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生物化学重点
各章生物化学名词解释与重点
第一章蛋白质的结构与功能
一、名词解释
1、肽单元:
参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2、分子伴侣:
一类保守的蛋白质,可识别肽链的非天然构象,促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
3、蛋白质的四级结构与亚基:
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,成为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
4、协同效应:
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同作用。
如果是促进作用则称为正协同效应,如果是抑制作用则称为负协同作用。
5、蛋白质的变性:
在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
6、Motif(模体):
在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。
7、Domain(结构域):
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠的较为紧密,各行使其功能,称为结构域。
8、pI(等电点):
当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
二、简答题
1、蛋白质的结构分几级?
概念是什么?
维持稳定的化学键分别是什么?
⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键:
肽键、二硫键
⑵二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键:
氢键
⑶蛋白质的三级结构指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:
疏水键、离子键氢键和范德华力
⑷蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
主要化学键:
疏水作用、其次是氢键和离子键
2、以核糖核酸酶为例,说明一级结构与空间结构的关系。
核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链,有4对二硫键。
加入尿素和β-巯基乙醇,导致此酶的二三级结构遭到破坏,酶活性丧失,一级结构不变。
采用透析方法去除尿素和β-巯基乙醇后,理论上二硫键的形成有很多方式,但实验发现有百分之九十五以上的核糖核酸酶按正确配对规律配对。
证明只要蛋白质一级结构未被破坏,松散的多肽链可循特定的氨基酸顺序,卷曲折叠成天然的空间构象,酶的活性又逐渐恢复至原来水平。
由此说明,一级结构是空间构象的基础。
3、以Hb为例,说明蛋白质结构与功能的关系。
血红蛋白:
具有4个亚基组成的四级结构,成人由两条α-肽链(141个氨基酸残基)和两条β-肽链(146个氨基酸残基)组成,可结合4分子氧。
4个亚基通过8个盐键,紧密结合形成亲水的球状蛋白。
在氧分压较低时,Hb与氧气结合较难,第一个亚基与氧气结合以后,促进第二及第三个亚基与氧气的结合,当前三个亚基与氧气结合后,又大大促进第四个亚基与氧气结合,称正协同效应。
原因可用变构效应解释:
当Hb和氧未结合时,铁半径比卟啉环中间的孔大,高出卟啉环,当第一个氧与铁结合后,铁的半径变小,进入卟啉环的孔中,引起肽段的构象的改变,连接亚基的盐键断裂,亚基间结合松弛促进氧与另外亚基结合。
随着与氧结合量的增多,4个亚基的盐键逐渐断裂,二、三、四级结构剧烈改变,结构松弛,最后四个亚基全处于松弛(R)态。
所以Hb氧解离曲线呈S型。
4、分离纯化蛋白质的主要方法和原理。
⑴透析和超滤,蛋白质分子量较大,不能透过半透膜,可将其与小分子化合物分离
⑵丙酮作为一种有机溶剂可以使蛋白质沉淀,为避免变性必须在0-4度低温下进行,并在沉淀立即分离。
盐析是利用中性盐将蛋白质表面电荷中和并破坏水化膜,使蛋白质从溶液中析出。
用不同量的中性盐将水化膜致密程度不同、表面电荷数不同的蛋白质分级分离称为分段盐析。
免疫沉淀是利用抗原抗体的强亲和力将蛋白质从混合溶液中分离。
⑶电泳是带电离子在电场中泳动。
不同种的蛋白质在同一电场中带电性质、所带电荷量及分子量不同,所以在支持物上移动速度也不相同,使不同的蛋白质分离。
⑷层析常见的有三种,离子交换层析、凝胶过滤、亲和层析,分别根据蛋白质的颗粒大小、带电荷多少及亲和力大小将蛋白质分离。
⑸超速离心利用不同蛋白质的形状、密度不相同分离不同种蛋白质。
第二章核酸的结构与功能
一、名词解释
1、DNA变性(DNAdenaturationeffect):
在某些理化因素(温度、PH、离子强度等)作用下,DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂,使DNA双螺旋结构松散,成为单链的现象即为DNA变性。
2、核小体(nucleosome):
核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子共有五种,分别称为H1,H2A,H2B,H3和H4。
各两分子的H2A,H2B,H3和H4共同构成了核小体的核心,DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。
