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生物化学课件完整版极其详细之令狐文艳创作
第二章蛋白质
令狐文艳
第一节蛋白质的概念及其生物学意义
一、什么是蛋白质?
α—AA借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)
[肽键:
—C—NH—也叫酰胺键]
二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)
物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。
应用:
固体酶的工业应用(联于水不溶性树脂上)、脱(纺织品)浆(淀粉酶)、生化制药,蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等,都是利用蛋白质的催化作用,蛋白质生物芯片(贮存信息量大,将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上,能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白),进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成
一、蛋白质的元素组成:
C(50-55%)、H(6-8)、O(20-30%)、N(15-18)、S(半胱aa)(0-4%)
有的还含有P(酪蛋白)、Fe、Zn、Mo(钼Fe蛋白)、Cu、I,特别是含N量都很接近,平均为16%。
所以,测出含N量×6.25(100/16蛋白质系数)即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成
通常只有20种,除Pro外均为α—aa,除甘氨酸外,都有D、L两种异构体(α—碳原子为不对称碳原子)所以有旋光性。
投影式如下:
COOHCOOH
H2N—C—HH—C—NH2
RR
L—αD—α
aa的分类方法:
(一)氨基酸的种类
分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类:
第一类脂肪族aa:
侧链是脂肪烃链
①一氨基一羧基(中性):
一氨基一羧基aa中共九种:
H—CH—COOHCH2—CH—COO-CH2—CH—COO-
NH2OHNH+3SHNH+3
(Gly:
G)(Ser:
S)(Cys:
C)
CH3—CH—COO-CH3—CH—CH—COO-CH3—CH—CH—COO-
NH+3OHNH+3CH3NH+3
(Ala:
A)(Thr:
T)(Val:
V支链aa)
CH3—S—CH2—CH2—CH—CُO-CH3—CH—CH2—CH—كOُ-
NH+3CH3NH+3
CH3—CH2—CH—CH—COO-
CH3NH+3
(Ile:
I支链aa)
②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺
—OOC—CH2—CH—COO——OOC—CH2—CH2—CH—COO—
NH+3NH+3
(Asp:
D)(Glu:
E)
OO
H2N—C—CH2—CH—COO—H2N—C—CH2—CH2—CH—COO—
NH+3NH+3
(Asn:
N)(Gln:
Q)
③二氨基一羧基aa(碱性:
—NH2>-COOH)
H3N+—CH2(CH2)3—CH—COO—H2N—C—NH—(CH2)3—CH—COO—
NH3+NH2+NH3+
(Lys:
K)(Arg:
R)
第二类芳香族aa(含有苯环的化合物叫做芳香族化合物,有的包括Trp):
—CH2—CH—COO—HO——CH2—CH—COO—
