华中农业大学生物化学生物化学.docx
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华中农业大学生物化学生物化学
1、三羧酸循环中的六种辅助因子
TPP焦磷酸硫胺素由维生素B1在体内(如脑、肝等组织内)转变而成,是重要的酮酸如α-酮戊二酸氧化脱羧酶系的辅酶。
NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸曾称为二磷酸吡啶核苷酸(DPN)或辅脱氢酶Ⅰ或辅酶Ⅰ。
是一种转递电子(更准确来说是:
氢离子)的辅酶,它出现在细胞很多新陈代谢反应中
CoA辅酶AMg2+、硫辛酸
FAD黄素腺嘌呤二核苷酸,又称活性型维生素B2、核黄素-5'-腺苷二磷酸,是糖代谢三羧酸循环中的一种重要黄素辅酶,一些脱氢酶以它为辅基,维生素B2是它的活性基团。
FAD是一种比NAD和NADP更强的氧化剂,能参与两个连续的电子传递或同时发生的两个电子的传递。
F指黄素,A指腺嘌呤,D是指二核苷酸
2、丙酮酸脱氢酶系:
多酶复合体该复合体共含12个E1二聚体、24个E2和6个E3二聚合体,以非共价键维系。
丙酮酸脱氢酶E1二氢硫辛酸乙酰转移酶E2二氢硫辛酸脱氢酶E3
3、三羧酸循环中的八种酶“一只黑猫两只虎,两个柠檬一只狐,一个苹果一桶醋”按照反应依次是柠檬酸合成酶、顺乌头酸酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶、琥珀酸硫激酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶、苹果酸脱氢酶三羧酸循环又叫“柠檬酸循环””TCA循环”嘿嘿不是有个牌字的电视机叫TCL么!
!
4、网上找的一些总结性的东西可以去看看有助于记忆
三羧酸循环产物:
领一桶壶壶锁果仙(柠檬酸,异柠檬酸,α-酮戊二酸,琥珀酰基辅酶A,琥珀酸,延胡索酸,苹果酸,草先乙酸)特点:
4.2.1.12四次脱氢,2次脱羧,1次底物水平磷酸化,产生12个ATP
循环的第一步是乙酰CoA(2C)与草酰乙酸(4C)缩合成柠檬酸(6C),柠檬酸经一系列反应重新生成草酰乙酸,完成一轮循环。
主要事件顺序为:
(1)乙酰CoA与草酰乙酸结合,生成六碳的柠檬酸,放出CoA。
柠檬酸合成酶。
(2)柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸,再结合一个H2O转化为异柠檬酸。
顺乌头酸酶(省略)
(3)异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应,生成5碳的a-酮戊二酸,放出一个CO2,生成一个NADH+H+。
异柠檬酸脱氢酶
(4)a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应,并和CoA结合,生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA,放出一个CO2,生成一个NADH+H+。
酮戊二酸脱氢酶
(5)碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键,放出的能通过GTP转入ATP琥珀酰辅酶A合成酶
(6)琥珀酸脱氢生成延胡索酸,生成1分子FADH2,琥珀酸脱氢酶
(7)延胡索酸和水化合而成苹果酸。
延胡索酸酶
(8)苹果酸氧化脱氢,生成草酸乙酸,生成1分子NADH+H+。
苹果酸脱氢酶
小结:
一次循环,消耗一个2碳的乙酰CoA,共释放2分子CO2,8个H,其中四个来自乙酰CoA,另四个来自H2O,3个NADH+H+,1FADH2。
此外,还生成一分子ATP。
(五)
记忆方法:
天龙八部。
宁异戊同,二虎言平。
一同平虎,两虎一能。
记忆前提:
要熟悉每种物质的全名,如果名字都不知道,就不要考研了。
