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蛋白质2
第三节蛋白质的分子结构
•蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。
•蛋白质与多肽并无严格的界线,通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
•蛋白质分子量变化范围很大,从大约6000到1000000道尔顿甚至更大
1基本问题---肽(书44页)
•一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。
•由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。
组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
•在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序称为氨基酸顺序
•通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基,称为氨基端或N-端;在另一端含有一个游离的-羧基,称为羧基端或C-端。
•氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。
如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
2.肽键
•肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。
•组成肽键的原子处于同一平面。
•肽键中的C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转。
•在大多数情况下,以反式结构存在。
肽键有部分双键的性质,相关的6个原子处于共平面,称作肽平面P57,肽平面内两个Cα多处于反式构型。
二面角(dihedralangle):
肽平面的连接处为α碳原子。
它与相邻的两个参与肽键形成的C和N原子之间的单键可以在一定范围内转动,Cα-N之间称φ角,在Cα-C之间称ψ角,这就是α-碳原子上的一对二面角。
这对二面角决定了相邻肽平面的相对位置。
3.天然存在的重要多肽P46
•在生物体中,多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。
•但是,也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。
这类多肽通常都具有特殊的生理功能,常称为活性肽。
•如:
脑啡肽;激素类多肽;抗生素类多肽;谷胱甘肽;蛇毒多肽等。
二.蛋白质的一级结构
1.蛋白质的一级结构(Primarystructure)包括:
(1)组成蛋白质的多肽链数目.
(2)多肽链的氨基酸顺序,
(3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
★一级结构体现生物信息:
20n………….多样
⏹一级结构是空间结构及生物活性的基础…..特异
⏹一级结构的连接键:
肽键(主要)、二硫键
2.蛋白质的一级结构的测定(书47页)
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。
自从1953年F.Sanger测定了胰岛素的一级结构以来,现在已经有上千种不同蛋白质的一级结构被测定
(1)测定蛋白质的一级结构的要求
A.样品必需纯(>97%以上);
B.知道蛋白质的分子量;
C.知道蛋白质由几个亚基组成;
D.测定蛋白质的氨基酸组成;并根据分子量计算每种氨基酸的个数。
E.测定水解液中的氨量,计算酰胺的含量。
(2)、 测序的一般步骤
(1) 测定蛋白质分子中多肽链的数目
(2) 拆分蛋白质分子中的多肽链。
(3) 断裂链内二硫键。
(4)测定多肽链的氨基酸组成。
(5)分析多肽链的N末端和C末端。
(6)多肽链部分裂解成肽段。
(7) 测定各个肽段的氨基酸顺序
(8) 重建完整多肽链的氨基酸序列。
(确定肽段在多肽链中的顺序)。
(9) 确定多肽链中二硫键的位置。
①多肽链的拆分:
由多条多肽链组成的蛋白质分子,必须先进行拆分。
几条多肽链借助非共价键连接在一起,称为寡聚蛋白质,如,血红蛋白为四聚体,烯醇化酶为二聚体;可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理,即可分开多肽链(亚基).
②测定蛋白质分子中多肽链的数目:
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系,即可确定多肽链的数目。
③二硫键的断裂:
几条多肽链通过二硫键交联在一起。
可在可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下,用过量的-巯基乙醇处理,使二硫键还原为巯基,然后用烷基化试剂保护生成的巯基,以防止它重新被氧化。
可以通过加入盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力;应用过甲酸氧化法或巯基还原法拆分多肽链内的二硫键。
④测定每条多肽链的氨基酸组成,并计算出氨基酸成分的分子比;
(5)N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定
N-末端的测定
(1)二硝基氟苯(DNFB)法(Sanger法):
2,4-二硝基氟苯在碱性条件下,能够与肽链N-端的游离氨基作用,生成二硝基苯衍生物(DNP)。
在酸性条件下水解,得到黄色DNP-氨基酸。
该产物能够用乙醚抽提分离。
不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。
