生物化学名词解释.docx
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生物化学名词解释
1.二面角 :
一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-,自左向右分别为C1,N1,C2,C3,N2
C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一定的角度,叫做二面角φ。
同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度是二面角ψ
2.蛋白质一级结构 DNA的一级结构:
指4种核苷酸的及从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
3.DNA的二级结构:
是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,
4.超二级结构在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5. DNA的三级结构:
是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6.DNA的四级结构:
蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构
7.别构效应 是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
8.同源蛋白质 :
不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。
9.简单蛋白质:
又称单纯蛋白质,这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链,不含其他成分.
10.结合蛋白质 :
结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成,
12.蛋白质盐析作用:
用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程
13.蛋白质分段盐析 :
调节盐浓度,可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出
14.寡聚蛋白:
四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成,有时含两条以上的多肽链,单独存在时一般没有生物活性。
15. 结构域 :
结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域
16. 构象:
构象指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放臵所产生的空间排布。
17.构型 :
分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构
18.肽单位肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。
19.肽平面:
肽键具有一定程度的双键性质,参与肽键的六个原子不能自由转动,位于同一平面,此平面就是肽平面,也叫酰胺平面。
20.?
—螺旋 :
α螺旋是一种最常见的二级结构,①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展;②螺旋形成是自发的,肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用;被氢键封闭的环含有13个原子,因此α螺旋也称为3.6/13螺旋;③每隔3.6个残基,螺旋上升一圈;每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°,螺距为0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm;螺旋的半径是0.23nm;Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°;④α螺旋有左手和右手之分,但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋;⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧,并不参与螺旋的形成,但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。
23.?
—转角 :
β-转角结构(β-turn)又称为β-弯曲(β-bend)、β-回折(β-reverse turn)、发夹结构(hairpin structure)和U型转折等。
蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候,经常会出现180°的回折(转折),回折处的结构就称为β-转角结构。
25.蛋白质的复性作用 :
在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性,这种现象称为蛋白质的复性。
26.亚基:
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的相互作用。
体许多蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为亚基(subunit)。
1.反密码子:
tRNA分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。
2.Chargaff规则 :
DNA的碱基组成特点——Chargaff定律
(1)碱基当量定律:
嘌呤碱总量=嘧啶碱总量,即A+G=T+C
(2)不对称比率A+T/G+C因物种(亲缘关系远近)而异。
3.核酸的复性 :
DNA的复性指变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结
构的现象,它是变性的一种逆转过程。
DNA的复性不仅受温度影响,还受DNA自身特性等其它因素的影响。
4.退火 :
热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为" 退火"(annealing)。
这一术语也用
以描述杂交核酸分子的形成(见后)。
5.增色效应:
增色效应或高色效应 (hyperchromic effect)。
由于DNA变性引起的光吸收增加称增
色效应,也就是变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。
6.减色效应 :
在生物化学中,是指:
若变性DNA复性形成双螺旋结构后,其紫外吸收会降低,这种现
象叫减色效应。
7.发夹结构:
发夹结构(hairpin structure):
RNA是单链线形分子,只有局部区域为双链结构。
这
些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构。
8.分子杂交:
分子杂交(molecularhybridization)确定单链核酸碱基序列的技术。
9.DNA的解链(溶解)温度:
DNA的四类碱基A,T,C,G.碱基之间由氢键连接的,AT之间有三个氢键相连,
而CG之间只有两个.溶键温度是指使DNA双链断开形成单链时所需要的温度.氢键的断裂需要能量即给予热量,氢键越多,需要的热量越多,温度越高.故AT越多,所需温度越高.