解释:
1,顺乌头酸这一步没有太大意义,很多书都将这一物质省略,所以,口诀也没有考虑。
三羧酸循环从乙酰CoA与草酰乙酸结合开始,一共经过八个反应步骤,再回到草酰乙酸,我号称天龙八步,记住的话,你可以一步一步,写出来,因为前一步的产物就是下一步的原料,忘了一个环节,整个都可能记不起来。
2,最初原料:
乙酰CoA与草酰乙酸大家应该都知道,所以从第二步起,
宁异戊同:
柠檬酸,异柠檬酸,a-酮戊二酸。
现在大家都要讲究个性,干什么都要别具一格,就叫做宁可异,也不要与人相同( 为了记忆,酮戊倒过来成了戊酮)
3,二虎言平 (琥珀酰,琥珀酸,延胡索酸,苹果酸):
二虎相斗,必有一伤。
现在世界的主题是:
和平和发展。
为了人类的将来,共赢才是真理。
所以,二虎相斗到最后,言平。
苹果酸后就回到了原料之一:
草酰乙酸。
4,除了能记住反应步骤外,还要记住哪里产H,生成co2那里生成能量。
一同平虎:
异柠檬酸,a-酮戊二酸,苹果酸脱氢反应生成3个NADH+H+,琥珀酸脱氢生成1个FADH2。
山上出现一只吃人的老虎,所以大家一同(上山)平虎。
另外,一同不光脱H,还脱了个CO2。
5,二虎一能:
两只老虎对阵,你说中间好大的能量呀。
产生一个高能磷酸键。
三个重要的酶(控制三羧酸循环的速度)
柠檬酸合酶(柠檬酸合成酶为别构酶,乙酰CoA、草酰乙酸为正效应剂,NADH和琥珀酰CoA为负效应剂。
)、异柠檬酸脱氢酶(受NAD+的正调节,受ATP和NADH·H+的负调节。
)和a-酮戊二酸脱氢酶复合体
5、产生琥珀酸的第五步是三羧酸循环中唯一底物水平磷酸化产生高能磷酸键的步骤。
产生了一个GTP
TCA循环所需酶:
1. 柠檬酸合成酶:
EC.4.1.3.7不可逆
2. 乌头酸酶:
EC.4.2.1.3
3. 异柠檬酸脱氢酶:
限速E
4. a-酮戊二酸的脱氢酶系:
不可逆
5. 琥珀酰CoA合成酶:
EC.6
6. 琥珀酸脱氢H酶:
FAD
7. 延胡索酸酶水合酶:
EC.4
8. 苹果酸脱氢酶
三羧酸循环的特点1. 二次脱羧;2. 四次氧化、三次NAD+、一次FAD;3. 产生GTP;4. 消耗2molH2O。
6、TCA抑制剂(记住)
琥珀酸脱氢酶的抑制剂是丙二酸
乌头酸酶的抑制剂是氟代柠檬酸
下面是我们老师给我们的ppt上的练习题
一:
绪论
生物化学:
是研究生命有机体的化学组成、维持生命活动的化学变化及其相互联系的学科,即研究生命活动化学本质的学科。
二、核酸
1.写出下列物质的结构式:
A,AMP,ADP,ATP,cAMP,U,T,C,m7G
一次在书9、13、13、13、13、10、10、10页
2、什么是核酸的变性,复性,退火 减色效应,增色效应,杂交,Tm
一次在书的30、31、31、30、30、31、(30-31)页
Tm即DNA分子的熔点。
我们把双链DNA解开一半时所需的温度称为该DNA的熔点,简写为Tm。
3.Watson-Crick的DNA螺旋结构的主要内容是什么?
DNA分子的立体结构是规则的双螺旋结构。
这种结构的主要特点是:
(1)DNA分子是由两条链组成的,这两条链按反向平行方式盘旋成双螺旋结构。
(2)DNA分子中的脱氧核糖和磷酸交替连结,排列在外侧,构成基本骨架;碱基排列在内侧。
(3)DNA分子两条链上的碱基通过氢键连结成碱基对,并且碱基配对有一定的规律:
A(腺嘌呤)一定与T(胸腺嘧啶)配对;G(鸟嘌呤)一定与C(胞嘧啶)配对。
碱基之间的这种一一对应关系,叫做碱基互补配对原则。
(4)在DNA分子的结构中,碱基之间的氢键具有固定的数目,即A与T之间以2个化学键相连(A=T),G与C之间以3个化学键相连(G≡C)。
4.DNA, RNA在化学组成,种类,结构和功能上有何异同?
三、蛋白质
1.写出20种aa的结构式,中文名称,及英文缩写符号
书34-35还要记住单个字母的符号
2.什么是氨基酸的等电点,酸性,碱性,中性氨基酸的等电点如何计算?
