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医学生物化学考试复习资料
1.肽单元:
在多肽分子中肽键的6个原子(Cα1α2)位于同一平面,被称为肽单元(肽键平面)。
2.等电点:
当蛋白质溶液处于某一值时,其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的值称为该蛋白质的等电点。
3.结构域:
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能,称为结构域。
4.亚基:
许多功能性蛋白质分子含2条或2条以上多肽链。
每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基。
5值:
变性过程中,其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度(或称变性温度、融点),用表示,一般70℃~85℃。
6变性:
双链()在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下,解链成单链()的过程称之为变性。
变性后,生物活性丧失,但一级结构没有改变,所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。
7.退火:
热变性的溶液经缓慢冷却,可使原来两条彼此分离的链重新缔合。
重新形成双螺旋结构,这个过程称为复性。
8.增色反应:
核酸变性后,在260处对紫外光的吸光度增加,这一现象称为增色效应。
这是判断变性的一个指标。
9.酶:
对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸,前者是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
10.全酶:
由酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶。
11.值:
是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,是酶的特征性常数。
12.酶的活性中心:
酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并催化底物转变为产物。
参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳点性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化集团。
酶的活性中心外还有维持酶活性中心结构的必需基团。
13.非竞争性抑制作用:
酶的抑制剂与酶活性中心以外的必需集团结合,不影响酶与底物的结合,酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合,底物与抑制剂之间无竞争关系。
非竞争性抑制剂存在时,降低,值增大。
14.糖酵解:
在缺氧的情况下,葡萄糖或糖原分解生成乳酸的过程。
15.三羧酸循环:
由乙酰与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始,经反复脱氢脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。
16.糖异生:
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
17.乳酸循环:
在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运到肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取,代谢循环途径称为乳酸循环。
18.血糖:
血液中的葡萄糖称为血糖,正常水平为3.89-6.11。
19.脂肪酸的β-氧化:
脂肪酸的氧化是从羧基端β-碳原子脱氢氧化开始的,故称β-氧化。
20.酮体:
包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。
21.脂肪动员:
储存在脂肪组织细胞中的脂肪,经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血被组织利用的过程称为脂肪动员。
22.血脂:
血浆所含脂质统称血脂,包括:
甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸。
23.呼吸链:
代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合为水,此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。
24.氧化磷酸化:
代谢物脱下氢经呼吸链传递氧生成水,同时伴有磷酸化为,此过程称为氧化磷酸化。
25:
物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数,即生成的摩尔数,此称比值。
26.底物水平磷酸化:
由于脱氢或脱水等作用,使代谢物分子内部能量重新分布而形成高能磷酸化合物,然后将高能键转移给(或)生成()的反应称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链无关。
27.必需氨基酸:
指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共有8种:
、、、、、、、。
28.转氨基作用:
氨基酸的氨基通过转氨酶的作用,将氨基转移至α-酮酸的酮基位置上,从而生成与此相应的而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的α-氨基酸,同时原来的α-氨基酸则转变成为相应的α-酮酸。
