第三章酶和维生素.ppt
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人民卫生出版社第三章第三章酶和维生素酶和维生素第三章酶和维生素酶和维生素第一节第一节影响酶促反应速度的因素影响酶促反应速度的因素第二节第二节酶的分类、命名及其在医学上的应用酶的分类、命名及其在医学上的应用第三节第三节维生素维生素第四节第四节第五节第五节酶的概述酶的概述学习目标1.1.掌握酶的概念、酶的必需基团及活性中心的概掌握酶的概念、酶的必需基团及活性中心的概念。
念。
2.2.熟悉同功酶的概念及临床应用、酶的化学组成、熟悉同功酶的概念及临床应用、酶的化学组成、酶原及酶原激活的概念。
酶原及酶原激活的概念。
3.3.掌握掌握BB族维生素和维生素族维生素和维生素CC的生理功能和缺乏的生理功能和缺乏病。
病。
4.4.了解影响酶促反应速度的影响。
了解影响酶促反应速度的影响。
第一节酶的概述v酶的概念:
酶的概念:
v酶(酶(EE)是由活细胞合成的具有高效催化作用的蛋)是由活细胞合成的具有高效催化作用的蛋白质。
白质。
一、酶的分子组成一、酶的分子组成v酶可根据其化学组成的不同,分为两类:
酶可根据其化学组成的不同,分为两类:
酶酶单纯酶单纯酶结合酶(全酶结合酶(全酶)小分子有机化合物小分子有机化合物金属离子金属离子辅助因子辅助因子酶蛋白酶蛋白一、酶的分子组成v由由酶蛋白酶蛋白与与辅助因子辅助因子组成的酶称为组成的酶称为全酶全酶。
v酶蛋白酶蛋白决定反应的特异性。
决定反应的特异性。
v辅助因子辅助因子决定反应的种类与性质决定反应的种类与性质。
金属酶金属酶金属离子与酶结合紧密,提取过程中不易丢失。
金属离子与酶结合紧密,提取过程中不易丢失。
金属激活酶金属激活酶金属离子为酶的活性所必需,但与酶的结合不甚紧密。
金属离子为酶的活性所必需,但与酶的结合不甚紧密。
n金属离子是最多见的辅助因子金属离子是最多见的辅助因子一、酶的分子组成一、酶的分子组成金属离子的作用:
金属离子的作用:
参与催化反应,传递电子;参与催化反应,传递电子;在酶与底物间起桥梁作用;在酶与底物间起桥梁作用;稳定酶的构象;稳定酶的构象;中和阴离子,降低反应中的静电斥力等中和阴离子,降低反应中的静电斥力等一、酶的分子组成一、酶的分子组成v小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质,称为小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质,称为辅酶。
辅酶。
其主要作用是参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基其主要作用是参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。
团。
辅酶的种类不多,且分子结构中常含有维生素或维生素类物质。
辅酶的种类不多,且分子结构中常含有维生素或维生素类物质。
一、酶的分子组成v与酶蛋白与酶蛋白疏松疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为为辅酶辅酶。
v与酶蛋白与酶蛋白牢固牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为为辅基辅基。
二、酶的分子结构v
(一)酶的活性中心和必需基团一)酶的活性中心和必需基团必需基团必需基团酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化一些与酶活性密切相关的化学基团学基团。
酶的活性中心酶的活性中心指指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。
能与底物特异结合并将底物转化为产物。
活性中心内的必需基团活性中心内的必需基团结合基团结合基团与底物相结合与底物相结合与底物相结合与底物相结合催化基团催化基团催化底物转变成产物催化底物转变成产物位于活性中心以外,维持酶活性中心应有位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所必需。
必需。
活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团底物活性中心外的必需基团结合基团催化基团活性中心二、酶的分子结构v
(二)酶原与酶原的激活