(Phe:
F)(丙aa取代)(Tyr:
Y)
第三类杂环aa:
HCC—CH2—CH—COO—………—CH2—CH—COO—…
HN+NHNH+3NNH+3
CH
(His:
H咪唑基)(Trp:
W吲哚基苯并吡咯)
第四类脯氨酸,也称杂环亚氨基酸:
由Glu还原、环化、再还原形成
—COO—
四氢吡咯-2-羧酸
NH2+
(Pro:
P)
分类二按侧链R基团的极性(及在pH7左右时的解离状态)分为:
非极性:
甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
不带电荷:
带OH、SH、酰胺基
极性带负电荷(酸性aa)
带正电荷:
Lys、Arg、His(碱性aa).His等电点为7.59
此外在蛋白质代谢中还有鸟aa、瓜aa(尿素循环中)、胱aa、羟脯aa、羟赖aa(胶原蛋白的组分)。
甘aa的H介于极性与非极性之间,有时归入极性不带电荷类中。
人和动物的必需aa:
不能自身合成必须由食物获得。
Thr、Val、Met、Leu、Ile、Phe、Lys、Trp、His*、Arg*(*半必需aa,儿童合成不足)
(二)aa的性质
1.物理性质:
无色结晶,易容于水,不容于有机溶剂,熔点高(Gly:
232℃,乙酸:
16.6℃,分子间靠氢键缔合),这些特性说明是离子化合物。
2.两性解离及等电点:
(难点*)
COO—加碱解离出H+带负电,加H+结合H+带正电,向阴极移动,
在某一pH下带正、负电荷量相等。
H3N+—C—H(由很酸向碱变化NH+3—CH—COOHNH+3—CH—COO—)
RRR
在电场中不移动,此时的pH称为aa的等电点(pI)。
此时aa的溶解度最小(因为静电作用),pI与—COOH和—NH2的解离常数有关。
K1:
—COOH解离为—COO—+H+的解离常数;K2:
H3N+解离为—NH2+H+的解离常数。
其pI可从pK计算或测定(用酸碱滴定法测定)。
aa等电点的计算:
只有一个解离基团的物质AH,其解离常数与pH的关系为pH=pK+lg([A-]/[AH]).证明:
AHA—+H+K=[A-]*[H+]/[AH][H+]=K*[AH]/[A-]=K/([A-]/[AH])
-lg[H+]=-lgk--lg([A-]/[AH])即:
pH=pK+lg([A-]/[AH])Henderson-方程。
当有一半解离时,即[A-]=[AH]时,pH=pK,即溶液的pH可由其溶质的解离常数与解离量计算而得,溶质的解离常数可查得。
pK:
解离常数K的负对数。
aa可看作二元弱酸(酸性条件)有两个可解离的H+其分步离解如下:
K1(+OH-)
在充分酸的条件下R—CH—COOHR—CH—COO—+H+
NH+3NH+3
(R+)(R0)
K2
R—CH—COO—R—CH—COO—+H+
NH+3NH2
(R0)(R—)
[R+]=∵K1=
K1R0=R+时K1=[H+]
[R-][H+]
K2[R0]
K2=R—=
[R0][H+]用NaOH滴定到R0=R—时K2=[H+]
等电点时:
aa处于两性离子状态,可有少量解离成阳离子和阴离子,但解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。
即:
[R—]=[R+]即[R0][H+]/K1=K2[R0]/[H+][H+]2=K1*K2
[H+]2=K1•K2—lg[H+]=pH;—lgK1=pK1;—lgK2=pK2
两边取负对数得2×—lg[H+]=—lgK1+—lgK2即:
pH=[pK1+pK2]/2=pI
分子的存在状态是多种多样的,但在一定条件下以某一状态为主。
即aa的等电点pI就是两性离子(R0)两侧的pK值的平均值。
基团的pK值可查得,故pI值可由二pK值计算得之。