29.联合脱氨基作用:
由转氨酶催化的转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行,称为联合脱氨基作用。
30.鸟氨酸循环:
又称尿素循环。
为肝合成尿素的途径,此循环中,鸟氨酸与3及2合成瓜氨酸,再加3生成精氨酸。
后者在精氨酸酶催化下水解释出尿素和氨基酸,鸟氨酸可反复循环利用。
31.一碳单位:
某些氨基酸在代谢过程中,可分解生成含有一个碳原子的化学基团,包括甲基,甲烯基,甲炔基,甲酰基,亚氨甲基等。
32.冈崎片段:
指复制中随从链上合成的不连续片段。
33.引物:
提供3末端的分子,按照模板依次聚合合成。
34.逆转录:
在逆转录酶的作用下,以为模板合成的过程。
35.不对称转录:
在结构基因的双链中,只有一条链可以作为模板,通常将这条能指导转录的链称为模板链或有意义链;与其互补的另一条链则称为编码链或反意义链。
转录的这种选择性称不对称转录。
36.核心酶:
原核细胞的聚合酶由5个亚基(α2ββ'α)组成,其中α2ββ' 是该酶的核心酶,催化链的5'→3' 延伸合成。
37.遗传密码或三联体密码:
分子中每三个相邻的核苷酸组成一组,形成三联体,在蛋白质生物合成时,代表一种氨基酸的信息,称为遗传密码或密码子。
38.开放阅读框架:
从5’端起始密码子到3’端终止密码子之间的核苷酸序列,各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链,为开放阅读框架。
39.氨基酸的活化:
氨基酸与特异结合形成氨基酰的过程称为氨基酸的活化。
40.核糖体循环:
广义的核糖体循环是指活化的氨基酸,由携带至核糖体上,以为模板合成多肽链的过程。
狭义的核糖体循环是指肽链合成的延长阶段,包含进位.成肽.转位三步。
41.生物转化作用:
来自体内外的非营养物质(药物、毒物、染料、添加剂,以及肠管内细菌的腐败产物)在肝进行的氧化、还原、水解和结合反应,这一过程称为肝的生物转化作用。
42.胆汁酸:
存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称,以钠盐或钾盐的形式存在,即胆汁酸盐,简称胆盐。
43.胆汁酸肠肝循环:
胆汁酸随胆汁排入肠腔后,通过重吸收经门静脉又回到肝,在肝内转变为结合型胆汁酸,经肠道再次排入肠腔的过程。
简答:
1.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构,维系各级结构的键或力是什么?
答:
多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构,连接一级结构的键是肽键。
(1分)
蛋白质的二级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
氢键是维系二级结构的最主要的键。
(1分)
三级结构是指多肽链主链和侧链原子的空间排布。
次级键维持其稳定,最主要的键是疏水键。
(1分)
四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一起的结构。
其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,一般具有四级结构的蛋白质才有生物学活性。
维持其稳定的是次级键、盐键、疏水键、范德华力等。
(2分)
2.简述双螺旋结构模型的要点。
答:
①是一反向平行的双链结构,脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键(),鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成3个氢键(G≡C)。
碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
一条链的走向是5’→3’,另一条链的走向就一定是3’→5’.(2分)
②是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10对碱基,每个碱基的螺旋角度为36°。
螺距为3.4,每个碱基平面之间的距离为0.34。
双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
(2分)③双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
(1分)
3.简述二级结构的基本特点。
答:
①氨基酸臂:
3’末端为.(1分)②二氢尿嘧啶环:
环中有二氢尿嘧啶(1分)③反密码环:
环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子(1分)④额外环,是分类标志(1分)⑤TΨC环:
环中含胸苷,假尿苷和胞苷。
(1分)
4.简述真核生物的结构特点。
答:
①大多数真核生物在5’-端以7-甲基鸟嘌呤三磷酸核苷为分子的起始结构,同时,第一个核苷酸的C2’也是甲基化的,这种m’结构被称为帽子结构。
帽子结构在做为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与的结合和加速翻译起始速度的作用,同时可以增强的稳定性;(2分)②在真核生物的3’-端,大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾。
一般由数十个至一百多个腺苷酸连接而成。
因为在基因内没有找到它相应的结构,因此认为它是在生成后才加进去的。
随着存在时间的延续,这段聚A尾巴慢慢变短。
因此,目前认为这种3’-末端结构可能与从核内向胞质的转位及的稳定性有关。
(3分)
5.比较酶与一般催化剂相比,有何异同?