3、融解温度(meltingtemperature):
变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,260nm紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称为融解温度(meltingtemperature,Tm)。
4、减色效应(hyperchromiceffectandhypochromic):
DNA变性时其溶液OD260增高的现象称为增色效应。
DNA复性时,其溶液OD260降低的现象称为减色效应。
5、退火(annealing):
热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火。
6、核酸分子杂交(molecularhybridization):
热变性的DNA经缓慢冷却过程中,具有碱基序列部分互补的不同源的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。
7、茎状结构或发夹结构(hairpinstructure):
RNA分子可以形成局部双链,这些局部双链成茎状,中间不能配对的部分则膨出形成环或襻状结构,称为茎状结构或发夹结构。
二、简答题
1、简述Watson-CrickDNA双螺旋结构模型的要点。
DNA双螺旋结构模型的要点是:
⑴DNA是一个反向平行的双链结构,脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键(A=T),鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键(G≡C)。
碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
一条链的走向是5’→3’,另一条链的走向是3’→5’。
⑵DNA是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10对碱基,每个碱基的旋转角度为36°.螺距为3.4nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
⑶DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
2、简述核酶的定义及其在医学发展中的意义。
具有催化作用的RNA被称为核酶。
核酶的发现一方面推动了对于生命活动多样性的理解,另外在医学上也有其特殊的用途。
核酶被广泛用来尝试作为新的肿瘤和病毒治疗技术,因为核酶可以将那些过度表达的肿瘤相关基因生成的mRNA进行切割使其不能翻译成蛋白质。
核酶也可以用于切割病毒的RNA序列。
针对HIV(人类免疫缺陷病毒)的核酶在美国和澳大利亚已进入临床试验。
3、简述核酸酶的定义及其分类。
核酸酶是指所有可以水解核酸的酶
⑴依据底物不同分类
①DNA酶(deoxyribonuclease,DNase):
专一降解DNA
②RNA酶(ribonuclease,RNase):
专一降解RNA
⑵依据切割部位不同
①核酸内切酶:
分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶。
②核酸外切酶:
5’→3’或3’→5’核酸外切酶。
4、试比较DNA和RNA在化学组成、分子结构与生物学功能的异同
比较项目
DNA
RNA
相同点
分子组成
含有碱基A、G、C、磷酸
分子结构
基本组成单位是核苷酸,以3’-5’磷酸二酯键相连成一级结构
不同点
分子组成
含脱氧核糖、T
含核糖、U
分子结构
一级结构是指脱氧核糖核苷酸的数量和排列顺序;二级结构为双螺旋结构;三级结构为超螺旋结构,真核细胞中为核小体结构。
一级结构是指核糖核苷酸的数量和排列顺序;二级结构为发夹型的单链结构,也有局部的小双螺旋结构;tRNA的二级结构为三叶草型;tRNA的三级结构为倒“L”型的结构。
生物学功能
是遗传物质的储存和携带者
参与蛋白质的合成
5、比较mRNA和tRNA的结构和功能
⑴mRNA
成熟的真核生物mRNA的结构特点是:
①大多数的真核mRNA在5’-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。
这种结构称为帽子结构。
帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA的结合,加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性。
②在真核mRNA的3’末端,大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾。
一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。
因为在基因内没有找到它相应的结构,因此认为它是在RNA生成后才加进去的。
随着mRNA存在的时间延续,这段聚A尾巴慢慢变短。
因此,目前认为这种3’-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
mRNA的功能:
作为模板,决定其合成蛋白质的氨基酸的排列顺序。
⑵tRNA一级结构特点:
①含10~20%稀有碱基,如DHU;②3’末端为-CCA-OH;③5′末端大多数为G;④具有TΨC
tRNA二级结构:
三叶草型
tRNA三级结构:
倒L型
tRNA功能:
活化、搬运氨基酸到核蛋白体,参与蛋白质的翻译。
6、论述原核生物DNA的结构层次
⑴DNA的一级结构
DNA由数量极其庞大的4种脱氧核苷酸以3’,5′-磷酸二酯键连接起来形成直线或环形多聚体。