丹磺酰氯法:
在碱性条件下,丹磺酰氯(二甲氨基萘磺酰氯)可以与N-端氨基酸的游离氨基作用,得到丹磺酰-氨基酸。
此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光吸收,检测灵敏度可以达到110-9mol,比DNFB法灵敏100倍。
C端分析
★肼解法
无水肼NH2NH2100℃5-10h。
苯甲醛沉淀氨基酸的酰肼,C端游离氨基酸留在上清中。
Gln、Asn、Cys、Arg不能用此法。
羧肽酶法
羧肽酶A:
除Pro、Arg、Lys外的所有C端a.a
羧肽酶B:
只水解Arg、Lys
NH2N……………Val—Ser—GlyC
⑥多肽链断裂成多个肽段,可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片,并将其分离开来。
多肽的选择性降解的方法有:
化学裂解法
①溴化氰—Met—X—产率85%
②亚碘酰基苯甲酸—Trp—X—产率70-100%
③NTCB(2-硝基-5-硫氰苯甲酸)—X—Cys—
④羟胺NH2OH—Asn—Gly—
约150个氨基酸出现一次
酶法裂解
①胰蛋白酶LysX(X≠Pro)
Arg——X
②胰凝乳蛋白酶Tyr——X(X≠Pro)
Trp——X
Phe——X
胃蛋白酶
Phe(Trp、Try、Leu)——Phe(Trp、Try、Leu)
③Glu蛋白酶Glu——X
(Vs蛋白酶)
④Arg蛋白酶Arg——X
⑤Lys蛋白酶X——Lys
⑥Pro蛋白酶Pro——X
⑦测定每个肽段的氨基酸顺序。
⑧确定肽段在多肽链中的次序:
利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠,拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序。
P51
⑨确定原多肽链中二硫键的位置:
一般采用胃蛋白酶处理没有断开二硫键的多肽链,再利用双向电泳技术分离出各个肽段,用过甲酸处理后,将每个肽段进行组成及顺序分析,然后同其它方法分析的肽段进行比较,确定二硫键的位置。
三、二级结构(书59页)
Ø蛋白质的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列,不涉及侧链的构象,也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置,主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
维持二级结构的力量为氢键。
1、α-螺旋(α-helix)
在-螺旋中肽平面的键长和键角一定,肽键的原子排列呈反式构型,相邻的肽平面构成两面角.
①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一周,沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基;两个氨基酸之间的距离0.15nm.
②肽链内形成氢键,氢键的取向几乎与轴平行,肽键上C=O氧与它后面(C端)第四个残基上的N-H氢间形成氢键。
③蛋白质分子为右手-螺旋。
α-螺旋(α-helix)
⏹右手螺旋:
3.6个AA/圈,螺距0.54nm;
⏹氢键维系:
链内氢键(AA1…AA4),平行长轴;
⏹侧链伸出螺旋
2-折叠
-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列,通过链间的氢键交联而形成的。
肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。
①在-折叠中,-碳原子总是处于折叠的角上,氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直,两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm.
②-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的;也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
几乎所有肽键都参与链内氢键的交联,氢键与链的长轴接近垂直。
③-折叠有两种类型。
一种为平行式,即所有肽链的N-端都在同一边。
另一种为反平行式,即相邻两条肽链的方向相反。
β-折叠(β-pleatedsheet)
⏹多肽链充分伸展,肽平面折叠成锯齿状;
⏹侧链交错位于锯齿状结构的上下方;
⏹氢键维系:
氢键的方向垂直长轴;
⏹可有顺平行片层和反平行片层结构。
3、其它
(1)肽链主链出现的180°回折部分称β-转角。
(2)蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象称为无规卷曲。
-转角
在-转角部分,由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中,第三个一般均为甘氨酸残基.弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的–N-H之间形成氢键,形成一个不很稳定的环状结构。
这类结构主要存在于球状蛋白分子中。
自由回转(无规卷曲)
没有一定规律的松散肽链结构,但仍是紧密有序的稳定结构,通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象.不同的蛋白质,自由回转的数量和形式各不相同.
4.超二级结构和结构域
(1)超二级结构
在蛋白质分子中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
几种类型的超二级结构:
αα;ββ;βαβ;βββ.
★超二级结构在结构层次上高于二级结构,但没有聚集成具有功能的结构域.
