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生物化学
绪论
一、生物化学的概念:
生物化学是在分子水平上研究生物体的化学本质及生命活动过程中化学变化规律的科学。
动物生物化学:
动物生物化学是在分子水平上研究动物体的化学本质及生命活动过程中化学变化规律的科学。
2、生物化学发展简史P2(选择、填空)
第一章蛋白质的结构与功能
一、概述
蛋白质的元素组成
N的含量在各种蛋白质中很相近,平均为16%,这是蛋白质元素组成的特点,也是凯氏定氮法测定蛋白质含量的依据。
蛋白质含量=蛋白氮含量*6.25(6.25为蛋白质系数即100/16)
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。
1.蛋白质中氨基酸的结构:
NH2
1
R一C一COOH
1
H
氨基酸的俗名(不考但要记得)
2.氨基酸的性质
(1)氨基酸的等电点
等电点就是两性解离物质所带净电荷为零时溶液的PH。
(用pI表示)
等电点溶解度最小
pI=(pKa'+pKb')/2
在等电点以上的任何pH,氨基酸带净负电荷,在电场中将向正极移动
在低于等电点的任何pH,氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动。
在一定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点愈远,氨基酸所携带的净电荷愈大。
等电点沉淀:
当氨基酸处于等电点状态时,由于静电引力的作用,其溶解度最小,容易发生沉淀;利用这一特性可以从各种氨基酸的混合物溶液中分离制取某种氨基酸。
(2)氨基酸的光学活性与吸收光谱
凡是和L—甘油醛的立体构型相似的氨基酸就称为L—氨基酸,凡是和D—甘油醛构型相似的氨基酸就称为D—氨基酸。
(旋光性)
COOH
1
NH2一C一H
1
RL—氨基酸
吸收光谱:
色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外光区(220~300nm)呈现特征性吸收谱带,吸收峰分别在280nm、275nm、257nm、其中最大吸收在280nm(280nm处对光吸收的测定是定量蛋白质浓度的最常用的方法)。
三、蛋白质的结构(名词)
(一)蛋白质的一级结构
1.蛋白质的一级结构指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。
即蛋白质的共价结构。
维系一级结构的力是肽键。
2.二面角:
Cα原子位于相邻二个肽平面的交线上,Cα原子上的Cα-N和Cα-C键都是单键。
肽平面1可以围绕Cα-N单键旋转,其旋转的角度用Φ表示;肽平面2也可以围绕Cα-C单键旋转,其旋转的角度用Ψ表示。
由于Φ和Ψ这二个转角决定了相邻二个肽平面在空间上的相对位置,因此,习惯上将这二个转角称为二面角。
二面角决定多肽链主链骨架的构象。
(2)蛋白质的三维结构
1.蛋白质的二级结构特点(简答、填空)
指肽链主链在一级结构的基础上,某些肽段借助氢键进一步盘旋或折叠,从而形成的有规律或周期性构象。
维系二级结构的力是氢键。
(1)α螺旋:
是蛋白质中最常见、最丰富的二级结构。
有以下特点:
①每一圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,残基高度0.15nm,螺旋上升,每个氨基酸残基沿轴旋转100°。
②每一个φ角等于-57°,每一个ψ角等于-47°。
③相邻螺圈之间形成链内氢键。
每个氨基酸残基(n)的>C=O与另一个氨基酸残基(n+4)的>N-H形成氢键。
④与α-碳原子相连的R侧链,位于α-螺旋的外侧。
(2)β折叠:
①二条β-折叠股平行排布,彼此以氢键相连,可以构成β-折叠片。
②侧链垂直于折叠片的平面,并交替从平面上下两侧伸出。
③两条肽链间或一条肽链的两条肽段间通过羰基氧原子和亚氨基的氮原子形成氢键来稳定结构。
2.超二级结构
相邻的二级结构单元(主要是α螺旋和β折叠)组合在一起,形成有规则的、空间上能够辨认的二级结构的组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构。