由于脱氧核糖中C-2′上不含-OH,C-1′又与碱基相连,所以唯一形成3′,5′-磷酸二酯键。
所以脱氧核糖核酸没有侧链。
⑵DNA的二级结构-双螺旋结构
B-DNA双螺旋结构模型的要点是:
①DNA是一反向平行的双链结构,脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键(A=T),鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键(G≡C)。
碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
一条链的走向是5’→3’,另一条链的走向是3’→5’。
②DNA是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10对碱基,每个碱基的旋转角度为36°.螺距为3.4nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
③DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
DNA双螺旋结构具有多样性,B-DNA代表细胞内DNA的基本构象,在某些情况下,还会呈现A型、Z型和三股螺旋的局部构像。
⑶DNA的超螺旋结构
DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。
分为正超螺旋和负超螺旋。
自然界的闭合双链DNA主要以负超螺旋形式存在。
DNA超螺旋结构整体或局部的拓扑学变化及其调控对于DNA复制和RNA转录过程具有重要作用。
⑷原核生物DNA的高级结构
绝大部分原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋分子。
在细胞内进一步盘绕,并形成类核结构,以保证其以较致密的形式存在于细胞内。
类核结构中约80%为DNA,其余为蛋白质。
在细菌基因组内,超螺旋可以相互独立存在,形成超螺旋区,各区域间的DNA可以有不同程度的超螺旋结构。
第三章酶
一、名词解释
1、酶的抑制剂:
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。
2、酶的活性中心:
酶分子中有些必需基团在空间上彼此靠近,具有严格空间构象,能与底物特异性结合并将底物转化为产物的区域。
3、Km:
酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度,是酶的特征性常数。
4、同工酶:
指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
5、变构调节:
体内一些代谢物与某些酶活性中心外的调节部位非共价可逆性地结合,使酶发生构象改变,引起催化活性改变。
这一调节酶活性的方式称为变构调节(allostericregulation)。
二、问答题:
1、酶与一般催化剂相比有何异同?
相同点:
酶与一般催化剂一样,在化学反应前后都没有质和量的改变,它们只能催化热力学上允许的化学反应,只能加速可逆反应的进程,而不改变反应的平衡点,即不改变反应的平衡常数。
都可降低反应的活化能。
不同点:
酶是蛋白质,具有一般催化剂所没有的生物大分子特性。
酶促反映具有其特殊的性质及反应机制,酶促反应的特点有:
高效性、特异性、可调节性,酶在温和条件下发挥活性,受多种因素的影响。
2、何为酶的化学修饰?
特点有哪些?
某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离,从而改变酶的活性,这一调节酶活性的方式称为酶的化学修饰。
化学修饰特点:
酶可发生无活性或有活性的两种形式的互变,这种互变由不同的酶催化,后者又受激素的调节,酶的化学修饰包括,磷酸化与去磷酸化,甲基化与去甲基化,腺苷化与去腺苷化,以及SH-与-S-S-的互变等,其中磷酸化去磷酸化最常见,酶的化学修饰是体内快速调节的一种重要方式。
3、比较三种可逆性抑制作用的特点。
可逆性抑制包括:
竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
⑴竞争性抑制作用:
抑制剂与酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合成中间产物,由于抑制剂与酶的结合是可逆的,抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。
竞争性抑制作用使酶的表现Km值增大,但Vmax不因有竞争性抑制剂的存在改变。
⑵非竞争性抑制作用:
有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,不影响酶与底物的结合,酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。
底物与抑制剂之间无竞争关系。
但酶-底物复合物不能进一步释放出产物。
酶促反应的Vmax因抑制剂的存在而降低,降低幅度与抑制剂的浓度相关,但非竞争性抑制剂作用不改变酶促反应的表观Km值。
⑶反竞争性抑制作用:
抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合,使中间产物ES的量下降。
这样既减少从中间产物转化为产物的量,也可同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
此类抑制作用同时降低反应的Vmax和表观Km值。
4、何为酶的最适温度?
温度对酶的催化活性有何影响?
酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
温度对酶促反应速度具有双重影响;升高温度一方面可加快酶促反应速度,同时也增加酶变性的机会。
环境温度低于最适温度时,温度加快反应这一效应占主导;温度高于最适温度时,反应速度则因酶变性而降低。
酶的活性随温度的下降而降低,但低温一般不对酶破坏,温度回升,酶又可恢复活性。
酶的最适温度不是酶的特征性常数,它与反应进行的时间有关。
5、什么是全酶?
在酶促反应中酶蛋白与辅助因子分别起什么作用?
酶蛋白与辅助因子结合形成复合物称为全酶,全酶具有催化活性。
单纯的酶蛋白或辅助因子不具有催化活性。
酶蛋白决定反应的特异性,而辅助因子具体参加化学反应,决定化学反应的性质和特点。
一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶,催化一定的化学反应。
而一种辅助因子可以结合不同的酶蛋白形成不同的全酶,催化不同的化学反应。
6、试比较辅酶与辅基的区别有哪些?
辅酶:
与酶蛋白以非共价键疏松结合,可用透析等简单方法分离;
辅基:
与酶蛋白以共价键牢固结合,不能用透析等简单方法分离。
主要作用是参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。
金属离子多为酶的辅基。
常见的有K+、Na+、Mg2+等。
7、简述酶原激活的原理及生理意义?
有些酶刚合成或初分泌时是酶的无活性前体,称为酶原。
酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活。
酶原激活通过水解一个或若干个特定的肽键,酶的构象发生改变,其多肽链发生进一步折叠、盘曲、形成活性中心必需的构象。
酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
酶原及酶原激活的生物学意义:
消化管内蛋白酶以酶原形式分泌,不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏,而且保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用,酶原还可以视为酶的贮存形式。
8、可以影响酶促反应速度的因素有哪些,如何影响?
影响酶促反应速度的因素包括酶浓度、底物浓度、ph、温度、抑制剂、激活剂等。
底物浓度对反应速度的影响:
其他因素不变,底物浓度的变化对反应速度作图呈矩形双曲线。
底物浓度很低时,反应速度与底物浓度呈正比;底物浓度再增加,反应速度的增加趋缓;当底物浓度达某一值后,反应速度最大,反应速度不再增加。
酶浓度对反应速度的影响:
当[S]>>[E],反应速度与酶速度的变化近似成正比关系。
温度对反应速度的影响:
酶是生物催化剂,温度对酶促反应速度的影响是双重的,一方面升高温度可加快酶促反应速度,但同时也增加了酶变性的机会。
酶的活性随温度的下降而降低,但低温一般不使酶破坏,温度回升,酶又可恢复活性。
酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
温度不是酶的特异性常数。
Ph对酶促反应速度的影响:
酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大的催化作用。
许多具有可解离基团的底物与酶核电状态也受PH改变的影响,从而影响它们与酶的亲和力。
此外,PH还可影响活性中心的空间构象,从而影响酶的活性。
酶活性最大时的环境PH称为酶促反应的最适PH,最适PH也不是酶的特征性常数。
抑制剂对反应速度的影响:
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂,抑制剂多与酶活性中心内、外的必需基团相结合,从而抑制酶的催化活性。
激活剂对反应速度的影响:
激活剂作用是能与酶、底物或酶-底物复合物结合参加反应,或参与酶活性中心的构成,加快酶促反应速度。
9、何为同工酶,有何特点,举例说明临床测定同工酶谱有何意义?