(二)酶原与酶原的激活v有些酶在细胞内合成或初分泌时无催化活性,必须在一定的条件下才有些酶在细胞内合成或初分泌时无催化活性,必须在一定的条件下才能转变为有活性的酶。
这种无活性的酶的前身物称酶原。
酶原转变成能转变为有活性的酶。
这种无活性的酶的前身物称酶原。
酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的实质就是酶的活性中有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的实质就是酶的活性中心形成或暴露的过程。
心形成或暴露的过程。
胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原的激活过程甘异赖缬天天天天缬组丝SSSSSSSS4646181833甘异缬组丝SSSSSSSS活性中心活性中心肠激酶/胰蛋白酶二、酶的分子结构v酶原的激活具有重要的生理意义:
酶原的激活具有重要的生理意义:
v避免细胞产生的蛋白酶对自身进行消化,使酶在避免细胞产生的蛋白酶对自身进行消化,使酶在特定部位和环境中发挥催化作用。
如消化腺的蛋特定部位和环境中发挥催化作用。
如消化腺的蛋白水解酶以酶原的形式分泌。
临床上急性胰腺炎白水解酶以酶原的形式分泌。
临床上急性胰腺炎就是因为某些原因引起胰蛋白酶原等在胰腺组织就是因为某些原因引起胰蛋白酶原等在胰腺组织被激活所致。
此外,酶原可视为酶的贮存形式。
被激活所致。
此外,酶原可视为酶的贮存形式。
如参与凝血和纤维蛋白溶解的酶类以酶原形式存如参与凝血和纤维蛋白溶解的酶类以酶原形式存在血液中,从而保证血流畅通。
一旦需要便迅速在血液中,从而保证血流畅通。
一旦需要便迅速转化为有活性的酶,发挥其对机体的保护作用。
转化为有活性的酶,发挥其对机体的保护作用。
二、酶的分子结构v(三)同工酶三)同工酶v同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质及同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同免疫学性质不同的一组酶。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织中,甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中,在代谢调节中起组织中,甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中,在代谢调节中起重要作用。
重要作用。
v乳酸脱氢酶有骨骼肌型乳酸脱氢酶有骨骼肌型(M(M型型)和心肌型和心肌型(H(H型型)两型亚基,由两种亚基以两型亚基,由两种亚基以不同比例组成的四聚体,存在五种不同比例组成的四聚体,存在五种LDHLDH形式形式:
即即HH44(LDHLDHll)、)、HH33MM11(LDHLDH22)、)、HH22MM22(LDH(LDH33)、HH11MM33(LDH(LDH44)和和MM44(LDH(LDH55)乳酸脱氢酶的同工酶乳酸脱氢酶的同工酶二、酶的分子结构二、酶的分子结构v同工酶的测定已应用于临床诊断。
当某组织病变同工酶的测定已应用于临床诊断。
当某组织病变时,存在这些组织中的某种特殊的同工酶就会释时,存在这些组织中的某种特殊的同工酶就会释放出来,使同工酶谱发生改变,测定血清中相应放出来,使同工酶谱发生改变,测定血清中相应同工酶谱能较准确地反映病变的部位和损伤程度,同工酶谱能较准确地反映病变的部位和损伤程度,有助于疾病诊断。
如正常血清有助于疾病诊断。
如正常血清LDHLDH22活性高于活性高于LDHLDH11,心肌梗死时细胞内心肌梗死时细胞内LDHLDH11大量释放到血液,使血清大量释放到血液,使血清中中LDHLDH11活性高于活性高于LDHLDH22,而肝病时,而肝病时LDHLDH55活性升高。
活性升高。
三、酶促反应的机制v
(一)酶
(一)酶-底物复合物的形成与诱导契合假说底物复合物的形成与诱导契合假说vEESSESESEEPPv酶酶底物底物酶底复合物酶底复合物酶酶产物产物v酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合。
这一过程称为酶适应,进而相互结合。
这一过程称为酶-底物结合的底物结合的诱导诱导契合契合酶的诱导契合动画酶的诱导契合动画四、酶促反应的特点v
(一)高度的催化效率