常见的超二级结构有αα、ββ、βαβ等3种组合形式。
3.结构域:
多肽链在二级结构或超二级结构的基础上,进一步卷曲折叠成为相对独立、近似球形的三维实体称为结构域,是三级结构的局部折叠区。
3.蛋白质的三级结构:
多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上,主链构象和侧链构象相互作用,进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构,称作三级结构。
三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。
维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键(静电引力)。
另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。
4.蛋白质四级结构:
由相同或不同的亚基(或分子)按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。
它包括亚基(或分子)的种类、数目、空间排布以及相互作用。
维系四级结构的力为疏水作用力。
四、蛋白质结构与功能的关系
1.蛋白质一级结构与同源蛋白质的物种差异和生物进化(必考简答)
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称为同功能蛋白质,它们的氨基酸序列具有明显的相似性,这种现象称为序列同源,有明显序列同源的蛋白质也称为同源蛋白质。
从不同物种得到的同源蛋白质中,许多氨基酸残基完全相同,称为不变残基,它们决定了蛋白质的空间结构和功能。
而其他氨基酸残基有相当大的变化,成为可变残基,它们的差异体现了种属特异性。
根据结构的差异程度可以断定它们在亲缘关系上的远近,从而为生物进化的研究提供有价值的依据。
2.分子病是指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。
例:
镰刀状红细胞贫血病
五、蛋白质的重要性质及其应用
1.蛋白质的等电点:
①概念:
当溶液在某个pH时,使蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等,即净电荷为零,在直流电场中,既不向阳极移动,也不向阴极移动,此时,溶液的pH就是该蛋白质的等电点,用pI表示。
②蛋白质分子在等电点时,电导率、渗透压、溶解度、黏度等均达到最低值。
利用蛋白质在等电点时溶解度最小的性质可分离和纯化蛋白质。
2.当加入高浓度的中性盐时,大量的盐离子将破坏蛋白质分子表面的水化层,中和它们的电荷,使蛋白质沉淀析出,这种现象称为盐析。
3.蛋白质的变性与复性(简答)
(1)变性:
天然蛋白质因受物理或化学因素影响,破坏了蛋白质内部的次级键,分子构象发生变化,从有序而紧密的结构变为无序结构,致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化,但一级结构未发生破坏,这种现象称为变性作用。
特征:
①蛋白质的构象由有序转为无序,生物学活性随之丧失,如酶失去催化功能、血红蛋白丧失载氧能力等;②原本包藏在分子内部的输水侧链基团外露,疏水性增加,溶解度下降,黏度增加,扩散系数降低,蛋白质易成絮状凝结;③原来埋藏在蛋白质分子内部的芳香族侧链基团暴露到分子表面,从而出现光谱吸收变化;④生物化学性质发生改变,变性蛋白分子结构伸展松散,易被蛋白水解酶作用,例如熟食就易被消化。
(2)复性:
当引起变性的因素作用比较温和,蛋白质构象仅仅是有些松散时,如除去变性因素,蛋白质可按照热力学原理缓慢地重新自发折叠恢复成原来的构象的现象。
第二章核酸的结构与功能
一、核酸的化学组成
核酸是一种多聚核苷酸,它的基本结构单位是核苷酸。
核酸:
核苷酸:
磷酸
核苷:
戊糖:
核糖或脱氧核糖
碱基:
嘌呤碱
嘧啶碱
(稀有碱基)
2、DNA的双螺旋结构(简答)
DNA的二级结构——右手双螺旋结构:
1两条反向平行的多核苷酸链,围绕着同一个中心轴,以右手旋转方式互相缠绕形成一个双螺旋,两条多核苷酸链中,一条走向是3’—5’,另一条是5’—3’。
