻止了质子和其他离子的通过。
8、细胞膜内外的Na+/K+离子浓度梯度的产生:
是通过Na+-K+泵完成的。
首先在E1构象时,3个Na+和1个ATP结合在Na+-K+泵上,Asp磷酸化使ATP水解为ADP,释放的能量使Na+-K+泵发生构象改变至E2,对Na+亲和力降低,Na+被释放,对K+亲和力增加,2个K+结合于Na+-K+泵上,去磷酸化使Na+-K+泵构象回到起始状态E1,对K+亲和力下降,从而使K+释放。
通过P-typeATPase的两次翻转,就使Na+从胞内转运到胞外,K+由胞外转运到胞内,从而形成细胞膜内外的Na+/K+离子浓度梯度。
9、P-typeATPase:
通过结合与水解ATP,并利用ATP水解释放出的能量驱动物质逆浓度跨膜运输的运输蛋白,运输过程中对ATP的磷酸基团和特殊的Asp进行磷酸化;
ABCtransporters:
也是ATPase的一种,与P-typeATPase和F-/V-typeATPase只转运离子不同,ABCtransporters通过结合与水解ATP,并利用ATP水解释放出的能量驱动小分子逆浓度跨膜运输。
Gapjunction间隙连接:
集中存在于并列细胞质膜的一定区域,跨越并列细胞之间的间隙起连接作用。
跨越两层膜,把不同细胞的细胞质连接起来,形成通道的连接子是在不同细胞中合成的。
10、毛地黄毒苷治疗心衰的机理:
毛地黄毒苷可抑制Na+-K+泵的E2水解,使细胞内外Na浓度差减小,抑制Na驱动的Ca2+交换,使Ca2+排出减少,从而使细胞内的钙离子浓度增加,促进心肌细胞收缩,达到治疗心衰的作用。
AntibodiesandTCR
1、Ig和TCR的结构:
免疫球蛋白(Ig)分子的基本结构由四条肽链组成。
即由两条相对分子质量较小的相同肽链称为轻链(L链)和两条相对分子质量较大的相同肽链称为重链(H链)组成的。
每一条轻链由可变区(VL)和恒定区(CL)组成,每条重链由1个可变区(VH)和3个恒定区(CH1、CH2、CH3)组成,每一轻链与重链通过一个二硫键相连。
重链之间也通过至少一个二硫键连接。
H链决定Ig种类,VL和VH分别有3个CDR形成高变区,是抗原结合位点。
木瓜蛋白酶可在连接重链和轻链二硫键的羧基一侧将Ig切断。
从而形成由完整的轻链和重链氨基端〔N端)部分组成的Fab片段,和由两个重链的羧基端(C端)部分组成的Fc片段。
Ig分子是由Ig折叠组成的,C结构域分别有4条和3条β折叠反向平行,疏水侧链在两者之间;V结构域分别有4条和5条β折叠反向平行,疏水侧链在两者之间。
Ig折叠的稳定力是β折叠间的疏水相互作用和链间的二硫键。
Ag-Ab结合导致CDR构象改变,与Ag分子大小有关。
2、Igdiversity
1)基因片段为数众多
2)V-(D)-J的重排:
V区和D区的RSS被RAG1/RAG2重组酶复合物识别,交错切割后形成发夹结构,D区的发夹结构对称打开,V区的不对称打开,V区自然形成P-addition,D区则在TdT的作用下随机增加若干核苷酸形成N-addition,最终V区和D区多余的核苷酸通过DNA聚合酶或外切酶和连接酶的作用连接。
3)连接多样性(P-addition,N-addition)
4)体细胞的高频突变
5)L、H链的不同组合
3、ClassIorclassⅡMHC
MHCI由一条α链(α1、α2、α3)和β2-微球蛋白组成,胞质蛋白水解成肽后,在内质网与MHCI结合,被运送到细胞膜上与杀伤性T细胞受体结合,CD8协助识别。
MHCⅡ由1条α链(α1、α2)和1条β链(β1、β2)组成,两端开放,可结合更大的分子,外界抗原与抗体结合后,内吞形成内体,水解后的肽段与MHCⅡ结合后被运送到细胞膜上与辅助T细胞受体结合,CD4协助识别。
