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生物化学重点
蛋白质
1.各种蛋白质的含氮量接近,平均为16%
2.除甘氨酸外,均属L-a-氨基酸。
脯氨酸属于亚氨基酸
3.半胱氨酸、甲硫氨酸是20种基本氨基酸中的两个含硫氨基酸。
4.芳香族氨基酸苯丙氨酸酪氨酸、色氨酸。
芳香族氨基酸含有苯环。
色氨酸、酪氨酸有共轭双键,在波长280nm附近有最大吸收峰。
5.酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸。
R基含有羧基。
在生理条件下此类氨基酸分子带负电荷。
6.碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
7.氨基酸的理化性质
(1)两性解离及等电点复基酸既有复基又有羧基。
氨基是碱性基团,可以结合质子而带正电荷:
-NH2+H°→-NH;;羧基是酸性基团,可以释放质子而带负电荷;-COOH-C00+H故氨基酸是两性电解质,具有两性解离的特性。
在某一pH溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为氨基酸的等电点(pl)。
(2)紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大吸收峰。
由于大多数蛋白质中含有这两种氨基酸,故通过测定蛋白质溶液对280nm紫外光的吸收值,能快速简便分析溶液中的蛋白质含量。
(3)茚三酮反应氨基酸的呈色反应是利用氨基酸的结构或某此基团的特性,使其与此试剂发生反应而生成有色物质。
茚三酮反应是其中之,最终生成蓝紫色化合物。
此蓝紫色化合物的颜色深度可作为氮基酸定量分析的依据。
8. 蛋白质由氨基酸构成,氨基酸之间通过肽键相连。
肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转。
参与肽键的6个原子Ca1,C,O,N,H,Ca2位于同一平面,此同一平面上的6个原子构成肽单元。
肤单元的6个原子处于同一个平面,称为肽平面。
9.蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构指蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序,并且包括二硫键的位置,称为蛋白质一级结构。
10. 蛋白质的二级结构包括a螺旋β-折叠、β-转角以及无规卷曲等,其中a螺旋和β-折叠是主要形式。
a-螺旋多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升,螺旋的走向为顺时针方向(右手螺旋);每3.6个氨基酸旋转周,螺距0.54nm;侧链R伸向螺旋外侧;氢键是稳定a螺旋结构的主要作用力。
11. 蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
12. 空间结构决定生物学功能
由一条多肽链构成的蛋白质,具有三级结构就有生物活性,三级结构一旦被破坏、生物活性就丧失。
具有四级结构的蛋白质,单独的亚基般没有生物学功能,当它们形成具有完整四级结构的蛋白质时,才表现出生物学活性。
13. 体内各种蛋白质的等电点大多数接近于pH5.0,所以在人体体液pH7.4的环境下,多数蛋白质带负电
14.茚三酮反应
茚三酮反应是蛋白质、氨基酸共有的呈色反应。
凡具有氨基、能释放出氨的化合物几乎都有此反应。
15.双缩脲反应
肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热(注意不是蛋白质与双缩脲反应),呈现紫色或红色。
16.变性
在一些理化因素作用下,蛋白质的特定的空间构象被破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
(1)导致蛋白质变性的因素物理因素:
高温高压紫外线、超声波剧烈震荡等;化学因素:
强酸、强碱、有机溶剂、生物碱尿素、去污剂、重金属等。
(2)变性的本质 破坏二硫键和非共价键,空间构象被破坏,不改变蛋白质一级结构。
(3)变性的特征生物活性丧失;理化性质改变溶解度降低,易沉淀;结晶性破坏;黏度增加;不对称性增加;易被蛋白酶分解。
17.蛋白质的分离、纯化
利用蛋白质特殊的理化性质,采取透析、盐析电泳、层析及超速离心等不损伤蛋白质空间构象的物理方法来分离、纯化蛋白质。
核酸
1.核酸的元素组成
核酸的组成元素主要有C、H.N.O、P。
其中P的含量为9%~11%。
2.核酸的基本单位....核苷酸
核酸在核酸酶催化下,水解成核苷酸,而核苷酸完全水解后可释放出等量摩尔的碱基、戊糖和磷酸。
DNA的基本组成单位是脱氧核苷酸,而RNA的基本组成单位是核苷酸。