2疏水的嘌呤碱基和嘧啶碱基位于双螺旋的内侧,亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于双螺旋的外侧。
3碱基平面与中心轴垂直,脱氧核糖平面与中心轴平行,脱氧核糖平面与碱基平面几乎呈直角。
每个碱基平面上有两个碱基形成碱基对。
每10对核苷酸绕中心轴旋转一圈,相邻碱基平面之间沿中心轴的距离为0.34nm,旋转夹角为36度,螺旋的螺距为3.4nm。
4沿中心轴方向观察,两条链的配对碱基并不充满双螺旋的全部空间,由于碱基对的方向性使得碱基对占据的空间不对称,在双螺旋的表面形成交替出现的大沟和小沟。
DNA双螺旋之间形成的沟称为大沟,而两条多核苷酸链之间形成的沟称为小沟。
5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。
在DNA双螺旋中,碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对,鸟嘌呤与胞嘧啶配对。
三、RNA的结构和功能
1.信使RNA的结构与功能
①真核生物的mRNA都是单顺反子mRNA,即每条mRNA链上只有一个编码区。
②真核生物mRNA的5’端帽子结构:
a.最简单的5’端帽子结构,是7-甲基鸟苷三磷酸,它与mRNA原来的5’端的核苷酸连接形成m7GpppNm。
第一个核苷酸的C2’也是甲基化的。
b.5'端帽子结构的作用:
(1)作为一种保护装置将mRNA5’端封闭起来,可使mRNA免受核酸外切酶的水解破坏;
(2)作为蛋白质合成系统的辨认信号,被专一的蛋白因子所识别,启动翻译过程。
③真核生物mRNA的3’端poly尾巴:
真核生物mRNA的3’端有一段长短不一的多聚腺苷酸尾巴poly(A).poly(A)是在转录后经poly(A)聚合酶作用添加上去的。
目前认为这种3’端poly(A)结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转运有关,也可能与mRNA的半衰期和稳定性有关。
2.转移RNA的结构与功能
tRNA的二级结构都呈三叶草形,共同的三级结构是倒L形。
五、核酸的理化性质及其应用
1.物理性质
2.DNA的变性与复性
(1)DNA变性是指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为单链无规则线性结构的现象。
变性导致:
①溶液黏度降低②溶液比旋下降③增色效应:
指变性后DNA溶液紫外光吸收增强的现象。
(2)DNA复性是指变性DNA在适当条件下,两条彼此分开的互补链重新缔合成为双螺旋结构的现象。
3.DNA的熔解温度
DNA的加热变性过程是在一个狭窄的温度范围内迅速发生的,这一过程类似晶体的熔化。
通常将50%DNA分子发生变性时的温度称为解链温度或熔解温度(Tm),DNA的Tm一般在82~95℃。
影响Tm的因素(简答):
(1)DNA的性质和组成:
①DNA的均一性:
均一的DNA(如病毒DNA),Tm值范围较小。
②G-C含量:
G-C含量愈高的DNA分子,Tm值也大。
(2)溶液的性质:
一般说离子强度低时,Tm值较低,转变的温度范围也较宽;反之,离子强度高时,Tm值较高,转变的温度范围也较窄。
六、基因和基因组
基因是指编码蛋白质肽链和RNA的DNA片段。
一个生物体的全部基因称为基因组。
七、基因重组与基因工程
重组DNA技术的基本操作过程(简答)
(1)目的基因的获得
①以mRNA为模板用反转录酶反转录合成cDNA②构建基因文库钓取目的基因③化学合成基因④直接用限制性核酸内切酶切取⑤提取DNA后PCR体外特异扩增
(2)载体的选择和制备
(3)DNA分子的体外连接
①粘性末端连接②利用人工接头连接③加入同聚体尾连接④平齐末端连接
(4)外源DNA导入宿主细胞
①转化②转导和转染
(5)目的基因的筛选和鉴定
①遗传学方法②核酸杂交法③免疫学方法④PCR
(6)克隆基因的表达
第四章酶
一、概述
(一)酶的化学本质
RNA催化剂数量极少,绝大多数酶仍然是蛋白质
(二)酶的组成
1.单纯蛋白质酶
单纯蛋白质又称为单成分酶,水解产物只有氨基酸,酶活性仅决定于它们的蛋白质空间结构,如脲酶、核糖核酸酶、胰凝乳蛋白酶等。
2.结合蛋白质酶
结合蛋白质酶又称为双成分酶。