结构域是球状蛋白的折叠单位
较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的。
结构域一般有100-200氨基酸残基。
结构域之间常常有一段柔性的肽段相连,形成所谓的铰链区,使结构域之间可以发生相对移动。
结构域承担一定的生物学功能,几个结构域协同作用,可体现出蛋白质的总体功能。
例如,脱氢酶类的多肽主链有两个结构域,一个为NAD+结合结构域,一个是起催化作用的结构域,两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。
结构域间的裂缝,常是酶的活性部位,也是反应物的出入口
锌指结构(螺旋-折迭-折迭模序)
DNA结合蛋白中,2个His、2个Cys结合一个Zn
域结构(domain,结构域)
Ø域结构是在较大的蛋白质分子中所形成的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
结构域具有独特的空间构象,与分子整体以共价键相连,并承担特定的生物学功能。
◆结构域与分子整体以共价键相连
◆具有相对独立的空间构象和生物学功能
◆同一蛋白质中的结构域可以相同或不同,不同蛋白质中的结构域也可能相同或不同
四、三级结构(书65页)
Ø蛋白质的三级结构是指在一条多肽链中所有原子的整体空间排布,包括主链和侧链。
三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸侧链相互靠近。
Ø长度缩短:
球形、椭球形、杆状,等
Ø多数同时含有α-螺旋和β-折叠
Ø氨基酸位置由侧链极性决定:
非极性(内)、极性(表面,少数内部)、带电(表面)
Ø次级键维系:
疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键
Ø功能区:
表面或特定部位
✓维系蛋白质分子的一级结构:
肽键、二硫键
✓维系蛋白质分子的二级结构:
氢键
✓维系蛋白质分子的三级结构:
疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键
✓维系蛋白质分子的四级结构:
范德华力、盐键
六、蛋白质的分类
1、按照组成分类:
单纯蛋白、结合蛋白
⏹单纯蛋白:
只有氨基酸组分清蛋白和球蛋白
⏹结合蛋白:
氨基酸组分+其他组分(辅基)糖蛋白\色蛋白
2、按照生物功能分类:
酶、调节蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白、营养蛋白、储存蛋白、结构蛋白、毒蛋白,等
3、根据形状分类
⏹纤维蛋白分子类似纤维或细棒。
它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
⏹球状蛋白外形接近球形或椭圆形,溶解性较好,能形成结晶,大多数蛋白质属于这一类。
第四节蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构是空间结构和生物功能的基础,一级结构决定空间结构;但一级结构并非决定空间结构的唯一因素。
空间结构是生物活性的直接体现。
◆蛋白质一级结构与功能的关系(书52页)
研究蛋白质一级结构与功能的关系主要是:
研究多肽链中不同部位的残基与生物功能的关系。
进行这方面的研究常用的方法有:
同源蛋白质氨基酸顺序相似性分析、氨基酸残基的化学修饰及切割实验等。
例1镰刀形贫血病
●患者血红细胞合成了一种不正常的血红蛋白(Hb-S)
●它与正常的血红蛋白(Hb-A)的差别:
仅仅在于β链的N-末端第6位残基发生了变化
●(Hb-A)第6位残基是极性谷氨酸残基,(Hb-S)中换成了非极性的缬氨酸残基
●使血红蛋白细胞收缩成镰刀形,输氧能力下降,易发生溶血
●这说明了蛋白质分子结构与功能关系的高度统一性
例2一级结构的局部断裂与蛋白质的激活
体内的某些蛋白质分子初合成时,常带有抑制肽,呈无活性状态,称为蛋白质原.蛋白质原的部分肽链以特定的方式断裂后,才变为活性分子.
例:
胰岛素,在刚合成时,是一个比成熟的胰岛素分子大一倍多的单链多肽,称为前胰岛素原
•前胰岛素原的N-末端有一段肽链,称为信号肽.
•信号肽被切去,剩下的是胰岛素原。
•胰岛素原比胰岛素分子多一段C肽,只有当C肽被切除后才成为有51个残基,分A、B两条链的胰岛素分子单体.
例3同源蛋白P85
同源蛋白:
是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质.同源蛋白中的一级结构中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的,称为不变残基;其他位置的氨基酸称可变残基.不同种属的可变残基有很大变化.可用于判断生物体间亲缘关系的远近.
例:
细胞色素C
●60个物种中,有27个位置上的氨基酸残基完全不变,是维持其构象中发挥特有功能所必要的部位,属于不变残基.
●可变残基可能随着进化而变异,而且不同种属的细胞色素C氨基酸差异数与种属之间的亲缘关系相关。
亲缘关系相近者,氨基酸差异少,反之则多(进化树).