3.碱基
碱基是构成核苷酸的基本组分之一,是含氮的杂环化合物,分为嘌呤碱基和嘧啶碱基两类。
常见的嘌呤碱基包括腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G),常见的嘧啶碱基包括尿嘧啶(∪)、胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C)。
构成DNA的碱基有A、G、C和T;而构成RNA的碱基有A.G.C和U,有的RNA分子还含有少量稀有碱基。
4.戊糖
戊糖是构成核苷酸的另个基本组分。
戊糖有β-D-核糖和β-D-2'脱氧核糖之分。
核糖存在于RNA中,而脱氧核糖存在于DNA中。
5.核苷
(1)核苷的结构 碱基和核糖或脱氧核糖生成核苷或脱氧核苷。
戊糖的C-1'原子和嘌呤的N9原子或晓院的N-1原子通过缩合反应形成了β-N糖苷键。
在天然条件下戊糖和碱基处在反式构象上。
(2)核苷的种类①常见的核苷:
腺苷、鸟苷、尿苷和胞苷。
②常见的脱氧核苷:
脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胸苷和脱氧胞苷。
6.核苷酸
(1)核苷酸的结构 核苷或脱氧核苷C-5'原子上的羟基可以与磷酸反应,脱水后生成酯键,构成核苷酸或脱氧核苷酸。
(2)种类根据连接的磷酸基团的数目不同,核苷酸可分为磷酸核苷(NMP)、二磷酸核苷(NDP)和三磷酸核苷(NTP)或一磷酸脱氧核苷(dNMP)、二磷酸脱氧核苷(dNDP)和三磷酸脱氧核苷(dNTP)。
(3)功能)①核酸的合成原料,生物合成RNA的原料是NTP:
生物合成DNA的原料是dNTP。
DNA由dAMIP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核苷酸构成;RNA由AMP、GMPCMP和UMP四种核苷酸构成。
②直接为生命活动提供能源,如ATP、GTP。
③参与其他物质的合成,形成活性中间产物,如UDP-葡萄糖CDP-甘油二酯等。
④一此参与物质代谢的酶的辅助因子含有腺开酸,如NADNADP、FAD.CoA。
⑤以其他衍生物的形式参与各种物质代谢的
调控和多种蛋白质功能的调节。
如cAMP和cCMP是细胞信号转导过程中的第二信使,具有重要的调控作用。
7.结构特点
链的骨架由磷酸二酯键连接的脱氧核糖与磷酸构成,碱基作为支链。
5'-端是磷酸基团,3'-端是羟基。
DNA由dAMPdCMP、dCMP和dTMP四种脱氧核苷酸构成。
DNA方向性5'→3’。
8.Chargaff规则
①腺嘌呤A与胸腺嘧啶T的摩尔数相等,鸟嘌呤G与胞嘧啶C摩尔数相等;A+G=T+C。
②不同生物种属的DNA碱基组成不同。
③同个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。
9.A-T配对形成两个氢键,G-C配对形成三个氢键。
10.右手螺旋两条链围绕着同一螺旋轴形成右手螺旋,直径2.37nm,螺距为3.54nm
11.核小体 第一层次折叠 染色体的基本组成单位核小体是由DNA和5种组蛋白(H1、H2A、H2BH3和H4)共同构成的。
12.真核生物mRNA有特殊的5’一末端的帽结构和真核生物mRNA3'-末端有poly(A)尾结构。
13.tRNA分子的二级结构形似三叶草,具有四个茎和个环,从5'-3',三个环依次为:
DHU环、反密码子环和TVC环。
四臂为:
氨基酸臂、DHU臂、反密码子臂和TVC
其中反密码子环的反密码子能识别mRNA中相应的密码子。
tRNA的3'末端均为CCA,能携带氨基酸。
14.增色效应是由于在DNA解链过程中,由于有更多的共轭双键得以暴露,DNA在260nm处吸光度随之增加。
DNA变性并不导致吸收波长发生转移。
酶
1.酶是由生物活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质
2.辅助因子包括小分子有机化合物和金属离子。
作为辅助因子的有机化合物多为B族维生索的行生物或卟啉化合物。
小分子有机化合物作为辅助因子的作用,在酶促反应中主要起着电子、质子或基团的传递作用。
金属离子作为酶的辅助因子的主要作用:
①参与酶活性中心的形成。
②作为连接酶与底物的桥梁。
③中和电荷,有利于酶与底物结合。
④稳定酶的构象。
3.酶的活性中心
酶分子中能与底物特异结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域,称为酶的活性中心。
4.必需基团
酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团组成,其中一此与酶的活性中心密切相关的化学基团称为酶的必需基团。
必需基团依存在部位不同又可分为活性中心内必需基团与活性中心外必需基团。