4、TheactivationofBcellandTcell
B细胞激活:
BCR由1个IgM非共价结合2个Igα-Igβ异质二聚体,该二聚体与ITAM结合。
细菌或病毒的多价抗原与IgM结合后,胞质中的Lyn磷酸化ITAM中的Tyr,磷酸化的Tyr可募集Syk,提供2个SH2结构域,可磷酸化NF-κB,PLC,激活相关基因从而激活B细胞。
T细胞激活:
TCR复合物有TCR非共价结合2个CD3-Δcd3-ε异质二聚体及一个ITAM组成。
MHCI与TCR结合后使CD8结合至MHC,募集Lck,磷酸化ITAM上的Tyr,磷酸化的Tyr作为ZAP-70的结合位点,使杀伤性T细胞合成穿孔蛋白和颗粒酶,水解靶细胞。
MHCⅡ与TCR结合后使CD4结合至MHC,介导辅助T细胞分泌细胞因子,促进靶细胞的增长、分化和抗体的分泌。
StructureofNucleicAcids
1、DNA和RNA分子的化学组成和特性:
脱氧核糖2位C没有氧。
核糖有两种构象:
醛糖(1,3,4位C与O形成一个平面,2位C与5位C处于平面两侧)和呋喃糖(1,2,4位C与O形成一个平面,3位C与5位C处于平面两侧),两种构象在溶液中存在动态平衡,但核酸中仅有呋喃糖。
两次脱水,形成糖苷键和磷酯键。
RNA通常单链,稀有碱基主要存在于RNA中。
在碱性环境下,存在负电荷使O的亲核攻击能力大大加强,mRNA的磷酸二酯键可发生断裂。
靠碱基的共轭双键在260nm处吸收光谱最多。
2、肺炎球菌转化实验:
肺炎球菌有两种类型,一种是具有致病能力的S型;另一种是不能致病的突变株R型,R型肺炎球菌和加热杀死的S型肺炎球菌均对小鼠没有毒性,如果将加热杀死的S型肺炎球菌和活的R型肺炎球菌混合起来,再注射小鼠,小鼠死亡。
如果将从S型肺炎球菌提取的DNA和活的R型肺炎球菌混合起来,再注射小鼠,同样小鼠死亡。
证实DNA是遗传物质。
3、DNA双螺旋结构:
模型建立;主要特征;主要类型及其特征:
(l)DNA分子由两条反平行多聚脱氧核糖核苷酸链组成,它们围绕一个中心轴形成右手双螺旋
(2}在DNA分子中,磷酸一核糖通过3‘,5‘-磷酸二酯键相连接形成的亲水性骨架位干双螺旋的外侧,而疏水性的碱基处于内侧;上下相邻的碱基平面相互平行,且与中心轴垂直,而核糖平面与中心轴平行。
稳定DNA双螺旋结构的因素主要有碱基堆积力(疏水性相互作用、范德华力)和氢键。
(3)DNA分子的两条链通过有规律的嘌呤一嘧啶碱基配对相结合,A和T之问形成2对氢键,G和C形成3对氢键。
碱基互补是碱基的大小、几何形状和化学结构等因素共同决定的。
(4)碱基配对的方向性和排列不对称性,造成DNA双螺旋表面形成
一大一小两条螺形凹沟。
大沟和小沟中的碱基所提供的信息,对于DNA与其特异结合蛋白之间的相互识别非常重要。
特征:
①在DNA晶体中,两个相邻碱基间的夹角从28°到42°不等,因碱基
序列不同而异;②在DNA晶体双螺旋结构中,配对的两个碱基平面呈螺旋桨式扭曲,并不在同一个平面上,有利于增加碱基堆积力,便结构更稳定。
主要类型及特征:
在生理条件下,绝大多数DNA以B构象形式存在,还有A-DNA和Z-DNA,,它们各有其特征性构象参数,例如碱基对间距离、螺旋直径、螺距、螺旋每周所含碱墓对数、碱基对与中心轴的倾角以及大沟、小沟的宽度与深度等。
DNA分子构象具有较大的可塑性,局部构象在某些因素的作用下可以转变成另一种构象,这些因素包括:
自身序列、介质离子强度、相对湿度等。
Z-DNA是左手螺旋结构,当嘧啶-嘌呤交替且大于3个时即可出现Z-DNA,故普遍存在。