二、空间结构与功能的关系
1.空间结构中的特定区域体现生物活性
2.空间结构体现生物特异性
3.空间结构体现生物活性
4.空间结构的灵活性,体现了生物活性的可调节特性
⏹别构效应(别位效应、变位效应,allostericeffect):
蛋白质分子的特定部位(调节部位)与小分子化合物(效应物)结合后,引起空间构象发生改变,从而促使生物学活性变化的现象称为变构效应。
包括正协同、负协同效应
【经典举例】血红蛋白(Hb):
由α2β2四聚体组成,每个亚基含有1个血红素辅基;Hb的氧解离曲线呈“S”型。
⏹多种空间构象,多种活性状态
4、空间构象并非生物活性的唯一影响因素
【举例】低温下酶活性低,但并不影响构象;盐析时沉淀的酶无活性,但构象不变。
5、蛋白构象疾病:
错误构象相互聚集,形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀,产生毒性而致病。
老年痴呆、疯牛病、亨汀顿舞蹈病
2、前体蛋白与活性蛋白的转变
【经典举例】酶原激活:
胃蛋白酶原切除N端42个氨基酸后形成活性中心及其他空间构象,转变为具水解蛋白质活性的胃蛋白酶;胰蛋白酶原切除N端6个氨基酸后形成活性中心及其他正确构象,转变为具有水解活性的胰蛋白酶。
3、分子病(moleculardisease):
由于基因结构改变,蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变,从而导致蛋白质功能障碍,出现相应的临床症状,这类遗传性疾病称为分子病。
【经典举例】镰形细胞贫血症:
编码珠蛋白β链的结构基因第六个密码子由CTT→CAT,相应的多肽序列中N端的第六个氨基酸由Glu→Vla;其空间结构发生相应改变,在表面形成互补区,使蛋白质分子之间彼此聚合,促使红细胞在低氧压下变形成镰形,丧失运输氧的生物活性。
4、蛋白构象疾病:
疯牛病,由于朊病毒蛋白(PrP)构象改变导致蛋白质聚集,形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀。
第五节蛋白质的理化性质及分离纯化P30
一、理化性质
1、(书30页)两性解离与等电点:
同“氨基酸两性解离”
2、紫外吸收:
最大吸收波长=280nm
3、(书31页)胶体性质:
不能透过半透膜
4、沉淀、凝固
5、变性、复性
6、呈色反应
等离子点:
当没有溶液中的盐类干扰时,蛋白质分子本身的质子供体集团解离出来的质子数与它的质子受体集团结合的质子数相等时的溶液PH。
等离子点是每种蛋白质的一个特征常数。
2、紫外吸收
3、胶体性质
•由于蛋白质的分子量很大,它在水中能够形成胶体溶液。
蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质,如丁达尔现象、布郎运动等。
•由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜,因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。
•稳定蛋白质胶体溶液的主要因素
①蛋白质表面极性基团形成的水化膜将蛋白质颗粒彼此隔开,不会互相碰撞凝聚而沉淀。
②两性电解质非等电状态时,带同种电荷,互相排斥不致聚集而沉淀。
•一旦电荷被中和或水化膜被破坏,蛋白质颗粒聚集,便从溶液中析出沉淀。
4、沉淀蛋白质的方法
1、高浓度中性盐(盐析、盐溶)
2、酸硷(等电点沉淀)
3、有机溶剂沉淀
4、重金属盐类沉淀
5、生物碱试剂和某些酸类沉淀
6、加热变性沉淀
5、变性(denaturation)、复性(renaturation)书68页
(1)变性:
在某些理化因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,从而导致其理化性质改变、生物活性丧失的现象称为变性。
变性不涉及一级结构的变化。
⏹理化性质的变化:
紫外吸收、化学活性及粘度上升,易被蛋白酶水解;溶解度下降、结晶能力丧失。
⏹强酸和强碱;有机溶剂,破坏疏水作用;去污剂、去污剂都是两亲分子,破坏疏水作用;还原性试剂:
尿素、-硫基乙醇;重金属离子,Hg2+、pb2+,能与-SH或带电基团反应。
温度;机械力:
如搅拌和研磨中的气泡。
(2)复性蛋白质的变性作用如果不过于剧烈,则是一种可逆过程,变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性,这种现象成为复性(renaturation)。
(3)应用
①利用变性:
酒精消毒
高压灭菌
②防止变性:
低温保存生物制品
③取代变性:
乳品解毒(用于急救重金属中毒)
6、呈色反应:
双缩尿反应,等
Ø双缩尿反应可检测蛋白质的水解程度
1.双缩脲反应:
•两分子双缩脲与碱性硫酸铜作用,生成粉红色的复合物
•含有两个或两个以上肽键的化合物,能发生同样的反应
•肽键的反应,肽键越多颜色越深
•受蛋白质特异性影响小
•蛋白质定量测定;测定蛋白质水解程度
2.米伦氏反应
•酪氨酸的显色反应(酚羟基反应)
•米伦试剂为硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合物
•蛋白溶液中,加入米伦试剂,产生白色沉淀,加热后变成红色