答:
不同点:
1.酶的催化效率极高(0.5)2.酶对底物有高度的选择性(0.5)3.酶的催化活性受多种因素调节(0.5)4.酶在温和条件下发挥活性
相同点:
1.反应前后无质和量的改变(0.5)2催化热力学允许的反应3.都可加快反应速度,但不改变反应的平衡常数(0.5)4.作用的机理都是降低反应的活化能(0.5)
6.说明和的意义。
答:
值的意义:
值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度;(1分)
值可用于表示酶对底物的亲和力,值愈大,酶与底物的亲和力愈小;值愈小,酶与底物亲和力愈大;(1分)
值是酶的特征常数之一,与酶的结构,酶所催化的底物和外界环境有关,与酶的浓度无关。
(1分)
的意义值是酶完全被底物饱和时的反应速度。
与酶的浓度成正比。
(1分)
7.什么是同工酶、同工酶的生物学意义是什么?
答:
同工酶是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。
(2分)意义:
同工酶的测定是医学诊断中比较灵敏、可靠的手段。
当某组织病变时,可能有某种特殊的同工酶释放出来,使同工酶谱改变。
因此,通过观测病人血清中同工酶的电泳图谱,辅助诊断哪些器官组织发生病变。
(2分)例如,心肌受损病人血清1含量上升,肝细胞受损病人血清5含量增高(1分)
8.糖酵解的主要生理意义是什么?
答:
1.是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式(1分)⑵
2.是某些组织细胞(成熟红细胞、视网膜、睾丸等)的主要供能方式(1分)
3.糖酵解的产物为某些物质合成提供原料,如糖酵解的终产物乳酸是糖异生的重要原料;磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,参与脂肪的合成;丙酮酸可转变为丙酮酸,参与蛋白质的合成等(2分)
4.红细胞中经糖酵解途径生成的2,3可调节血红蛋白的带氧功能(1分)
9.磷酸戊糖途径的生理意义是什么?
答:
1.生成5-磷酸核糖,是核苷酸合成的必须材料(1分)
2.提供,做为供氢体参与体内许多重要的还原反应(1分):
⑴参与还原性生物合成,如胆固醇、脂肪酸的合成(1分);⑵维持还原性谷胱甘肽的正常含量(1分);⑶作为加单氢酶体系的成分,参与激素、药物和毒物的生物转化作用(1分)
10.机体是如何维持血糖浓度相对恒定的?
答:
血糖有多条来源和去路,二者相互协调相互制约,共同维持血糖浓度的动态平衡(1分)。
血糖的主要来源有:
食物糖类的消化吸收,肝糖原的分解,糖异生作用(1.5分)
血糖的主演去路是:
氧化分解,合成糖原,合成脂肪,转变为氨基酸等其他物质(2分)血糖的各条代谢途径收升糖激素和降糖激素两大类激素的调节控制。
(0.5)
11.简述6-磷酸葡萄糖的代谢去向及其在糖代谢中的重要作用。
答:
①在葡萄糖6磷酸酶的作用下水解成葡萄糖;(1分)②机体需要能量时进入糖酵解,生成乳酸或者进行有氧氧化生成二氧化碳和水,释放能量;(1分)③在磷酸葡萄糖变为美的催化下转变成1-磷酸葡萄糖,合成糖原;(1分)④在6磷酸葡萄糖脱氢酶的作用下进入磷酸戊糖途径;(1分)6磷酸葡萄糖是:
糖酵解、有氧氧化.磷酸戊糖途径以及糖原合成与分解途径的共同中间产物。
是各代谢途径的交叉点。
主要由代谢途径中关键酶活性的强弱来决定6磷酸葡萄糖的代谢去向(1分)
12.用超速离心法将血浆脂蛋白分为哪几类?
简述各类脂蛋白的来源和主要功用
答:
用超速离心法将血浆脂蛋白分为四类,分别是(乳糜微粒)(极低密度脂蛋白)(低密度脂蛋白)(高密度脂蛋白)。
(1分)来源和功能分别:
(乳糜微粒)由小肠黏膜上皮细胞合成,运输外源性甘油三酯;(1分)(极低密度脂蛋白)由肝细胞合成,运输内源性甘油三酯(1分)(低密度脂蛋白)由在血浆中生成,运输内溶性胆固醇(1分)(高密度脂蛋白)由肝细胞制造,向肝外组织运送磷脂、逆向向肝内运送胆固醇(1分)。
13.何谓酮体?