整个酶分子称为全酶,除含酶蛋白外,还有非蛋白质成分的辅助因子,即全酶=酶蛋白+辅助因子。
辅助因子是酶表现催化活性所必需的。
在催化反应中起传递电子、原子和某些化学基团的作用,而酶蛋白决定酶反应的专一性,只有全酶才能充分表现出酶的活性,缺一不可。
3.辅助因子
辅助因子主要有金属离子、金属有机化合物、有机小分子化合物。
辅基和辅酶的差别(简答)
辅酶:
把那些与酶蛋白结合比较松弛(非共价键结合),用透析法可以除去的小分子有机化合物,称为辅酶。
辅基:
通常把那些与酶蛋白结合比较牢固的(共价键结合),用透析法不易除去的小分子有机化名物,称为辅基。
(1)辅酶和辅基的区别
与酶蛋白结合的强弱——透析
(2)辅酶和辅基的功能
本质:
小分子有机化合物
具有氧化还原性或转移基团的能力
(3)辅酶和辅基的作用特点
直接参与反应——“第二底物”
二、酶的命名与分类
分类及编号(选择、填空)
(1)氧化还原酶类
(2)转移酶类(3)水解酶类
(4)裂合酶类(5)异构酶类(6)合成酶类
3、维生素与辅酶
水溶性
脂溶性
四、酶结构与功能的关系
(一)酶的活性部位与必需基团
1.酶活性部位
酶活性部位或活性中心指酶分子上结合底物并催化底物发生化学反应的有限三维空间。
2.酶催化作用的必需基团:
那些经缺失、替换或化学修饰后能影响或破坏酶活性的氨基酸残基是酶催化作用的必需基团。
(二)酶原与酶原激活(名词)
细胞中合成的不具催化活性的酶前体形式,称为酶原。
将无活性的酶原转变成有活性酶的过程称为酶原激活。
(三)多功能酶与多媒体系(名词)
多功能酶是具有两种以上催化活性的酶。
有的多功能酶是由多亚基组成的寡聚酶,多的多功能酶是由单一肽链构成的单体酶。
根据酶催化反应的需要,由催化一系列反应步骤的酶彼此以次级键嵌合形成具有高度组织性的复合体,这一多酶复合体被称为多酶体系。
五、酶作用专一性的机理(论述)
1.锁钥学说
底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补,就像锁与钥匙一样,这样才能紧密结合,形成酶-底物复合物(1890年Fischer)。
这个学说可以解释酶的绝对专一性,但是不能解释酶的相对专一性。
2.诱导契合学说
酶分子活性中心的结构并不与底物分子的结构互补,但活性中心有一定的柔性,当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化,使活性中心的各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向,从而使酶与底物互补结合,产生酶-底物复合物,并使底物发生化学反应(1958年Koshland)。
六、酶促反应动力学
(一)6个影响因素(及如何影响):
底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂
1.底物浓度:
一定pH、温度、酶浓度下,[S]–v呈双曲线关系。
[S]较低时,v与[S]呈正比,为一级反应;
[S]增加,v不再按比例升高,为混合级反应;
[S]继续加大,v趋于极限,为零级反应。
米氏方程:
米氏常数的意义:
(1)Km是酶的特征性常数,其物理意义为:
当酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。
(2)一种酶有几种底物时,对每种底物各有一个Km,其中Km最小的底物称为该酶的最适底物。
(3)Km是代谢物对多种代谢途径选择取向的决定因素之一。
(4)Km可反应酶对底物亲和力的大小,1/Km近似表明酶对底物亲和力的大小:
1/Km越大,酶对底物亲和力越强
1/Km越小,酶对底物亲和力越弱
(5)在已知Km的情况下,应用米氏方程即可计算任意底物浓度时的反应速率,或任何反应速率下的底物浓度。
2.酶浓度:
在底物浓度大大超过酶浓度、温度和pH固定不变、反应体系中不含有抑制剂的情况下,酶反应速度与酶浓度成正比。
3.PH:
(1)pH过小或过大(即过酸或过碱)都能使酶蛋白变性而失活。
(2)pH的改变能影响酶活性中心上必需基团的解离程度,同时也可以影响底物和辅酶的解离程度,从而影响酶分子对底物分子的结合和催化。
(3)只有在特定的pH条件下,酶、底物和辅酶的解离状态最适宜它们相互结合,并发生催化作用,从而使酶反应速度达到最大值,这个pH称为酶的最适pH。