对于有三个解离基团的aa,如Asp、Lys只要取其兼(两)性离子两侧的pK值的平均值即得pI值。
COOHCOO—COO—
CH—NH+3K1CH—NH+3K2CH—NH+3K3Asp=
CH2CH2CH2
COOHCOOHCOO—
Asp+(R+)Asp0(R0)Asp—(R—)
等电点时Asp主要以兼性离子R0存在,(R+)与(R—)很小且相等(等电状态为理想状态,pI为理论值)。
pI=(pK1+pK2)/2同上
赖COOHCOO—COO—COO—
CH—NH+3K1CH—NH+3K2CH—NH2K3CH—NH2
(CH2)4(CH2)4(CH2)4(CH2)4
NH+3NH+3NH+3NH2
(R2+)(R+)(R0)(R—)
pI=(Pk2+pK3)/2因R2+可忽略不计(pI时可认为它是不存在的,否则就不是等电状态了)。
ε—NH2比α—NH2碱性强,结合H+能力大,结合后不易放出H+(因受COOH影响小)。
3.氨基酸的化学性质:
⑴与强酸、强碱都可生成盐(铵盐与羧酸盐)如谷氨酸钠
⑵与水合茚三酮的反应80-100℃的条件下,首先使aa氧化脱羧脱氨形成醛,而本身被还原成还原型茚三酮,然后还原型茚三酮、氨和另一分子的水合茚三酮缩合形成蓝紫色的二酮茚—二酮茚胺,这是α—aa定性定量测定的基础,反应如下
(二酮茚-二酮茚胺紫兰色吸收峰570nm)Pro、羟—Pro生成黄色物质(因为无氨基)
用于比色、测定、层析、电泳的显色剂。
因为产生CO2,也可用CO2气体分析法测定aa(只限于α-氨基酸),肽和蛋白也有此反应,肽越大灵敏度越差。
⑶与亚硝酸的反应(aa的NH2基被氧化成—OH),+NH3—N被氧化成N2,HNO2—N被还原为N2,等量进行。
所以N2一半来自HNO2(其他伯氨基均可)。
生成N2的反应叫vanslyke(范斯莱克)反应。
可测N2量(体积)计算氨基的含量。
用于测定蛋白质的水解程度。
⑷与甲醛的反应:
酸碱滴定没有适宜的指示剂(因为等当点过高或过低)。
其氨基可与甲醛反应(加成),生成N—羟甲基或N,N—二羟甲基aa。
使NH+3变为NH2释放出H+。
使溶液酸性增强,可用NaOH滴定之。
与NH2的含量相当,即aa含量。
这就是aa的甲醛滴定法,(滴定到放出的H+被中和时的pH为终点)。
R-CH-COO-R-CH-COO-+H+
+NH3NH2
+HCHO
R-CH-COO-
NHCH2OH
+HCHO
R-CH-COO-
N(CH2OH)2
⑸与2,4—二硝基氟苯的反应(胺与卤代烷的反应)NH3的烷基化,生成黄色DNP—aa,不被酸水解。
也可用之测肽和蛋白质的N—端aa,反应后酸解得N端的DNP—aa,有机溶剂提取分离,层析与标准氨基酸对比即可鉴定之。
DNFB丹磺酰氯
Sanger试剂(5—二甲氨基萘磺酰氯)
RHR
+H2N—CH—COOH—CH—COOH
因为丹磺酰aa有强烈的荧光,所以可用荧光光度计测定。
(均在试剂与—NH2之间脱去卤化氢)均称Sangar反应。
DNFB亦可与非α-氨基反应,如可生成:
δ-DNP-鸟氨酸。
⑹与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应,称艾德曼反应(Edman)反应:
弱碱性条件下,形成苯氨基硫甲酰aa(PTCaa),在无水酸(硝基甲苯中与酸作用)环化为苯乙内酰硫脲氨基酸(简称PTH或PTH-氨基酸)。
PTH在无水酸中极稳定。
PTC基的引入使紧接着的肽键减弱,所以在无水酸中只切下之(环化断裂同时发生)
PTH—aa在紫外区有强吸收。
Vmax=268nm.PTH—aa可用各种层析技术分离,紫外分析测定与标准PTH—aa对比即可知为何种aa(N—末端),多肽、蛋白的N—末端aa也可与PITC反应,不断重复可得蛋白质aa顺序,多肽的aa顺序自动分析仪,即以此原理设计而成。