相对湿度92%时DNA以B形式存在,《75%时,以A形式(矮胖)存在。
4、Palindromicsequence:
在双螺旋DNA分子中,一条链的碱基序列(5’-3’),和另一条链沿同一方向的序列相同,即反向重复序列。
回文序列具有二重对称性,因为要使两条链上的重复序列重合,必须围绕水平轴和纵轴分别旋转180°。
回文序列在基因调控区较为常见。
成为特异的DNA结合蛋白识别与结合位点。
5、TriplexDNA:
高嘌呤-高嘧啶序列和对映重复序列通过特殊的碱基配对形成DNA三股螺旋,DNA双螺旋在此处“打结”.呈铰链状。
一条高嘧啶链经过回折插入原来的DNA双螺旋大沟,借助氢键和Hoogsteen碱基配对,三条链之间可形成T-A-T和G-C-G碱基配对。
这种DNA结构被称为H-DNA,其名称来自铰链状,或它的高嘌呤-高嘧啶序列。
6、quadruplexDNA:
四链体DNA,由富含鸟嘌呤的序列形成的一种DNA结构,有两种主要的类型,第一种类型涉及重复鸟嘌呤序列的回折形成反向平行的链,另一类型由四条独立的平行链彼此相连形成。
7、DNA的几种abnormalforms及其功能:
●Z-DNA:
抑制细胞凋亡。
●四链体DNA:
促进或抑制某一基因的表达。
●FragileofDNA:
脆性位点,形成十字架结构,导致染色体的断裂和重排。
●CG重复序列:
在原核和真核生物中,都可以导致DNA复制时碱基缺失。
9、DNA的topoisomers:
具有相同一级结构,但两链相互缠绕次数不同的两个环形或线形DNA即拓扑异构体。
11、Topoisomerases:
指通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键,然后重新缠绕和封口来更正DNA连环数的酶。
topoI催化DNA链的断裂和重新连接,每次只作用于一条链,使负超螺旋变成松弛DNA,不需要ATP。
topoII有两种功能,一是促旋酶,能同时断裂并连接双股DNA链.把正超螺旋变成负超螺旋,需要ATP。
二是使DNA解连环/去缠结/去结。
12、RNA分子的一般特征:
2位C连接羟基,碱基没有T有U,通常单链形式,在碱性条件下,由于负电荷的存在使O的亲核攻击增强,mRNA容易发生磷酸二酯键的断裂。
单链RNA自发向右手方向堆积,RNA可自我回折形成发夹、环、凸起、茎环等形状,大部分RNA处于双链互补区,有二级、三级结构,无四级结构,无超螺旋,三级结构类似DNA的A形式,2位羟基阻止其形成B形式。
13、Non-Watson-Crickbasepairing:
G-U配对在RNA中经常出现,U-A-U也出现在tRNA中,A与C在三级结构中形成氢键,是维持三级结构所必需的。
14、tRNA、mRNA、rRNA的结构和主要功能
tRNA:
一级结构:
最小的RNA,70-90nt,保守序列约20nt,修饰碱基多,3‘-CCA,5’-C/Grich。
二级结构:
三叶草结构,茎环结构,variableloop使之长度可变。
三级结构:
倒L型结构,三级氢键的形成,倒L构象两端分别是tRNA的两个主要功能区,一端是连接特异氨基酸的tRNA3'端-CCA,另一端是与mRNA密码子互补的反密码子环,两者的间隔已达最大限度,使之相对独立于tRNA分子其他区域,有利于它们在蛋白质合成过程中发生必要的构象变化。
主要功能:
携带符合要求的氨基酸,其反密码子与mRNA的密码子特异结合,以连接成肽链,再经过加工形成蛋白质。
rRNA:
含
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