10.碱基堆积力 :
在DNA双螺旋结构中,碱基对平面垂直于中心轴,层叠于双螺旋的侧,相邻疏
水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。
这种力与氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定性,而且相比之下比氢键更重要。
11.超螺旋DNA :
闭环DNA(closed circular DNA)没有断口的双链环状DNA,亦称为超螺旋DNA。
12.DNA的一级结构:
是指构成核酸的四种基本组成单位——脱氧核糖核苷酸(核苷酸),通过3',5'
-磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体,以及起基本单位-脱氧核糖核苷酸的排列顺序。
每一种脱氧核糖核苷酸由三个部分所组成:
一分子含氮碱基+一分子五碳糖(脱氧核糖)+一分子磷酸根。
3
13. DNA的二级结构是指两条脱氧多核苷酸链反向平行盘绕所形成的双螺旋结构。
14. DNA的三级结构是指DNA中单链与双链、双链之间的相互作用形成的三链或四链结构。
如H-DNA或R-环等三级结构。
核酸以反式作用存在(如核糖体、剪接体),这可以看作是核算的四级水平的结 构。
此外,DNA的拓扑结构也是DNA存在的一种形式。
DNA的拓扑结构是指在DNA双螺旋的基础上,进一步扭曲所形成的特定空间结构。
超螺旋结构是拓扑结构的主要形式,塔可以分为正超螺旋和负超螺旋两类,在相应条件下,它们可以相互转变。
1.酶的活性中心 酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。
其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团(essential group)。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心(active center)或活性部位(active site)
2.酶的专一性 酶对所作用的底物有严格的选择性。
一种酶仅能作用于一种物质,或一类分子结构相似的物质,促其进行一定的化学反应,产生一定的反应产物,这种选择性作用称为酶的专一性。
酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。
通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应,不同的酶具有不同程度的专一性,酶的专一性可分为三种类型:
绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
3.竞争性抑制作用 通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个酶的结合部位。
这种抑制使得Km增大,而Vmax不变。
4.非竞争性抑制作用 抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使得Vmax变小,但Km不变 非竞争性抑制作用:
抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低 特点为:
a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数。
5.别构酶 一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。
又称为变构酶,是一类重要的调节酶。
在代反应中催化第一步反应的酶或交叉处反应的酶多为别构酶。
别构酶均受代终产物的反馈抑制。
6.别构效应 别构效应,(allosteric effect),是某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。
受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质,如果是酶,则称为别构酶。
7.同工酶 同工酶(isozyme,isoenzyme)广义是指生物体催化相同反应而分子结构不同的酶。
按照国际生化联合会(IUB)所属生化命名委员会的建议,则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。
最典型的同工酶是乳酸脱氢酶(LDH)同工酶。
8.酶的比活力 1、在特定条件下,单位重量(mg)蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。
2、比活力(性)(Specific Activity)是酶纯度的量度,即指:
单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,一般用IU/mg蛋白质来表示.一 般来说,酶的比活力越高,酶越纯.。
13
14 --核酸 生物化学试题库