一次可测60多个aa。
7.成肽反应:
肽即氨基酸脱水缩合而成的化合物
R—CH—COOH+H2N—CH—COOHR—CH—CO—NH—CH—COOH
NH2RNH2R
二肽、三肽……含一个自由的α—氨基与羧基,还可缩合为多肽蛋白质
活性肽:
谷胱甘肽GSH*Glu的r羧基——Cys的α—氨基缩合成r肽键:
SH
COOHOCH2OH
CH—(CH2)2—C—NH—CH—C—NH—C—COOH
NH22HH
GSSG(氧化还原酶的辅酶—SH)
催产素与加压素(激素类):
前者使子宫与乳腺平滑肌收缩二者只有两个aa不同:
3Ile3Phe8Leu8Arg所以有催产和促排乳作用,后者则使血管平滑肌收缩使血压升高(也使肾小球血管收缩形成尿减少)(也是血压升高的原因之一)。
所以也叫抗利尿激素,也与学习的记忆过程有关。
均由下丘脑合成,神经垂体分泌入血
脑啡肽:
许多有镇痛作用:
C端Leu(Leu脑啡肽已人工合成)
似吗啡有镇痛作用但不上瘾
(5肽)Tyr—Gly—Gly—Phe—Met
促肾上腺皮质激素(ACTH39肽,脑垂体分泌)、
胆囊收缩素(33肽,十二指肠分泌)括约肌收缩,胆汁分泌减少引起厌食(减肥)
胰高血糖素(29肽,胰岛α-细胞分泌)使糖原降解,血糖升高,与胰岛素相反。
8与荧光胺反应(α—氨基):
产物具有荧光
荧光胺荧光产物
(被390nm光激发,发射475nm的荧光)ng级
9.与5,5/—双硫基—双(2—硝基苯甲酸)反应
测半胱aa(Cys)等的游离—SH含量,生成含—SH的硝基苯甲酸产物OD412nm有一吸收峰可测之Cys的含量。
CH2—CH—COO-
SHNH+3+
Cys
5,5/—双硫基—双(2—硝基苯甲酸)硫代硝基苯甲酸
Cys与抗性有关(吸收峰412nm)
(三)aa制备与分析(可略)
制备:
蛋白水解:
毛发水解(H+)胱aa、半胱氨酸
发酵:
Glu菌发酵Glu钠
化学合成:
α—酮酸+NH3aa
分离:
层析与电泳
第三节蛋白质的结构
蛋白质多肽链可分为四级结构。
一、蛋白质的一级结构:
其aa种类、连接方式及排列顺序,包括二硫键(共价键)。
H2N—CH—CO—NH—CH—CO—NH—CH—CO……—NH—CH—COOH
R1R2R3Rn
—NH—CH—CO—
(称为aa残基)
R
书写:
N端(氨基末端):
有α氨基的一端写在左边用H表示
C端(羧基末端):
有α羧基的一端写在右边用OH表示
连接方式:
—CO—NH—。
—S—S—与稳定肽链的空间结构和生物活性有关
如胰岛素:
51aa(分子质量5734)21A+30B
研究方法:
测定蛋白质的aa序列。
Edman法一次只能测定60-70个aa残基的肽段单条肽链测定如下:
1.测定aa组成。
酸解、碱解,可避免多肽链的aa丢失。
(测分子量确定aa个数氨基酸残基的平均分子量为120)
2.测N、C末端aa。
DNFB法等,确定肽链的数目,(羧肽酶A释放除Pro、Arg和Lys的所有C末端残基,羧肽酶B只水解Arg和Lys为C末端残基的肽键,二者合用)
3.用两种以上的方法将蛋白质断裂为不同的肽段。
如用不同的酶水解。
4.分离各肽段,并测出它们的序列。
Edman法
5.根据各肽段的重叠部分推出蛋白质的全部aa排序。
也可DNA测序后反推。
关键是小肽段aa顺序的测定:
Edman反应(降解法)与外肽酶酶解法。
如:
某十肽,用胰凝乳蛋白酶酶解得4个小肽:
A1:
Ala-Phe;A2:
Gly-Lys-Asn-Tyr;A3:
Arg-Tyr;A4:
His-Val
胰蛋白酶酶解得3个小肽:
B1:
Ala-Phe-Gly-Lys;
B2:
Asn-Tyr-Arg
B3:
Tyr-His-Val.