3.乙醛酸反应
•在蛋白质溶液中加入HCOCOOH,将浓硫酸沿管壁缓慢加入,不使相混,在液面交界处,即有紫色环形成
•色氨酸的反应(吲哚环的反应)
•鉴定蛋白质中是否含有色氨酸
•明胶中不含色氨酸
4.坂口反应
•精氨酸的反应(胍基的反应)
•精氨酸与α-萘酚在碱性次氯酸钠(或次溴酸钠)溶液中发生反应,产生红色产物
•鉴定蛋白质中是否含有精氨酸
•定量测定精氨酸
5.福林试剂反应
•酪氨酸、色氨酸的反应(还原反应)
•福林试剂:
磷钼酸-磷钨酸
•与双缩脲法结合---Lowry法
•在碱性条件下,蛋白质与硫酸铜发生反应
•蛋白质-铜络合物,将福林试剂还原,产生磷钼蓝和磷钨蓝混合物
•灵敏度提高100倍
6.茚三酮反应灵敏度差
7.黄蛋白反应
•浓硝酸与酪氨酸、色氨酸的反应
•生成黄色化合物
•指甲、皮肤、毛发
8.考马斯亮蓝G-250
•本身为红色,与蛋白质反应呈蓝色
•与蛋白的亲和力强,灵敏度高
•1---1000微克/毫升
二、蛋白质的分离纯化(书33页)
1、透析、超滤
⏹根据性质:
分子大小
利用蛋白质不能透过半透膜的的性质,将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中,小分子杂质被透析出,大分子蛋白质留在袋中,以达到纯化蛋白质的目的。
这种方法称为透析(dialysis)。
2、凝胶过滤:
常用的有交联葡萄糖、聚丙烯酰胺和琼脂糖等。
凝胶过滤层析法又称排阻层析或分子筛方法,主要是根据蛋白质的大小和形状,即蛋白质的质量进行分离和纯化。
层析柱中的填料是某些惰性的多孔网状结构物质,多是交联的聚糖(如葡聚糖或琼脂糖)类物质,使蛋白质混合物中的物质按分子大小的不同进行分离。
3、盐析(saltingout)
在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。
⏹根据性质:
蛋白质的沉淀
⏹作用机理:
中性盐中和表面电荷,破坏水化层
⏹影响因素:
表面电荷、水化层、溶剂性质
⏹常用的中性盐有:
硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
⏹盐析时,溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。
⏹盐析沉淀蛋白质时,通常不会引起蛋白质的变性。
4、电泳:
带电粒子在电场中移动的现象称为电泳(electrophoresis)。
蛋白质分子在溶液中可带净的负电荷或带净的正电荷,故可在电场中发生移动。
不同的蛋白质分子所带电荷量不同,且分子大小也不同,故在电场中的移动速度也不同,据此可互相分离。
•根据性质:
蛋白质的两性解离
•作用机理:
异性电荷互相吸引
•影响因素:
电荷种类及数量、分子大小及形状、溶液离子强度及pH等
5、层析是一种利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相(固定相与流动相)之间的分布不同而进行分离分析的技术方法。
(1)离子交换层析:
电荷、分子量、分子形状
(2)亲和层析:
生物特性
(3)吸附层析:
吸附特性
(4)分子筛(凝胶过滤层析):
分子大小及形状、大分子先洗脱下来
5、超速离心:
分子大小及形状、溶液特性
•利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离。
•超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
名词解释:
vIsoelectricpoint;
vpeptidebond
vpolypeptide
vproteinprimarystructure;
vproteindenaturation;
vmoleculardisease;salting-out;
v酸性氨基酸;
v中性氨基酸;
vα-螺旋;
vβ-折叠
v茚三酮反应
填空题:
v1.氨基酸的结构通式为________________。
v2.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有________________、________________和________________。
酸性氨基酸有________________和________________。
v3.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
(1)________________是带芳香族侧链的极性氨基酸。
(2)________________和________________是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
(3)________________是含硫的极性氨基酸。
v4.氨基酸在等电点时,主要以________________离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以________________离子形式存在,在pH v5.在生理条件下(
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