(1)活性中心内必需基团 分为结合基团和催化基团。
结合基团是指与底物结合的必需基团;催化基团是指催化底物发生化学反应的必需基团。
(2)活性中心外必需基团不直接参与催化作用,是维持活性中心的构象或作为调节剂的结合部位听必需的。
5.同工酶
同工酶是指在同种生物体内催化的化学反应相同,而酶的来源分子结构和理化性质互不相同的一组酶。
6. 酶促反应的特点
(1)酶对底物具有极高的催化效率
酶的催化效率通常比非催化反应高10∨8~10∨20倍,比般催化剂高10∨7~10∨13倍。
(2)酶促反应具有高度的特异性。
根据其特异性的差别可分为2类:
①绝对特异性,即指一种酶只能催化一种底物,进行一种反应。
②相对特异性,即指一种酶可作用于一类化合物或种化学键。
(3)酶促反应的可调节性
包括对酶生成与降解量的调节及酶的催化效力的调节。
(4)酶具有不稳定性
酶是蛋白质,易变性失活。
酶促反应是在常温、常压和接近中性的条件下进行的。
7.Km值
(1)Km在数值上等于反应速度Vmax为最大反应速度一半时的底物浓度K=[S](V=1/2max)。
(2)K值是酶的特征性常数,它的大小与酶的结构、底物的结构、反应环境的pH温度和离于强度有关,与酶中浓度无关。
(3)K在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
Km值愈大表示降与底物的亲和力愈小;反之,K值愈小,表示酶与底物的亲和力愈大。
(4)Vmax是酶被底物完全饱和时的酶促反应的反应速率。
8.
(1)不可逆抑制剂作用
不可逆抑制作用是指抑制剂以共价键与酶分子的必需基团结合,使酶活性丧失,而抑制剂不能用透析、超滤等法去除。
(2)可逆性抑制剂作用
可逆性抑制是指抑制剂与酶以非共价键可逆性结合,使酶活性降低或消失。
采用透析超滤或稀释等物理方可将抑制剂除去,使酶活性恢复。
9. 竞争性抑制作用 ①抑制剂与底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物形成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
其抑制作用的强弱取决于抑制剂与酶的相对亲和力及与底物浓度的相对比例,加大底物浓度可减轻甚至解除抑制作用。
②动力学特点:
表观Km增大,但Vmax不变。
10. 酶活性的调节
(1)别构效应
体内一些代谢物可与某些酶分子的活性中心外的某个部位非共价可逆结合,引起酶的构象改变从而改变酶的活性,酶的这种调节方式称为酶的别构调节,也称变构调节。
引起别构效应的物质称为别构效应剂
(2)酶的化学修饰调节
酶蛋白肽链上的一此基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰或化学修饰。
它是体内快速调节的另种重要方式,调节具有放大效应,以磷酸化与去磷酸化的修饰最为常见。
11.酶原的激活
(1)酶原有些酶在细胞内合成或初分泌或在其发挥催化功能前处于无活性状态,这种无活性的酶前体称作
酶原。
(2)酶原的激活在一定条件下,酶原水解开一个或几个特定的肽段,致使构象发生改变而表现出酶的活性。
酶原向酶的转变过程称为酶原的激活。
酶原激活的过程实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。
(3)生理意义酶以酶原的形式存在,一来可保护自身组织不受破坏,二来使酶在特定场合发挥作用。
维生素
1.维生素是维持机体正常代谢所必需的一类小分子有机化合物。
在人体内不能合成,或合成量很少,不能满足机体的需要,必须由食物供给。
2.维生素的特点
维生素不是机体组织的组成成分;不是供能物质;人体对维生素的需要量极微;参与人体内物质代谢调节和维持人体正常生理功能,是必需营养素;一般人体内不能合成或合成量很小,主要靠食物供给。
3.维生素A
(1)视黄醇、视黄醛和视黄酸是维生素A的活性形式
(2)功能
①维生素A参与视觉传导
②视黄酸对基因表达和组织分化具有调节作用
③维生素A和胡萝卜素是抗氧化剂
④维生素A诱导肿瘤细胞分化和凋亡
4.维生素D
(1)活性形式:
1,25-二羟维生素D3。
(2)生理功能
1,25-(OH)2-D3具有调节血钙和组织细胞分化的功能。
它在靶细胞内与特异的核受体结合,进人细胞核,调节相关基因的表达。
岛β细胞合成与分泌胰岛素,对某些肿瘤细胞还具有抑制增殖和促进分化的作用。
(3)维生素D缺乏症与毒性
①维生素D缺乏儿童可患佝偻病,成人可发生软骨病。
因此,维生素D又称抗佝偻病维生素
②维生素D过量可引起中毒,主要表现为高钙血症高钙尿症、高血压以及软组织钙化。
5.维生素E
(1)体内的脂溶性抗氧化剂和自由基清除剂能。
(2)调节相关基因表达具有抗炎、维持免疫
(3)与酶的活性有关
6.维生素K1
(1)天然形式:
自然界天然存在的维生素K,k1.K2.