3、比活力 为每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数,一般用酶活力单位/mg蛋白质表示。
。
9.酶原激活 某些酶在细胞合成或初分泌时没有活性,这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen),使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活(zymogen activation)。
10.寡聚酶 寡聚酶由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶,称为寡聚酶。
11.酶的转换数 酶的转换数(turnover number )表示酶的催化中心的活性,它是指单位时间(如每秒)每一催化中心(或活性中心)所能转化的底物分子数,或每摩尔酶活性中心单位时间转换底物的摩尔数。
12.辅酶和辅基 辅酶(coenzyme)是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子,与酶较为松散地结合,对于特定酶的活性发挥是必要的。
14.全酶 具有催化活性的酶,包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。
序变模型(KNF模型)和齐变模型是为了了解酶作用机制提出的两种主要模型。
。
15 --核酸 生物化学试题库
一酶分子中另一亚基对底物的亲和力增加或减少。
16.固化酶 全称;泰然生物催化酶,是土壤固化剂,生产高科技液态复合酶制品,一种生物高科技产品
17.多酶体系 指催化机体的一些连续反应的酶互相联系在一起,形成的反应链体系。
一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。
18.RNA酶 核糖核酸酶(英语:
Ribonuclease,常用缩写:
RNase)或称RNA酶,是一种可将RNA水解成小分子组成的核酸酶(nuclease)。
可粗分为切核糖核酸酶(endoribonuclease)与外切核糖核酸酶(exoribonuclease),这些酶分别归属于EC 2.7(磷酸化酶)与EC 3.1(水解酶)中的多个次分类。
19.过渡态 反应物体系转变成产物体系过程中,经过的能量最高状态称为过渡态(或称活化络合物)。
过渡态键的状况是:
旧键未完全断裂,新键未完全形成。
过渡态是不稳定的,不能分离出来。
过渡态和反应物的能量差(△E)称为活化能。
不同的反应体系有不同的活化能,活化能愈大反应愈困难。
2.中性脂 甘油的3个羟基和3个脂肪酸分子脱水缩合后形成的酯。
动 、植物细胞贮脂的主要形式 。
简称脂肪 ,学名三酰甘油。
三酰甘油在常温下(25℃)呈固态者称为脂;在常温下呈液态者称为油。
3.脂双层分子 :
由两层脂质分子以疏水性烃链的尾端相对,以极性头部朝向表面所形成的片层结构的通称。
4.外周蛋白 外周蛋白通过与膜脂的极性头部或在膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的、外表面弱结合的膜蛋白 又称附着蛋白(protein-attached)或外在膜蛋白,占膜蛋白总量的20%~30%,这种蛋白完全外露在脂双层的外两侧(胞质侧或胞外侧),主要是通过非共价键(如弱的静电作用)附着在脂类分子头部极性区或跨膜蛋白亲水区的一侧,间接与膜结合。
5.嵌入蛋白
6.跨膜蛋白 许多膜整合蛋白质(又称镶嵌蛋白)是兼性分子,它们的多肽链可横穿膜一次或多次,以疏水区跨越脂双层的疏水区,与脂肪酸链共价结合,而亲水的极性部分位于膜的外表面。
这种蛋白质跨越脂双层,也称跨膜蛋白。
7.相变温度 相变温度,生物化学概念,是指膜脂发生相态转变的温度。
在相变温度时,膜脂的流动性会随之改变,由液相转变为凝胶相或由凝胶相转变为液相。
相:
系统中物理性质和化学性质均完全相同的均匀部分。
相变:
指物质在不同相之间的转变,比如固态转变成液态等。
相变温度:
指物质在不同相之间转变时的临界温度,比如水变成冰的相变温度是0度等
8.液晶相 具有高度不对称外形的有机化合物在一定温度和浓度时表现出的介于液态和晶态间的有序流体状态,又称介晶相 液晶分为热致液晶和溶致液晶两大类。
热致液晶是在一定的温度围形成的,并且对形成热致液晶的物质分子结构特点有一定要求。
溶致液晶常是由两亲性有机物(如表面活性剂)在一定的溶剂中达到一定的浓度时形成的。
在液晶相中分子取向易受外界条件的影响而引起电性、颜色、透明度等变化。
液晶在图像显示、测温、了解生物膜功能等方面已被应用或有应用背景,是值得从理论到实际应用深入研究的重要课题。
9.主动运输 主动运输是指物质逆浓度梯度,在载体的协助下,在能量的作用下运进或运出细胞膜的过程。
Na+、K+和Ca2+等离子,都不能自由地通过磷脂双分子层,它们从低浓度一侧运输到高浓度一侧,需要载体蛋白的协助,同时还需要消耗细胞化学反应所释放的能量。
10.被动运输 物质在细胞外浓度不同形成梯度,物质顺着梯度由高浓度向低浓度转运的过程叫被动运输(passive transport)。
自由扩散、促进扩散属于被动运输。