(一)高度的催化效率v酶具有极高的催化效率,通常比非催化反应高酶具有极高的催化效率,通常比非催化反应高10108810102020倍,比一般催化剂高倍,比一般催化剂高10107710101313倍。
倍。
v
(二)高度的特异性
(二)高度的特异性v酶对其作用底物的选择性称为酶的特异性或酶的酶对其作用底物的选择性称为酶的特异性或酶的专一性。
即一种酶只能作用于一种或一类化合物,专一性。
即一种酶只能作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并产生一或一定的化学键,催化一定的化学反应并产生一定的产物。
定的产物。
四、酶促反应的特点v(三)酶活性的不稳定性和可调节性(三)酶活性的不稳定性和可调节性v酶的化学本质是蛋白质,具有蛋白质的理化性质。
酶的化学本质是蛋白质,具有蛋白质的理化性质。
凡能使蛋白质变性的理化因素都能使酶蛋白变性凡能使蛋白质变性的理化因素都能使酶蛋白变性失活。
因此酶对环境因素的变化非常敏感,如温失活。
因此酶对环境因素的变化非常敏感,如温度、度、pHpH和抑制剂等,表现出高度的不稳定性。
酶和抑制剂等,表现出高度的不稳定性。
酶活力是受调节控制的,它的调节方式很多,包括活力是受调节控制的,它的调节方式很多,包括抑制调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活抑制调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素的调节控制等。
及激素的调节控制等。
第二节影响酶促反应速度的因素v影响酶促反应速度的因素主要有底物浓度、酶浓影响酶促反应速度的因素主要有底物浓度、酶浓度、度、pHpH、温度、激活剂和抑制剂等。
、温度、激活剂和抑制剂等。
一、底物浓度的影响v当酶的浓度不变的情况下,底物浓度对酶促反应当酶的浓度不变的情况下,底物浓度对酶促反应的影响呈矩形双曲线关系的影响呈矩形双曲线关系二、酶浓度的影响v在一定温度和在一定温度和pHpH的条件下,当底物浓度大大超过的条件下,当底物浓度大大超过酶的浓度时,酶的浓度与反应速度成正比关系酶的浓度时,酶的浓度与反应速度成正比关系三、温度的影响v温度对酶促反应速度具有双重影响。
升高温度一温度对酶促反应速度具有双重影响。
升高温度一方面使酶促反应速度加快;同时也使酶蛋白变性方面使酶促反应速度加快;同时也使酶蛋白变性加速,反应速度则因酶蛋白变性而减慢。
使酶促加速,反应速度则因酶蛋白变性而减慢。
使酶促反应速度最快时的环境温度称为酶的最适温度反应速度最快时的环境温度称为酶的最适温度。
四、pH的影响v酶促反应速度受环境酶促反应速度受环境pHpH的影响。
酶促反应速度最的影响。
酶促反应速度最大时的大时的pHpH称为酶的最适称为酶的最适pHpH五、激活剂的影响v使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称酶的激活剂。
称酶的激活剂。
v金属离子(金属离子(MgMg2+2+、KK+等)等)v激活剂激活剂小分子有机物(胆汁酸盐等)小分子有机物(胆汁酸盐等)。
六、抑制剂的影响v凡能使酶活性降低而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的凡能使酶活性降低而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂抑制剂(I)(I)。
其抑制作用可分为不可逆性抑制与可逆性抑。
其抑制作用可分为不可逆性抑制与可逆性抑制两类。
制两类。
v
(一)不可逆性抑制
(一)不可逆性抑制v此类抑制剂与酶活性中心上的必需基团以共价键结合,使此类抑制剂与酶活性中心上的必需基团以共价键结合,使酶失去活性,用透析、超滤等方法不能将其去除,酶活性酶失去活性,用透析、超滤等方法不能将其去除,酶活性难以恢复。
这种抑制作用称为不可逆抑制。
例如农药难以恢复。
这种抑制作用称为不可逆抑制。
例如农药10591059、敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物、敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物等,等,低浓度的重金属离低浓度的重金属离子子HgHg22、AgAg等及等及AsAs33能与酶分子的巯基共价结合,使酶能与酶分子的巯基共价结合,使酶失
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- 第三 维生素