酮体是如何生成及氧化利用的?
丙酮的去路?
为何酮体要在肝外组织才能被利用?
答:
酮体包括乙酰乙酸、B·羟丁酸和丙酮。
(1分)。
酮体是在肝细胞内由乙酰经合成酶转化而来,但肝脏不利用酮体(1分)。
在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰转硫酶催化后,转变成乙酰并进入三羧酸循环而被氧化利用(1分)。
丙酮去路:
随尿排出从肺部呼出;转变为丙酮酸、甲酰基、乙酰基等。
丙酮酸可通过三羟酸循环或合成糖原。
(1分)在肝脏中缺乏琥珀酰转硫酶和乙酰乙酰硫激酶,不能利用酮体。
肝外组织则相反(1分)。
14.论述体内氧化与体外燃烧的异同
答:
共同点:
(1)终产物相同,都是二氧化碳和水;
(2)释放的总能量相同。
(1分)
不同点:
生物氧化:
(1)常温常压、含水环境、近于中性条件由酶催化完成。
(2)能量逐步释放,并有相当一部分转换成。
(3)二氧化碳为有机酸脱羧生成;水由活化的氢与活化了的氧结合生成。
(2分)
体外燃烧:
(1)高温下进行。
(2)能量以光和热的形式骤然释放。
(3)二氧化碳为碳和氧的化合生成;水为氢和氧的化合生成。
(2分)
15.简述血氨的来源与去路。
答:
血氨的来源:
氨基酸脱氨基(1分)、肠道吸收、肾产生(1分)。
血氨的去路:
合成尿素(1分)、重新合成非必需氨基酸(1分)、合成其它含氮化合物。
(1分)
16.何谓鸟氨酸循环?
有何生理意义。
答:
鸟氨酸循环是指一分子氨、2、水及2分子的在氨基甲酰磷酸合成酶I的作用下生成氨基甲酰磷酸,鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸。
瓜氨酸再与天冬氨酸上氨基反应生成精氨酸代琥珀酸,精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸,精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸(2分)。
鸟氨酸可再重复上述过程,如此循环一次,2分子氨和1分子2变成1分子尿素(1分)。
在鸟氨酸循环过程中,精氨酸代琥珀酸合成酶为限速酶,此步反应是一个耗能反应。
鸟氨酸循环在线粒体和胞浆中进行(1分)。
生理意义:
肝脏通过鸟氨酸循环将有毒的氨转变为无毒的尿素,经肾排出体外。
这是肝的一个重要生理功能,其意义在于解除氨毒(1分)
17.参与原核生物复制的酶和蛋白质因子有哪些?
各是什么作用?
答:
、、、、和拓扑异构酶都是与原核生物复制起始相关的酶和蛋白质因子。
原核生物复制起始相关酶和蛋白质因子的功能
蛋白质(基因)通用名功能
()辨认起始点(1分)
()解螺旋酶解开双链(0.5分)
()运送和协同(0.5分)
()引物酶催化引物合成(1分)
单链结合蛋白稳定已解开的单链(1分)
拓扑异构酶理顺链(1分)
18.何谓生物转化作用?
有何生理意义?