11.简单扩散 分子扩散, 通常简称为扩散, 是分子通过随机分子运动从高浓度区域向低浓度区域的网状的传播。
12.促进扩散 促进扩散又称易化扩散、协助扩散,或帮助扩散。
是指非脂溶性物质或亲水性物质, 如氨基酸、糖和金属离子等借助细胞膜上的膜蛋白的帮助顺浓度梯度或顺电化学浓度梯度, 不消耗ATP进入膜的一种运输方式。
13.质子泵 质子泵指能逆浓度梯度转运氢离子通过膜的膜整合糖蛋白。
质子泵的驱动依赖于ATP水解释放的能量,质子泵在泵出氢离子时造成膜两侧的pH梯度和电位梯度。
1.EMP途径 EMP途径,又称糖酵解或己糖二磷酸途径,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代过程,总反应为:
C6H12O6+2NAD+2Pi+2ADP→2CH3COCOOH(丙酮酸)+2NADH+2H+2ATP+2H2O。
EMP途径是指在无氧条件下,葡萄糖被分解成丙酮酸,同时释放出少量ATP的过程。
2.HMP途径 HMP途径 (戊糖磷酸途径) 葡萄糖经过几步氧化反应产生核酮糖-5-磷酸和CO2 核酮糖-5-磷酸发生同分异构化或表异构化而分别产生核糖-5-磷酸和木酮糖-5-磷酸 3.TCA循环 TCA循环即三羧酸循环。
三羧酸循环(tricarboxylic acid cycle)是需氧生物体普遍存在的代途径,因为在这个循环中几个主要的中间代物是含有三个羧基的柠檬酸,所以叫做三羧酸循环,又称为柠檬酸循环;
27 --核酸 生物化学试题库
4.回补反应 回补反应(anaplerotic reaction):
酶催化的,补充柠檬酸循环中间代物供给的反应,例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
5.糖异生作用 糖异生作用(gluconenogenesis):
由简单的非糖前体转变为糖的过程。
糖异生不是糖酵解的简单逆转。
虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
6.有氧氧化 有氧氧化系指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水,同时释放大量能量,供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷。
7.无氧氧化 无氧氧化是指在缺氧或供氧不足的情况下,组织细胞的糖原,能经过一定的化学变化,产生乳酸和水或乙醇和二氧化碳和水,并释放出一部分能量的过程,也称糖酵解。
8.乳酸酵解 乳酸酵解是某些微生物产生的代产物是乳酸的一种无氧呼吸方式,也叫乳酸发酵
9.极限糊精 是指支链淀粉中带有支链的核心部位,该部分经支链淀粉酶水解作用,糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。
糊精的进一步降解需要α-(1→6)糖苷键的水解。
1.从头合成途径 生物体用简单的前体物质合成生物分子的途径
嘌呤核苷酸的从头合成主要在胞液中进行,可分为两个阶段:
首先合成次黄嘌呤核苷酸(inosine monophosphate IMP);然后通过不同途径分别生成AMP和GMP
2.补救途径 补救途径(salvage pathway):
与从头合成途径不同,生物分子,例如核苷酸,可以由
该类分子降解形成的中间代物,如碱基等来合成,该途径是一个再循环途径。
3.核酸外切酶 核酸外切酶(exonucleautomotive service engineers)在核酸水解酶中,是具有从分子链的末端顺次水解磷酸二酯键而生成单核苷酸作用的酶,与核酸切酶相对应。
4.核酸切酶 核酸切酶(endonuclease)在核酸水解酶中,为可水解分子链部磷酸二酯键生成
寡核苷酸的酶,与核酸外切酶相对应。
从对底物的特异性来看,可分为DNaseⅠ、DNaseⅡ等分解DNA的酶;RNase、RNaseT1等分解RNA的酶。
。
一般来说,大都不具碱基特异性,但也有诸如脾脏RNase、RNaseT1等或限制性切酶那种能够识别并切断特定的碱基或碱基序列的酶。
5.限制性切酶 限制性切酶(restriction endonuclease):
一种在特殊核甘酸序列处水解双链
DNA的切酶。
Ⅰ型限制性切酶既能催化宿主DNA的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性切酶只催化非甲基化的DNA的水解。
识别并切割特异的双链DNA序列的一种切核酸酶。
1.肽链切酶 肽链外切酶是从肽链的一端开始,一个接一个把氨基酸水解下来; 作用位点 ——端点 核酸切酶则从肽链中间特殊的肽链位点将多肽裂解成小片断; 作用位点 ——中间特殊的肽链位点
2.肽链端解酶 又称外肽酶,肽酶。
一类催化从肽链末端顺序切开肽键和释放出游离氨基酸的酶。
作用于游离氨基端的称为氨肽酶,作用于游离羧基端的称为羧肽酶。
它们可将多肽水解成氨基酸。
羧基肽酶 羧肽酶是催化水解多肽链含羧基末端氨基酸的酶。
酶活性与锌有关。
氨基肽酶 LAP是一种蛋白酶,肝含量很丰富