根据重叠结构拼接为:
Ala-Phe-Gly-Lys-Asn-Tyr-Arg-Tyr-His-Val(可直接Edman法)
如果含两条以上的肽链先拆分成单链,若含二硫键需先拆开:
过甲酸氧化形成二个半胱氨磺酸(或用β-巯基乙醇还原后用碘乙酸保护-形成羧甲基衍生物):
-CH2-S-S-CH2--CH2-SO3H+-CH2-SO3H
含—SO3H,分析时即知—S—S—的位置(可先水解成只含一个或少量—S—S—的小肽段,以便确定—S—S—的准确连接位置)。
二硫键位置的确定(另取一份样品)
+-
熏蒸
一般用蛋白酶水解带有二硫键的蛋白质,从部分水解产物中分离出含二硫键的肽段,再拆开二硫键,将两个肽段分别测序,再与整个多肽链比较,即可确定二硫键的位置。
常用胃蛋白酶,因其专一性低,生成的肽段小,容易分离和鉴定,而且可在酸性条件下作用(pH2),此时二硫键稳定。
肽段的分离可用对角线电泳,将混合物点到滤纸的中央,在pH6.5进行第一次电泳,然后用过甲酸蒸汽断裂二硫键,使含二硫键的肽段变成一对含半胱氨磺酸的肽段。
将滤纸旋转90度后在相同条件下进行第二次电泳,多数肽段迁移率不变,处于对角线上,而含半胱氨磺酸的肽段因负电荷增加而偏离对角线。
用茚三酮显色,分离,测序,与多肽链比较,即可确定二硫键位置。
提取
DNA测序后反推蛋白:
蛋白质抗体蛋白mRNA反转录cDNA测序反推(见后一章)。
第三节蛋白质的结构
多肽链可分为四级结构。
一、蛋白质的一级结构:
其aa种类、(共价)连接方式及排列顺序,应包括二硫键。
二、蛋白质的空间结构
多肽链按一定方式盘绕折叠,形成立体(空间)结构(各基团的作用力之故)。
也称蛋白质的构象(或高级结构):
指蛋白质分子中所有原子在空间的排列及肽链的走向,以一级结构为基础。
肽键及肽键平面,双键性质(不能自由旋转且比一般C-N键短,比C=N键长)
OOO—Cα
Cα—C—N—Cα—C—N—CαC=NO与H成反式
HHCαH
亚氨基
肽键中的4个原子—CO—NH—(—羧基与另一aa的氨基构成)和与之相连的两个Cα原子都处于同一平面上。
这个平面叫肽键平面,C=O 有部分单键的性质,只有N—Cα,C—Cα键可以旋转。
多肽的主链由许多肽键平面构成,平面可以Cα为顶点绕N—Cα和C—Cα键旋转,但受侧链基团的影响,只有少数的特定结构。
所以肽链折叠有一定的限制,分为二、过渡、三、四级结构。
1.Pr的二级结构:
指多肽链本身的折叠与盘绕方式,驱使蛋白质折叠的主要动力来自各侧链基团及其与介质的相互作用(H键维持系统的能量平衡)。
主要有α—螺旋结构、β—折叠、β—转角、无规则卷曲四种。
1)α—螺旋结构:
毛、发、羽毛中的α—角蛋白中的主要形式,多肽链盘绕成右手或左手螺旋(是由肽键平面绕Cα相继旋转一定的角度形成的)。
典型的右手
N
①3.6aa残基为一圈,高0.54nm0.54/3.6=0.15nm,3600/3.6=1000
②侧链R基伸向螺旋外侧相邻螺旋圈C=O与亚氨基(NH)氢间形成链内H键,每个残基的C=O都与它后面的第四个aa残基(隔三隔aa残基)形成H键,氢键平行中心轴。
OHOH
—C—NH—C—C—N—nS3.613(3×3)+4=13
3
R
s:
形成氢键封闭(合)环内共价连接的原子数,几乎全为右手螺旋(也有极少数左手螺旋)。
但整条肽链并非全是,如有Pro存在时,即中断(无H可形成H键)。
带同电荷的aa出现在邻近位置上就会影响螺旋的形成,甘氨酸也不易形成螺旋。
2)β—折叠结构:
O=CCNC
纵向排列形成片层N-H
NNNNCN
平行(角蛋白)反平行(丝心蛋白)
β—折叠片层也可在同一肽链的不同部分之间形成。
β凸起:
β—折叠的一股弯曲使一个氨基酸残基突出出来不形成氢键。
3)β—转角出现在180°回折角处,此处Gly、Pro多(侧链小才可形成),也叫发夹结构、回折、β—弯曲。