酶的最适pH不是酶的特征性常数。
4.温度
温度升高会使反应速率加快,而酶的稳定性也会下降。
达到最大反应速率的最适温度是两者之间。
5.激活剂:
激活剂是指能提高酶活性进而提高酶促反应速率的物质。
(1)金属离子,如Ca2+、Mg2+、Zn2+、K+、Na+等。
(2)无机阴离子,如Cl-、Br-、I-等。
(3)小分子有机化合物,如半胱氨酸、维生素C、谷胱甘肽、巯基乙醇等。
激活剂的作用是相对的。
(1)一种酶的激活剂对另一种酶来讲,可能是抑制剂。
(2)不同浓度的激活剂对酶活性的影响也不同,往往是低浓度下起激活作用,高浓度下起抑制作用。
6.抑制剂:
抑制剂指那些能与酶分子专一性结合,特别是与酶活性部位结合,引起酶活性部位空间结构变化或使催化基团变化,而使酶分子活性下降甚至丧失的物质。
由抑制剂引起酶活性下降或丧失而酶蛋白不变性的作用称为抑制作用(分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用)。
不可逆抑制作用:
结合部位:
活性中心的必需基团
结合方式:
共价键
(1)非专一性不可逆抑制剂:
一种抑制剂可作用于酶分子上的不同基团或作用于几种不同的酶。
(2)专一性不可逆抑制剂:
一种抑制剂只作用于酶分子中一种氨基酸侧链基团,该氨基酸残基属于酶的必需基团。
可逆抑制作用:
结合部位:
活性中心或非活性中心
结合方式:
非共价键
(1)竞争性抑制作用:
竞争性抑制剂具有与底物相似的化学结构,可以与底物竞争酶的活性部位,影响底物与酶的正常结合,从而使酶活性下降,这种现象称为竞争性抑制作用。
可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。
(2)非竞争性抑制作用:
酶与抑制剂结合后可与底物结合,或酶与底物结合后又可与抑制剂结合,形成的酶—底物—抑制剂复合物不能进一步释放出产物,从而达到抑制酶活性的作用,因而称为非竞争性抑制作用。
(底物和抑制剂可以同时与酶结合,两者没有竞争作用)
(3)反竞争性抑制作用
(二)酶活力测定与酶活力单位
1.酶活力及其测定
酶活力是指酶催化一定化学反应的能力,又称为酶活性。
酶活力的大小可用在一定条件下酶催化某一化学反应的速率来表示。
酶催化的反应速率越大,则酶的活力也越大。
因此,测定酶活力就是测定酶促反应速率。
酶活力大小用酶活力单位U表示。
规定:
在25℃,最适pH,饱和底物浓度的反应条件下,每分钟催化减少1μmol/L底物或生成1μmol/L产物所需的酶量,定为一个国际单位。
单位:
1IU=1μmol/min
实质:
酶所催化反应的初始速度
2.纯化倍数和回收率
酶的纯化倍数用比活力表示。
比活力是指每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数,用U/mg蛋白表示。
比活力是酶制剂的一个纯度指标。
对于同一种酶,比活力越高,纯化度越高。
七、重要的酶类(名词)
(一)变构酶
变构酶又称为别构酶,是指那些处于代谢途径关键部位、具有变构调节作用的一类酶。
(二)同工酶
指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、组成却有所不同的一组酶。
(三)共价调节酶
也叫共价修饰酶,这类酶存在活性型与相对无活性型两种形式,通过共价修饰和去修饰作用使这两种形式发生可逆转变。
(四)抗体酶
(五)固定化酶
第六章糖代谢
一、概述
二、糖的无氧分解
动物体内组织在无氧情况下,细胞液中葡萄糖降解为乳酸并伴随着少量ATP生成的一系列反应。
反应历程:
(图见下页)
(1)葡萄糖经磷酸化作用形成6-磷酸葡萄糖
(2)6-磷酸葡萄糖异构化为6-磷酸果糖
(3)6-磷酸果糖生成1,6-二磷酸果糖
(4)1,6-二磷酸果糖裂解
(5)磷酸丙糖的异构化
(6)3-磷酸甘油醛形成1,3-二磷酸甘油酸
(7)1,3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸。
糖酵解途径中第一个产生ATP步骤(底物水平磷酸化)
(8-10)丙酮酸的形成。
糖酵解途径中第二个产生ATP步骤(底物水平磷酸化)
(11)丙酮酸转变成乳酸,NAD+的再生