(2)生理功能
①凝血因子合成所必需
②促进骨代谢,减少动脉钙化
7.水溶性维生素:
包括B族维生素、维生素C和硫辛酸,体内储存少,必须从食物中摄取。
8.维生素B
(1)天然形式及活性形式
维生素B,又名硫胺素在体内,硫胺素与ATP通过硫胺素焦磷酸激酶催化生成其活性
(2)生理功能
维生素B在供能代谢中发挥重要的作用。
TPP是a-酮酸脱羧酶复合体和转酮酶的辅酉
(3)维生素B缺乏症
维生素B缺乏时,乙酰CoA的生成减少,影响乙酰胆碱的合成,同时,由于维生素B对酰胆碱分解加强,影响神经传导。
维生素B缺乏可使神经髓鞘中鞘磷脂合成受阻,导致末变,即脚气病。
9.维生素B2
(1)天然形式及活性形式
维生素B,又名核黄素,在体内活性形式是FMN及FAD
(2)生理功能
FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基,发挥递氨体作用。
它们参与氧化呼吸链,脂肪酸和氨基酸的氧化以及三羧酸循环。
(3)维生素B1缺乏症
成人每日维生素B.的需要量为1.2~1.5mg。
缺乏的主要原因是膳食供应不足。
缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼险炎等。
10.维生素PP:
包括烟酸和烟酰胺,曾分别称尼克酸及尼克酰胺,属吡啶衍生物。
(1)活性形式:
NADP和NADP+。
(2)生理功能
NAD+和NADP+是体内氧化还原酶的辅酶,是多种不需氧脱氢酶的辅助因子,是重要的递氢体。
(3)维生素PP缺乏症
体内维生素PP缺乏可引起癞皮病。
11.泛酸
(1)天然形式及活性形式
泛酸又称遍多酸,维生素B5,活性形式是CoA,也是酰基载体蛋白ACP的组分。
(2)生理功能
辅酶A和酰基载体蛋白参与酰基转移反应。
12.生物素作为羧化酶的辅基,参与体内的羧化反应
13.维生素B6
(1)天然形式及活性形式
维生素B6包括吡哆醇,吡哆醛和吡哆胺。
维生素B6活化形式是磷酸吡哆醛和磷酸毗哆胺。
(2)生理功能
磷酸吡哆醛是多种酶的辅酶。
参与氨基酸转氨作用、鸟氨酸循环、血红素的合成和糖原分解、氨基酸脱羧同型半胱氨酸分解代谢等,发挥着重要作用。
14.叶酸
(1)生理功能
四氡叶酸是碳单位转移酶的辅酶,作为碳单位的载体,在体内参加嘌呤胸腺嘧啶核苷酸等多种物质的合成。
(2)叶酸缺乏症
叶酸在食物中含量丰富,肠道的细菌也能合成,般不发生缺乏症。
叶酸缺乏时,可造成巨幼红细胞性贫血。
15.B12
(1)天然形式及活性形式
维生素B12又称钴胺素,是唯一含金属元素的
(2)生理功能
维生素B2是NS-CH3-FH4转甲基酶的辅酶。
叶酸的再生,碳单位的代谢受阻,造成核酸合成5"-脱氧腺苷钴胺素是L-甲基丙二酰CoA变它的结构与脂肪酸合成的中间产物丙二酰CoA
(3)缺乏症
缺乏维生素B12,缺乏时,核酸合成障碍,细胞分裂受阻。
16.维生素C又称抗坏血酸,呈酸性,具有强还原性,人体不能合成维生素C
(1)活性形式:
L-抗坏血酸。
(2)生理功能
①维生素C是多种羟化酶的辅酶
②参与体内氧化还原反应能保护巯基影响细胞内
③表达和细胞功能,促进细胞分化。
(3)维生素C缺乏症
维生素C缺乏可患坏血病,为胶原蛋白合成障碍所致。
17.a-硫辛酸
a-硫辛酸为c-酮酸脱氢酶系的辅助因子。
糖代谢
1.1分子葡萄糖通过无氧氧化可净生成2分子ATP。
糖的无氧氧化最主要的生理意义是(缺氧时)迅速提供能量,尤其对肌肉收缩更为重要。
没有线粒体的细胞,如成熟红细胞,只能依赖糖无氧氧化供能。
代谢极为活跃的细胞,如神经细胞、白细胞、骨髓细胞等,即使不缺氧也需要由糖的无氧氧化提供部分能量。