OHOH
—C—NH—C—C—N—nS310(3×2)+4=10
2
4)自由回转(无规则卷曲):
无规则的松散结构。
一种蛋白质中往往含几种二级结构
2.超二级结构与结构域:
相邻的二级结构的组合体(构象单元)在空间上能与其它部分分开,βαβ、αα、ββ(靠近)、β×β(连接链连接平行的β片层)、β曲折(β转角连接)、回形拓扑结构
ααβ×ββαββ曲折
左手超螺旋希腊钥匙构象
超二级结构无特定功能(只有一定的组合规则,在空间上能辨认)。
结构域:
是球蛋白的折叠单位,超二级结构进一步盘曲折叠成球状的,在空间上独立(相对)的、具有部分(一定)功能的结构,较小的蛋白可能只有一个结构域,这时结构域等于三级结构,超二级结构与结构域在结构上很难区别(后者比前者更复杂)。
结构域的类型:
β—圆桶、螺旋束结构域(后二者)等
3
7
862
54
1
丙酮酸激酶溶菌酶肌红蛋白三级结构(单域)
由两个以上结构域组合成三级结构(可以是完整功能的蛋白质)。
每个结构域都有其功能,三级结构是指多肽链的所有原子在空间的排列与分布,如肌红蛋白的三级结构一条多肽链,非极性侧链埋于分子内部,极性基团分布在分子表面与水结合,所以具水溶性。
有几个结构域常常就有几个功能区,结构与功能的统一。
两条以上肽链才有四级结构:
分子量大的蛋白多由几条多肽链组成,它们以非共价键结合成一个功能单位,执行一个特定功能,其中一条肽链就称为该蛋白的一个亚基(Subunit)如血红蛋白由2α、2β亚基组成。
β1β2
以共价键连接的肽链不能称为亚基,如胰岛素A、B链以两个—S—S—键相连。
四级结构:
就是指亚基之间的连接及空间排列,不包括亚基内部得空间结构,亚基单独存在无活性或活性很低,只有聚合成四级结构,才能有完整的生物活性。
如血红蛋白只有2α、2β(141、146aa)=574个aa一起才能组成完整的功能单位。
胶原蛋白:
左手螺旋的多肽链缠绕成三股右手超螺旋的原胶原蛋白分子。
胶原蛋白。
三、蛋白质分子中的共价键与次级键(非共价键)
一级结构由共价键维持:
肽键(酰胺键),二硫键;空间结构由次级键(非共价键)维持:
氢、盐键(离子键)、疏水键、范德华引力(包括H键)。
二级结构主要是H键,三级结构主要是疏水力,盐键、范氏力也都起着重要作用(维持特定构象)。
四、蛋白质分子结构与功能的关系
㈠一级结构:
结构决定功能,相同的功能有相同或相似的结构
1.不同动物的胰岛素大同小异(差异在A链:
8、9、10、30位aa残基)。
变化的aa不起决定(功能)作用;细胞色素C(呼吸链的重要组分)在动物间亲缘关系越近,差异越小,人与黑猩猩的差异小于人与鸡的差异。
细胞色素C的结构中与之功能密切相关的部位在各种动物中都是不变的(104个aa组成)。
2.关键部位结构上的一点变化,就会引起功能的显著变化。
如:
镰刀型贫血病。
只是血红蛋白(2α:
141aa,2β:
146aa)的β链的第六位GluVal代替就使患者红细胞在缺氧时成镰刀状,易胀破、溶血,引起头晕、胸闷等贫血症状,都证明Pr结构与功能的统一性。
㈡构象与功能的关系
构象:
即空间结构。
指取代基团,因为单键旋转所形成的不同立体结构。
别构现象:
构象改变功能也随之改变的现象。
血红蛋白与O2的亲和力是很弱的,但其一个亚基与O2结合后引起的构象改变,亚基间次级键破坏,使其它亚基与O2结合力变大,结合速度变快。
氧结合曲线成S型
β1β2
P(o2)P(o2)
肌红蛋白的氧合曲线血红蛋白的氧合曲线
第四节Pr的性质
一、分子量
大小:
一般为1万——100万
主要测定方法:
1.超离心:
在一定离心力下,分子量大沉降速度快。
可用沉降系数来表示(正相关)。
沉降系数:
单位离心力下的沉降速度,cm
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