3.联合脱氨基作用 转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨,以满足机体排泄含氮废物的需求。
4.转氨基作用 在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下, 某一 氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基 上,生成相应的氨基酸;原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
5.氨同化 植物体的氨参与有机氮化物形成的过程。
氨同化产物再经由其他生化反应可以形成多种氨基...pH变化对氨同化也有一定影响,氨同化的最适pH值常随其他因素的改变而改变。
6.生糖氨基酸 能通过代转变成葡萄糖的氨基酸。
包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、丝氨酸、氨酸、异亮氨酸、缬氨酸 36
37 --核酸 生物化学试题库
等15种。
生酮氨基酸 生酮氨基酸(ketogenic amino acid)是指在分解代过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸,共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5种。
生糖兼生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸(glucgenic and ketogenic amino acids)
指在体既能转变成糖又能转变酮体的一类氨基酸。
包括色氨酸、异亮氨酸、氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸。
巧记:
一本落色书。
一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)落(酪氨酸)色(色氨酸)书(氨酸)。
7.一碳单位(基团) 化学中对原子团和基的总称。
作为某些化合物的分子组成部分的稳定原子团。
如:
氢基;氨基;偶氮基;自由基
基团通常是指原子团,它包含有机物结构中所有的“官能团”。
一般是指组成分子的原子集团,包括各种官能团和以游离状态存在的自由基(或称游离基)
8.蛋白质互补作用 两种或两种以上食物蛋白质混合食用,其中所含有的必需氨基酸取长补短,相互补充,达到较好的比例,从而提高蛋白质利用率的作用,称为蛋白质互补作用。
9.必需氨基酸 必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。
10.非必需氨基酸 非必需氨基酸可在动物体合成,作为营养源不需要从外部补充的氨基酸。
11.氨基酸脱羧基作用
12.非氧化脱氨基作用 脱氨基作用,细胞从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应,是机体氨基酸代的第一步。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。
氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中,动物的脱氨基作用主要在肝脏进行;非氧化脱氨基作用见于微生物,但并不普遍。
1.半保留复制 一种双链脱氧核糖核酸(DNA)的复制模型,其中亲代双链分离后,每条单链均作为新链合成的模板。
因此,复制完成时将有两个子代DNA分子,每个分子的核苷酸序列均与亲代分子相同
2.不对称转录 不同基因的模板链与编码链,在DNA分子上并不是固定在某一股链,这种现象称为不对称转录(asymmetric transcription)。
3.逆转录 逆转录(reverse transcription)是以RNA为模板合成DNA的过程,即RNA指导下的DNA合成。
是RNA病毒的复制形式,需逆转录酶的催化。
艾滋病病毒(HIV)就是一种典型的逆转录病毒。
5.复制叉 复制叉(replication fork):
DNA复制时在DNA链上通过解旋、解链和SSB蛋白的结合 43
44 --核酸 生物化学试题库
等过程形成的Y字型结构称为复制叉。
在复制叉处作为模板的双链DNA解旋,同时合成新的DNA链。
6.前导链 前导链(leading strand):
与复制叉移动的方向一致,通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
7.后随链 后随链(lagging strand):
与复制叉移动的方向相反,通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
8.有意义链 DNA双链在转录过程中于转录形成的RNA序列相同(T对应U)的那条链叫做有义链。
9.反意义链
10.含子 含子(introns)是真核生物细胞DNA中的间插序列。
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