答:
(1)肝对进入体内的非营养物质(药物、毒物、染料、添加剂、以及肠管内细菌的腐败产物)进行氧化、还原、水解和结合反应,这一过程称为肝的生物转化作用(2分)。
(2)意义:
生物转化的生理意义在于它对体内的非营养物质进行转化,使生物活性物质的生物学活性降低或消失(灭火作用),或使有毒物质的毒性减低或消失(解毒作用)(1分)。
更为重要的是生物转化作用可将这些物质的溶解性增高,变为易于从胆汁或尿液中排出体外的物质(1分)。
应该指出的是,有些物质经肝的生物转化后,其毒性反而增加或溶解性反而降低,不易排出体外。
所以,不能将肝的生物转化作用笼统地看作是“解毒作用”(1分)。
19.比较胆汁酸与胆色素肠肝循环的异同点。
答:
(1)相同点:
二者都是指代谢物在肠道与肝之间的循环过程。
(1分)
(2)不同点:
①在胆汁酸肠循环中,由肝分泌到肠道的各种胆汁酸约95%被肠道所吸收,经门静脉入肝再与新合成的胆汁酸一起排入肠道。
而胆素原肠肝循环中,肠道中肠道中产生的胆素原只有1020%被肠道重吸收经门静脉入肝,其中大部分又以原形随胆汁排入肠道,而小部分进入循环从尿中排出(2分)。
②胆汁酸的肠肝循环可使有限的胆汁酸能反复利用,可以补充肝合成胆汁酸能力的不足和人体对胆汁酸的生理需要。
而胆素原的肠肝循环没有任何生理意义(2分)。
20.论述遗传密码的特点。
答:
1上每个相邻的核苷酸编成一个密码子,代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信(4种核苷酸共组成64个密码子)。
其特点:
①方向性:
编码方向是5’-3’(1分);②连续性:
密码子连续排列,既无间隔又无重叠(1分);③简并性:
除了和各只有一个密码子之外,其余各种氨基酸都有26个密码子(1分);④通用性:
不同生物共用一套密码子(1分);⑤摆动性:
在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用,而第二个尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动(1分)。
论述:
21.举例说明竞争性抑制的特点是什么?
酶的竞争性抑制作用是指抑制剂与酶的正常底物结构相似,因此抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用(2分)竞争性抑制作用具有以下特点:
①抑制剂在化学结构上与底物分子相似,两者竞相争夺同一酶的活性中心;(1分)②抑制剂与酶的活性中心结合后,酶分子失去催化作用;(1分)③竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度,抑制剂浓度不变时,通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用;(1分)④酶既可可以结合底物分子也可以结合抑制剂,但不能与两者同时结合。
,(1分)例如:
丙二酸是二羧酸花合物,与琥珀酸结构很相似,丙二酸能与琥珀酸脱氢酶的底物琥珀酸意鲁与酶的活性中心结合。
由于丙二酸与酶的亲和力远大于琥珀酸的亲和力,当丙二酸的浓度为琥珀酸浓度1/50时,酶的活性可被抑制50%,若增加琥珀酸的浓度,此种抑制作用可被减弱。
(15分)
22.机体是如何维持血糖浓度相对恒定的?
答:
血糖有多条来源和去路,二者相互协调相互制约,共同维持血糖浓度的动态平衡
(2)。
血糖的主要来源有:
食物糖类的消化吸收
(1),肝糖原的分解
(1),糖异生作用
(1)。
血糖的主要去路:
氧化分解
(1),合成糖原
(1)合成脂肪
(1),转化为氨基酸等其他物质
(1)。
血糖的各条代谢途径受升糖激素和降糖激素两大类激素的调节控制。
23.比较糖酵解与糖有氧氧化有何不同?