2.第二阶段:
丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA
丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA的总反应式为:
丙酮酸+NADP+HS-CoA-→乙酰CoA+NADH+H+CO2,此反应由丙酮酸脱氢酶复合体催化。
丙酮酸脱氢酶复合体以转乙酰酶为核心,周围是丙酮酸脱氢酶和二氢硫辛酰胺脱氢酶。
参与反应的辅酶有TPP、硫辛酸、FAD、NAD和CoA。
整个反应过程中,中间产物不离开酶复合体,不发生副反应,反应不可逆。
3.第三阶段:
乙酰CoA进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP
乙酰CoA经过一轮柠檬酸循环,它的碳原子被氧化成CO2,发生1次底物水平磷酸化生成1分子ATP,有4次脱氢反应生成3分子NADH+H和1分子FADH2。
氢或电子沿电子传递链传递过程中能量逐步释放,同时伴有ADP磷酸化生成ATP,氧化与磷酸化反应相偶联,即为氧化磷酸化。
4.
(1)乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸由柠檬酸合酶催化,反应所需能量来自己酰CoA的高能硫酯键,此反应不可逆,是柠檬酸循环的第一个限速步骤。
(2)柠檬酸转变为异柠檬酸柠檬酸与异柠檬酸的异构。
(3)异柠檬酸氧化脱羧转变为a-酮戊二酸是柠檬酸循环的第次氧化脱羧反应,反应不可逆,是柠檬酸循环的第二个限速步骤。
反应由异柠檬酸脱氢酶催化,脱下的氢由NAD接受生成NADH+H,并释出CO2。
(4)a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA是柠檬酸循环的第二次氧化脱羧反应,反应不可逆,是柠檬酸循环的第三个限速步骤。
反应由a-酮戊二酸脱氢酶复合体催化,脱下的氢由NAD接受生成NADH+H*同时释出CO2,反应释放的能量一部分以高能硫酯键的形式储存在琥珀酰CoA内。
(5)琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应是柠檬酸循环中唯一直接生成高能磷酸键的反应,与GDP磷酸化偶联,生成GTP,反应可逆。
5.ATP的生成
糖的有氧氧化最重要的意义是为机体提供能量,三个反应阶段均和能量释放有关。
在柠檬酸循环中,仅有1次底物水平磷酸化反应,直接生成的1个GTP可转化成1个ATP;有4次脱氢反应、生成3分子NADH+H*和1分子FADH,然后通过氧化磷酸化可产生ATP,1分子NADH+H*可生成2.5个ATP,1分子FADH,则产生1.5个ATP;故柠檬酸循环一一次最终可产生10个ATP。
如从丙酮酸脱氢开始计算,共产生12.5个ATP。
另外,糖酵解中3-磷酸H油醛在胞质中脱氢生成的NADH+H,在氧供应充足时也要进人线粒体氧化(转运机制见第八章),可生成2.5个或1.5个ATP。
综上,1mol葡萄糖彻底氧化生成CO2和H20,可净生成30mol或32mol个ATP。
6.调节
为了适应对能量的需要,机体对糖有氧氧化的7个关键酶的活性进行调节。
这7个关键酶是:
磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶。
7.磷酸戊糖途径
(1)概念
磷散戊糖途径指从糖酵解的中间产物街糖6磷酸开始形成旁路,通过氧化基团转移两个阶段的反应,生成果糖6-磷酸和3-磷酸甘油醛,从而返回糖醛解的代谢途径。
(2)反应阶段
反应均在胞质中进行,分为两个阶段:
第阶段是氧化,生成磷酸核糖,NADPH和CO2;第一阶段是基团转移,生成果糖-6-磷酸和3-磷酸H油醛,再返回糖酵解重新利用。
(3)生理意义
磷酸戊糖途径的生理意义是生成NADPH和磷酸核糖。
磷酸核糖用于核酸的生物合成;NADPH参与多种物质的合成及生物转化,还可维持谷胱甘肽的还原状态,保护红细胞膜的完整性。
们糖6.磷酸脱氢酶缺陷可发生“蚕豆病”。
(4)调节
磷酸戊糖途径的胶戊期途径的流量取决于NADPH需求。
简糖6磷酸脱氡酶是磷酸戊棚途径的关键醉,共活性主要受NADPH/NADP'比例的影响。
8.糖原的合成过程
糖原合成是葡萄糖生成糖原的过程。
1.葡萄糖活化为尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG)
糖原合成起始于糖酵解的中间产物葡糖-6-磷酸。
葡糖-6-磷酸先变构生成葡糖-1-磷酸,之后与尿有UTP)反应生成尿苷一磷酸葡萄糖(UDPG)和焦磷酸。
UDPG可看作“活性葡萄糖”。
9. 从丙酮酸到葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。
糖异生途径基本上是糖酵解的逆过程,但,中由己糖激酶磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶所催化的3个不可逆反应。
(1)丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸
①丙酮酸-→草酰乙酸由丙酮酸羧化酶催化,其辅酶为生物素,反应消耗1分子ATP。
②草酰乙酸-+磷酸烯醇式丙酮酸反应由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化,消耗1分子GTP。
(2)果糖-1,6-二磷酸转变为果糖-6-磷酸此反应由果糖一磷酸酶-1催化。
3.葡糖-6磷酸水解为葡萄糖此反应由葡萄糖6磷酸酶催化。
10. 乳酸循环
乳酸是糖异生的原料之一。
剧烈运动时,肌肉细胞内糖的无氧氧化增强,生成大量乳酸;乳酸可透过肌细胞膜进人血液循环,再人肝异生为葡閻橢;能苟糖释人血液后又可被肌摄取,由此构成的一个循环称为乳酸循环,又称Cori循环。
生理意义是回收乳酸中的能量,避免乳酸堆积引起酸中毒。
11.糖异生调节
在代谢过程中,分别由不同酶催化底物互变,称为底物循环。
糖异生的调控主要是对底物循环的调节。
1.第一个底物循环:
果糖6-磷酸与果糖1,6-二磷酸果糖-2,6-二磷酸的水平是肝内糖醉解与糖异生的主要调节信号。
2.第二个底物循环:
磷酸烯醇式丙酮酸与果糖-1,6-磷酸是丙酮酸激酶的别构激活剂;乙酰CoA一方面激活丙酮酸羧化酶,而另-方面则反馈抑制丙酮酸脱氢酶复合体。
12.血糖三个来源:
食物肝糖原非糖物质
三个去路:
氧化分解糖原合成脂类,氨基酸
13葡萄糖-6-磷酸在糖代谢的来源和去路
(1)来源:
葡萄糖经过己糖激酶糖原分解
(2)去路:
戊糖磷酸化途径(葡糖六磷酸脱氢酶)糖酵解
脂质
1.脂质的生物学功能
(1)供能和储能
甘油三酯是机体重要的供能和储能物质。
甘油三酯氧化分解产能多。
体内由脂库-脂肪组织储存甘油三酯。
(2)脂肪酸是脂肪、胆固醇酯和磷脂的重要组成成分
食物中可提供必需脂肪酸;合成具有很强生物活性的不饱和脂肪酸衍生物。
(3)磷脂是生物膜的重要成分
脂质双层是由磷脂分子聚集形成的,是生物膜的基本结构;磷脂酰肌醇是第二信使的前体,存在于细胞膜内层的PIP2
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