很可能考等电点~~书36页当pH 3.写出桑格(sanger)反应,茚三酮反应和艾德曼(Edman)反应 书37、38 4.什么是蛋白质的一二三四级结构,维持这些结构的作用力分别是什么? 蛋白质分子的一级结构是由共价键形成的,如肽键和二硫键都属于共价键。 氢键是维持蛋白质二级结构结构如α-螺旋,β-折叠等构象的作用力。 疏水键是多肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性侧链避开水相粘附聚集在一起,形成的孔穴,对维持蛋白质的三级结构起重要作用。 盐键是由蛋白质中正负电荷的侧链基团互相接近,通过静电吸引而形成的作用力,范德华力是分子间的吸引力。 这些次级键在维持蛋白质三四结构的构象上起着重要作用。 总之,蛋白质分子的一级结构是由共价键形成,而维持蛋白质的空间构象的稳定性的是次级键。 次级键是非共价键,属于次级键的有氢键,盐键,疏水键或称疏水力,范德华力等。 一定要记住什蛋白质1到4级结构的含义! ! 这个考的可能性很大。 5.什么是构型与构象? 构型: 在立体化学中,因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。 有D型和L型两种。 构型的改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。 构象: 由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式,不同的构象之间可以相互转变,在各种构象形式中,势能最低、最稳定的构象是优势构象。 区别和用处: 一般情况下,构型都比较稳定,一种构型转变另一种构型则要求共价键的断裂、原子(基团)间的重排和新共价键的重新形成。 可以相互转变,在各种构象形式中,势能最低、最稳定的构象是优势对象。 6.蛋白质中能解离的基团有哪些? 蛋白质处于等电点时有哪些性质? 书59页 主要是氨基和羧,蛋白质分子与氨基酸相似,也是一种两性电解质。 在水溶液中,蛋白质中的游离氨基和羧基都可以解离,但两者的解离度不同。 羧基离解度大于氨基,所以一个氨基和一个羧基的氨基酸等电点不是7,二十弱酸性(抑制羧基电离) 1、蛋白质所带正电荷和负电荷总量相等,电泳时候不会移动;2、蛋白质的溶解度最低。 蛋白质分子在等电点是以偶极离子形式存在,此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥,分子相互之间的作用力减弱,其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀 3、蛋白质粘性、渗透压、膨胀系数和到点能力均最小(书59页第二段最后) 7.什么是蛋白质的变性,凝固与复性? 蛋白质处于变性时有哪些性质? 书63页当天然蛋白质受到某些理化因素的影响时,使其分子内部的高级结构遭到破坏,蛋白质理化性质和生物活性都随之变化或丧失,但未导致一节结构的破坏的现象叫做变性。 书本64也第二段。 (复性) 变性后 (1)生物活性丧失; (2)理化性质的改变,包括: 溶解度降低,因为疏水侧链基团暴露;结晶能力丧失;分子形状改变,由球状分子变成松散结构,分子不对称性加大;粘度增加;光学性质发生改变,如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。 (3)生物化学性质的改变,分子结构伸展松散,易被蛋白酶分解。 8.为什么说蛋白质是生物体内重要的结构和功能物质? 1生物催化剂—酶; 2结构蛋白—参与细胞和组织的构建。 如伸展蛋白、胶原蛋白、膜蛋白、角蛋白、微管蛋白; 3某些动物激素—调节代谢活动,如胰岛素、生长素; 4运动蛋白—与肌肉收缩、细胞运动、细胞质移动和物质转运有关; 5抗原抗体—具有防御功能 6运输功能—血红蛋白和肌红蛋白运输氧,离子通道和载体蛋白、铁氧还蛋白传递电子; 7激素和神经的受体蛋白—接受和传递信息; 8细胞调控蛋白—染色质、阻遏蛋白、转录因子等参与基因的表达调控,细胞周期蛋白调控细胞的分裂、增殖、生长和分化; 9种子贮藏蛋白、酪蛋白等具有贮藏氨基酸和蛋白质的功能。 10糖蛋白。 11 其它特殊功能蛋白: 毒素蛋白、味觉蛋白等 四、酶 Km米氏常数是酶的一个重要参数。 Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。 米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 同功酶是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 变构酶: 或称别构酶,是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。 诱导酶: 是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显著增高,这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。 活性中心: 酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。 辅基: 酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去。 固相酶,辅酶, 2. 酶的E.C分类有哪几大类? 按次序写出名称并各举一例。 氧化还原酶类琥珀酸脱氢酶转移酶谷丙转氨酶水解酶类淀粉酶裂合酶类脱氨酶异构酶类葡萄糖(果糖)异构酶合成酶类天冬酰胺合成酶 3. 请推导出米氏方程并说明不同底物浓度时酶促反应速度与浓度有怎样的关系? 书的89-90 4. Km的意义有哪些? 如何测定Km。 书本90 5. 写出竟争性,非竟争性,反竟争性抑制剂的曲线方程。 6. 为何酶促反应具有高效性和专一性。 7. VPP,VH的中文名称是什么? NAD+(nicotinamideadeninedinucleotide): 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸;辅酶Ⅰ。 FAD(flavinadeninedinucleotide): 黄素腺嘌呤二核苷酸 NADP+(nicotinamideadeninedinucleotidephosphate): 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸;辅酶Ⅱ。 FMN(flavinmononucleotide): 黄素单核苷酸 ACP(acylcarrierprotein): 酰基载体蛋白。 VB1硫胺素 VB2维生素B2又称为核黄素。 维生素B2为桔黄色针状结晶,溶于水呈绿色荧光,在碱性溶液中受光照射时极易破坏,因此维生素B2应贮于褐色容器,避光保存。 8. 各种维生素的在体内的主要功能是什么? 俗名(如果有的话)是什么? 书的113 五、糖代谢 1.UDPG(ADPG)是如何形成的? 有什么作用? 2.蔗糖的生物合成有几种途径? 写出反应式和催化反应的酶。 3.淀粉在生物体是如何降解为葡萄糖的? 4.写出EMP、TCA途径的详细化学反应过程。 5.什么是酵解、乙醇发酵、乳酸发酵、回补反应、葡萄糖异生作用。 6.计算EMP、TCA中ATP的生成。 7.葡萄糖异生作用如何进行? 8.写出PPP途径氧化阶段的反应过程并说明PPP途径的意义。 9.写出葡萄糖、果糖、蔗糖、麦芽糖、淀粉的结构式。
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