答:
1.反应条件不同:
糖酵解在无氧条件下进行,有氧氧化在有氧条件下进行
(1);2.代谢部位不同:
糖酵解在胞浆中进行,有氧氧化的不同阶段分别在褒奖和线粒体中进行
(1);3.生成的丙酮酸的代谢去向不同:
糖酵解中丙酮酸加氢还原为乳酸,有氧氧化中丙酮酸继续氧化脱羧,生成乙酰辅酶A后进入三羧酸循环
(2);4的生成方式和数量不同:
糖酵解以底物水平磷酸化方式生成,净生成2分子;有氧氧化主要以氧化磷酸化的方式生成,净生成38(或36)分子
(2);5.终产物不同:
糖酵解终产物为乳酸,有氧氧化终产物为2和h2o;6.主要生理意义不同:
糖酵解是机体在缺氧条件下供应能量的主要方式,有氧氧化是机体供应能量的主要方式。
24.论述肝昏迷的发病机制。
答:
肝功能严重损伤时,尿素合成发生障碍,血氨浓度增高,称为高氨血症。
一般认为氨进入脑组织可与脑中的a―酮戊二酸经氨基化而合成谷氨酸,氨还可进一步与脑中的谷氨酸结合生成谷氨酰胺。
这两步反应需消耗+H和,并且使脑细胞中的a·酮戊二酸减少,导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱,从而使脑组织中生成减少,引起大脑功能障碍,严重时可产生昏迷,这是肝昏迷氨中毒学说的基础。
另一方面,酪氨酸脱羧基生成酪胺,苯丙氨酸脱羧基生成苯乙胺.酪胺和苯乙胺若不能在肝内分解而进入脑组织,则可分别经B一羟化而形成B·羟酪胺和苯乙醇胺(2分),它们的化学结构与儿茶酚胺类似,称为假神经递质。
假神经递质增多,可取代正常神经递质儿茶酚胺,但它们至能传递神经冲动,可使大脑发生异常抑制,这可能与肝昏迷有关(1分)。
25.原核生物参与复制的生物分子包括哪些及其功能?
答:
的复制是一个非常复杂的生物学过程,有许多酶、特异的蛋白因子及小分子化合物的参与,共同完成复制的起始、链的延伸和链的终止等过程(1分)。
包括:
①模板:
解开的单链(1分);②底物:
4种脱氧三磷酸核糖核苷(),既、、和(1分);③引物:
提供3’末端的小分子(1分);④聚合酶()是催化底物以方式聚合为新生的酶,聚合时需要为模板,故称为依赖于的聚合酶。
(1分)⑤解螺旋酶:
在原核生物又称,其功能是利用供能将双螺旋间的氢键解开,使局部形成两条单链(1分)⑥单链结合蛋白能与双链解开形成的两条单链分别结合,防止单链重新形成双螺旋,并保护它们不收核酸酶水解(1分)⑦拓扑异构酶简称拓扑酶,指改变超螺旋状态,理顺链的酶。
拓扑酶分为I型和Ⅱ型(1分)⑧引物酶,在原核生物又称为是复制起始时催化生成小分子引物的酶(1分)⑨连接酶,在原核生物是利用供能,连接双链中单链缺口的酶(1分)
26.简述参与蛋白质生物合成的物质及其作用。
答:
1作为蛋白质生物合成的直接模板
(1)2既能识别上的密码子,又能转运活化的氨基酸
(1)3与蛋白质组成的核蛋白体,是蛋白质生物合成的场所
(2)4.20种编码氨基酸是蛋白质合成的原料5.酶及蛋白因子:
氨基酰合成酶催化氨基酰的生成;转肽酶催化肽键的生成;还有起始因子、延长因子及终止因子参与蛋白质生物合成。
(2)6.其他:
、供能;还需2+、等
(2)
27.简述蛋白质生物合成的基本过程。
答:
蛋白质生物合成的基本过程为:
1.氨基酸的活化与转运
(1):
由合成酶催化,供能,使氨基酸的羧基活化并与相应的连接。
(1)2.核糖体循环
(1):
为蛋白质合成的中心环节,通常将其分为肽链合成的起始、延长和终止三个阶段。
肽链合成的起始是指由核糖体大、小亚基,模板及起始组装形成起始复合物的过程
(1)。
肽链的延长是指各氨基酸按上密码子的顺序在核糖体一一对照入座,其携带的氨基酸依次以肽链缩合形成新生的多肽链
(1)。
这一过程由注册、成肽和移位三个步骤循环进行来完成。
(1)肽链合成的终止是指已合成完毕的肽链从核糖体上水解释放,以及原来结合在一起的核糖体大小亚基、和相互分离的过程。
(1)3.翻译后的加工:
指从核糖体上释放出来的多肽链,经过一定的加工和修饰转变成具有一定构象和功能的蛋白质的过程。
(1)包括新生肽链的折叠、N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除、氨基酸残基侧链的修饰等。
(1)
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