同工酶:
指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
特点:
同工酶的多肽链应由不同基因或等位基因编码,或由同一基因的不同mRNA转录产物翻译生成。
不包括那些仅翻译后经不同修饰加工生成的酶。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它在代谢调节上起着重要作用。
各种同工酶在胎儿发育过程中有其规律性变化,了解胎儿发育不同时间的一些同工酶的出现或消失,可用于解释发育过程中这些阶段特有的代谢特点。
临床上,当某组织发生疾病时,可能有某种特殊的同工酶释放出来,同工酶的改变有助于对疾病的诊断。
例如,乳酸脱氢酶(LDH)同工酶是四聚体,由H型(心肌型)及M型(骨骼肌型)两种亚基组成四聚体蛋白。
第三章酶
转移的基因
小分子有机化合物(辅酶或辅基)
名 称
所含的维生素
氢原子(质子)
NAD+(尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸,辅酶I
尼克酰胺(维生素PP)之一
NADP+(尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,辅酶II
尼克酰胺(维生素PP)之一
FMN(黄素单核苷酸)
维生素B2(核黄素)
FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)
维生素B2(核黄素)
醛基
TPP(焦磷酸硫胺素)
维生素B1(硫胺素)
酰基
辅酶A(CoA)
泛酸
硫辛酸
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
维生素B12
二氧化碳
生物素
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
吡哆醛(维生素B6之一)
甲基、甲烯基
四氢叶酸
叶酸
甲炔基、甲酰基等
一碳单位
第四章糖代谢
一、名词解释
1、巴斯德效应(Pasteureffect):
糖有氧氧化抑制糖酵解的现象称为Pasteureffect。
2、糖有氧氧化:
葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程。
3、三碳途径:
葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物,再运至肝脏异生糖原的过程,称为三碳途径或间接途径。
4、糖异生途径:
从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。
5、Cori循环:
乳酸循环,在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运到肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取,这种代谢循环途径称为乳酸循环。
二、简答题
1、糖的有氧氧化包括几个阶段?
糖的有氧氧化包括三个阶段:
⑴第一阶段为糖酵解途径:
在胞浆内葡萄糖分解为丙酮酸
⑵第二阶段为丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA
⑶第三阶段乙酰CoA进入三羧酸循环和氧化磷酸化
2、简述乳酸氧化供能的主要反应及其酶
⑴乳酸经LDH催化生成丙酮酸和NADH+H+
⑵丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶系催化生成乙酰CoA、NADH+H+和CO2
⑶乙酰CoA进入三羧酸循环经4次脱氢生成NADH+H+和FADH2、2次脱羧生成CO2。
上述脱下的氢经呼吸链生成ATP和H2O。
3、试述三羧酸循环的要点及生理意义
⑴TCA中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化
⑵TCA中有3个不可逆反应、3个关键酶(异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶)。
⑶TCA的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。
草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的羧化或者循环再生。
三羧酸循环的生理意义:
⑴TCA是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路。
⑵TCA是三大营养素代谢联系的枢纽。
⑶TCA为其他合成代谢提供小分子前体。
⑷TCA为氧化磷酸化提供还原当量。
4、比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义
糖酵解
糖有氧氧化
反应条件
供氧不足
有氧情况
进行部位
胞液
胞液和线粒体
关键酶
己糖激酶(或葡萄糖激酶)、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶
有左列三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶
产物
乳酸、ATP
H2O、CO2、ATP
能量
1mol葡萄糖净生成2molATP
1mol葡萄糖净生成36或38molATP
生理意义
迅速供能;某些组织依赖糖酵解供能
是机体获取能量主要方式
5、试述磷酸戊糖途径的生理意义
⑴提供5-磷酸核糖,是合成核苷酸的原料
⑵提供NADPH;后者参与需氢合成代谢(作为供氢体)、生物转化反应以及维持谷胱甘肽的还原性。
6、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径?
糖的氧化途径与糖异生具有协调作用,若一条代谢途径活跃时,另一条代谢途径必然减弱,这样才能有效的进行糖氧化或糖异生。
这种协调作用依赖于别构效应物对两条途径中的关键酶的相反作用以及激素的调节。
⑴别构效应物的调节作用
①ATP及柠檬酸抑制6-磷酸果糖激酶-1;而激活果糖双磷酸酶-1
②ATP抑制丙酮酸激酶;而激活丙酮酸羧化酶。
③AMP及2,6-双磷酸果糖抑制果糖双磷酸酶-1;而激活6-磷酸果糖激酶-1
④乙酰CoA抑制丙酮酸脱氢酶系;而激活丙酮酸羧化酶
⑵激素调节:
主要取决于胰岛素和胰高血糖素
胰岛素能增强参与糖氧化的酶活性,如己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶系等;同时抑制糖异生关键酶的活性。
胰高血糖素能抑制2,6-双磷酸果糖的生成和丙酮酸激酶的活性,则抑制糖氧化而促进糖异生。
7、试述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。
⑴乳酸经LDH催化生成丙酮酸
⑵丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸,后者经AST催化生成天冬氨酸出线粒体,在胞液中经AST催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用
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