整个糖酵解过程在胞浆中进行,反应的终产物是乳酸。
全过程共有11步,分为两个阶段。
①1分子葡萄糖经第一阶段共5步反应,生成3-磷酸甘油醛,消耗2分子ATP,为耗能过程。
②第二阶段6步反应生成4分子ATP,为释能过程。
一分子葡萄糖至丙酮酸净生成2分子ATP。
整个途径的关键酶是己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
糖酵解中,己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的反应是不可逆的,这些酶除具有催化功能外,还有调节功能。
糖酵解的生理意义:
①它是生物最普遍的供能反应途径。
红细胞没有线粒体,只能以糖酵解途径作为唯一的供能途径。
②它是机体应急供能方式。
当供氧不足时,即转为主要依靠糖酵解途径供能,如剧烈运动,心肺患疾等。
③糖酵解途径中形成的许多中间产物,可作为合成其他物质的原料。
如磷酸二羟丙酮可转变为甘油,丙酮酸可转变为丙氨酸或乙酰CoA。
三、糖的有氧分解
葡萄糖在有氧条件下,分解生成二氧化碳和水的过程称为糖的有氧分解。
代谢历程:
(1)葡萄糖转变为丙酮酸
(2)丙酮酸氧化为乙酰CoA
(3)柠檬酸循环(三羧酸循环)
由乙酰CoA(2碳)和草酰乙酸(4碳)缩合开始,经过8步连续反应,使一分子乙酰基完全氧化,再生成草酰乙酸而完成一个循环。
柠檬酸循环自身的调节:
起关键作用的酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶复合体。
乙酰CoA来源于丙酮酸,因此还受到丙酮酸脱氢酶活性的调节。
葡萄糖完全氧化产生的ATP:
(1)从葡萄糖到丙酮酸的产能:
除了产生与糖酵解相同的2分子ATP外,3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADH+H+通过不同的穿梭作用,进入呼吸链可产生1.5分子或2.5分子ATP。
1分子葡萄糖生成2分子3-磷酸甘油醛,所以生成3分子或5分子ATP。
因此,在这个阶段中,1mol葡萄糖可产生5molATP或7molATP。
(2)丙酮酸氧化脱羧的产能:
产生一个NADH+H+,通过呼吸链可产生2.5molATP。
1mol葡萄糖可产生2mol丙酮酸,故生成5molATP。
(3)柠檬酸循环的4次脱氢的产能:
在柠檬酸循环的4次脱氢中,3次产生NADH+H+,可生成7.5molATP;1次产生FADH生成1.5molATP;再加上由琥珀酰CoA生成琥珀酸产生1molATP,因此,1mol乙酰辅酶A经柠檬酸循环可产生10molATP。
1mol葡萄糖产生2mol乙酰辅酶A,所以必须经2次柠檬酸循环才能完全氧化为水和CO2,即产生20molATP。
葡萄糖彻底氧化生成ATP的数目:
每摩尔葡萄糖彻底氧化生成水和二氧化碳,净生成30mol(肌肉、脑组织等)或32molATP(心脏、肝脏等)。
4、磷酸戊糖途径的生理意义
(1)磷酸戊糖途径主要生成NADPH+H+:
体内多种物质生物合成均需NADPH作供氢体,如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。
(2)磷酸戊糖途径重要的中间产物:
5–磷酸核糖是核酸合成的原料。
(3)与糖的有氧、无氧分解相互联系
(4)与植物的光合作用有着密切的联系
五、糖异生
1.由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。
体内的非糖前体物质主要是乳酸、丙酸、生糖氨基酸和甘油。
2.与无氧分解比较(书P177图)
酶的比较:
3.糖异生作用的反应过程
三个不可逆反应:
4.葡萄糖异生的生理意义
(1)维持血糖浓度的相对恒定
(2)回收乳酸分子中的能量
(3)为氨基酸代谢的主要途径
(4)维持有机体的酸碱平衡
5.乳酸循环:
肝脏为收缩的肌肉提供葡萄糖,肌肉则从葡萄糖酵解中获得ATP和乳酸,肝脏再利用乳酸异生成葡萄糖。
这种乳酸、葡萄糖在肝脏和肌肉组织的互变循环称为乳酸循环或称Cori循环。
有利于体内乳酸的再利用,防止发生乳酸性酸中毒,促进肝糖
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